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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m7h
タイトルCrystal Structure of APS kinase from Penicillium Chrysogenum: Structure with APS soaked out of one dimer
要素Adenylylsulfate kinase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / APS kinase / Adenylylsulfate kinase / sulfate metabolism / Nucleotide 2 kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylyl-sulfate kinase / adenylylsulfate kinase activity / sulfate assimilation / hydrogen sulfide biosynthetic process / cysteine biosynthetic process / methionine biosynthetic process / リン酸化 / ATP binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Adenylylsulphate kinase / Adenylyl-sulfate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-PHOSPHOSULFATE / Adenylyl-sulfate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Penicillium chrysogenum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lansdon, E.B. / Sege, I.H. / Fisher, A.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Ligand-Induced Structural Changes in Adenosine 5'-Phosphosulfate Kinase from Penicillium chrysogenum.
著者: Lansdon, E.B. / Segel, I.H. / Fisher, A.J.
履歴
登録2002年7月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE Residue 54 in all of the subunits is listed as Arg in the database sequence (SwissProt ...SEQUENCE Residue 54 in all of the subunits is listed as Arg in the database sequence (SwissProt accession Q12657). According to the author, the gene has been resequenced and residue 54 is actually Gly.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylylsulfate kinase
B: Adenylylsulfate kinase
C: Adenylylsulfate kinase
D: Adenylylsulfate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,93522
ポリマ－95,2194
非ポリマー3,71618
水8,989499
1
A: Adenylylsulfate kinase
B: Adenylylsulfate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,56412
ポリマ－47,6102
非ポリマー1,95410
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6980 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area17960 Å2
手法PISA
2
C: Adenylylsulfate kinase
D: Adenylylsulfate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,37210
ポリマ－47,6102
非ポリマー1,7628
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6940 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area17850 Å2
手法PISA
3
A: Adenylylsulfate kinase
B: Adenylylsulfate kinase
ヘテロ分子

C: Adenylylsulfate kinase
D: Adenylylsulfate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,93522
ポリマ－95,2194
非ポリマー3,71618
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y+1/2,-z+1/21
Buried area16120 Å2
ΔGint-246 kcal/mol
Surface area33610 Å2
手法PISA
4
A: Adenylylsulfate kinase
B: Adenylylsulfate kinase
ヘテロ分子

C: Adenylylsulfate kinase
D: Adenylylsulfate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,93522
ポリマ－95,2194
非ポリマー3,71618
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x+1/2,-y+1/2,-z+11
Buried area16210 Å2
ΔGint-233 kcal/mol
Surface area33520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.601, 83.688, 138.677
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Adenylylsulfate kinase / APS kinase / Adenosine-5'phosphosulfate kinase / ATP adenosine-5'-phosphosulfate 3'- phosphotransferase


分子量: 23804.781 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Penicillium chrysogenum (菌類) / プラスミド: pET23A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q12657, adenylyl-sulfate kinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-ADX / ADENOSINE-5'-PHOSPHOSULFATE / アデノシン5′-ホスホ硫酸 / 3'-ホスホアデノシン-5'-ホスホ硫酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 427.284 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O10PS
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 499 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.69 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: Na monobasic phosphate, K dibasic phosphate, succinate, pH 4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mMTris1droppH8.0
210 mg/mlprotein1drop
31.7 M1reservoirNaH2PO4
40.3 M1reservoirK2HPO4
50.1 Msodium succinate1reservoirpH4.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月29日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 621412 / Num. obs: 621412 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.61 % / Biso Wilson estimate: 20.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.329 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 4004 / Rsym value: 0.329 / % possible all: 91.5
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. obs: 64678 / Num. measured all: 621412 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Ternary structure of APS kinase

解像度: 2→29.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 3134 5 %RANDOM
Rwork0.215 ---
all0.217 63077 --
obs0.217 63077 95.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.4752 Å2 / ksol: 0.369587 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.86 Å20 Å20 Å2
2---6.96 Å20 Å2
3----3.9 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.31 Å / Luzzati sigma a free: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6390 0 222 499 7111
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 426 5 %
Rwork0.277 8173 -
obs--78.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION4LIGANDS.PARLIGANDS.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. reflection obs: 64678 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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