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- PDB-1mek: HUMAN PROTEIN DISULFIDE ISOMERASE, NMR, 40 STRUCTURES -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mek
タイトルHUMAN PROTEIN DISULFIDE ISOMERASE, NMR, 40 STRUCTURES
要素PROTEIN DISULFIDE ISOMERASEプロテインジスルフィドイソメラーゼ
キーワードELECTRON TRANSPORT (電子伝達系) / REDOX-ACTIVE CENTER / ISOMERASE (異性化酵素) / ENDOPLASMIC RETICULUM (小胞体)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / VLDL assembly / insulin processing / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / interleukin-23-mediated signaling pathway / LDL remodeling / thiol oxidase activity / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / peptidyl-proline hydroxylation to 4-hydroxy-L-proline ...regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / VLDL assembly / insulin processing / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / interleukin-23-mediated signaling pathway / LDL remodeling / thiol oxidase activity / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / peptidyl-proline hydroxylation to 4-hydroxy-L-proline / endoplasmic reticulum chaperone complex / protein folding in endoplasmic reticulum / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Chylomicron assembly / Interleukin-23 signaling / interleukin-12-mediated signaling pathway / cellular response to interleukin-7 / Interleukin-12 signaling / protein disulfide isomerase activity / Insulin processing / Detoxification of Reactive Oxygen Species / protein-disulfide reductase activity / positive regulation of cell adhesion / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / response to endoplasmic reticulum stress / Hedgehog ligand biogenesis / Post-translational protein phosphorylation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / メラノソーム / integrin binding / フォールディング / lamellipodium / actin binding / cellular response to hypoxia / positive regulation of viral entry into host cell / 細胞骨格 / protein heterodimerization activity / external side of plasma membrane / 小胞体 / focal adhesion / enzyme binding / 小胞体 / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
プロテインジスルフィドイソメラーゼ / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / チオレドキシン / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin ...プロテインジスルフィドイソメラーゼ / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / チオレドキシン / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
プロテインジスルフィドイソメラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
データ登録者Kemmink, J. / Darby, N.J. / Dijkstra, K. / Nilges, M. / Creighton, T.E.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Structure determination of the N-terminal thioredoxin-like domain of protein disulfide isomerase using multidimensional heteronuclear 13C/15N NMR spectroscopy.
著者: Kemmink, J. / Darby, N.J. / Dijkstra, K. / Nilges, M. / Creighton, T.E.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1995
タイトル: Nuclear Magnetic Resonance Characterization of the N-Terminal Thioredoxin-Like Domain of Protein Disulfide Isomerase
著者: Kemmink, J. / Darby, N.J. / Dijkstra, K. / Scheek, R.M. / Creighton, T.E.
履歴
登録1996年4月16日処理サイト: BNL
改定 1.01997年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN DISULFIDE ISOMERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2771
ポリマ－13,2771
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)40 / -
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN DISULFIDE ISOMERASE / プロテインジスルフィドイソメラーゼ


分子量: 13276.909 Da / 分子数: 1 / 断片: PROLYL 4-HYDROXYLASE BETA SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET-12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07237, プロテインジスルフィドイソメラーゼ

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
NMR software名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 開発者: BRUNGER / 分類: 精密化
精密化ソフトェア番号: 1
詳細: STRUCTURES WERE DETERMINED USING A HYBRID DISTANCE GEOMETRY/SIMULATED ANNEALING APPROACH (M. NILGES, G.M. CLORE, A.M. GRONENBORN, FEBS LETT. 229, 317, 1988). THE STRUCTURES ARE BASED ON 1270 ...詳細: STRUCTURES WERE DETERMINED USING A HYBRID DISTANCE GEOMETRY/SIMULATED ANNEALING APPROACH (M. NILGES, G.M. CLORE, A.M. GRONENBORN, FEBS LETT. 229, 317, 1988). THE STRUCTURES ARE BASED ON 1270 INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS DERIVED FROM NOE MEASUREMENTS; 34 HYDROGEN BOND DISTANCE RESTRAINTS DERIVED FROM 17 SLOWLY EXCHANGING AMIDE PROTONS AND OBSERVED NOE PATTERNS; AND 5 DISTANCE RESTRAINTS WHICH DEFINE THE DISULFIDE BOND BETWEEN CYS 36 AND CYS 39.
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 40

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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