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- PDB-1lzw: Structural basis of ClpS-mediated switch in ClpA substrate recognition -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lzw
タイトルStructural basis of ClpS-mediated switch in ClpA substrate recognition
要素
  • ATP-dependent clp protease ATP-binding subunit ClpA
  • Protein yljA
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / alpha-beta-protein (ClpS) / alpha-protein (ClpA-ND)
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / molecular function inhibitor activity / protein unfolding / protein catabolic process / cellular response to heat / response to heat / protein-folding chaperone binding / response to oxidative stress ...endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / molecular function inhibitor activity / protein unfolding / protein catabolic process / cellular response to heat / response to heat / protein-folding chaperone binding / response to oxidative stress / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L7/L12, C-terminal domain/Adaptor protein ClpS / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Double Clp-N motif / Clp, N-terminal domain / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Ribosomal Protein L30; Chain: A, / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. ...Ribosomal protein L7/L12, C-terminal domain/Adaptor protein ClpS / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Double Clp-N motif / Clp, N-terminal domain / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA / Adaptor protein ClpS, core / ATP-dependent Clp protease adaptor protein ClpS / Ribosomal Protein L30; Chain: A, / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, repeat (R) domain / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / ATP-dependent Clp protease adapter protein ClpS / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Zeth, K. / Ravelli, R.B. / Paal, K. / Cusack, S. / Bukau, B. / Dougan, D.A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structural analysis of the adaptor protein ClpS in complex with the N-terminal domain of ClpA
著者: Zeth, K. / Ravelli, R.B. / Paal, K. / Cusack, S. / Bukau, B. / Dougan, D.A.
履歴
登録2002年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein yljA
B: ATP-dependent clp protease ATP-binding subunit ClpA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8953
ポリマ－28,7002
非ポリマー1951
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1590 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12570 Å2
手法PISA
2
A: Protein yljA
B: ATP-dependent clp protease ATP-binding subunit ClpA
ヘテロ分子

A: Protein yljA
B: ATP-dependent clp protease ATP-binding subunit ClpA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,7896
ポリマ－57,3994
非ポリマー3902
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area3980 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area24460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.880, 114.590, 38.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-300-

PT

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要素

#1: タンパク質 Protein yljA


分子量: 12125.969 Da / 分子数: 1 / 変異: H66A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A8Q6
#2: タンパク質 ATP-dependent clp protease ATP-binding subunit ClpA


分子量: 16573.650 Da / 分子数: 1 / Fragment: Residues 1-146 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ABH9
#3: 化合物 ChemComp-PT / PLATINUM (II) ION


分子量: 195.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pt
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.76 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 20% iPr, 20% PEG 4000, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 100K
結晶化
*PLUS
温度: 278 K / pH: 7.5 / 詳細: Zeth, K., (2002) Acta Crystallogr., D58, 1207.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
120 mM1dropNaCl
220 mM1dropKCl
310 mMHEPES1droppH7.5
410 mg/mlprotein1drop
520 %2-propanol1reservoir
620 %PEG40001reservoir
70.1 Msodium citrate1reservoirpH5.6
810 mMspermine1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月8日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: beam collimation 100 x 100 um monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→19.69 Å / Num. obs: 14343 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 32.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rsym value: 0.122 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル最高解像度: 2.5 Å / % possible all: 98.6
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Num. obs: 26527 / % possible obs: 98.3 % / Num. measured all: 55297 / Rmerge(I) obs: 0.11
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.7 % / Rmerge(I) obs: 0.478 / Mean I/σ(I) obs: 1.52

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
SHARP位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→19.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 87059.26 / Data cutoff high rms absF: 87059.26 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 1435 10 %RANDOM
Rwork0.243 ---
obs0.243 14343 98.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 35.8347 Å2 / ksol: 0.354532 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.88 Å20 Å20 Å2
2--17.72 Å20 Å2
3----9.83 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.37 Å / Luzzati sigma a free: 0.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1858 0 1 49 1908
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.721.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.752
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.082.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 237 10 %
Rwork0.343 2129 -
obs--99.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 40 Å / Num. reflection obs: 14573 / Num. reflection Rfree: 718 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.269 / Rfactor Rwork: 0.241
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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