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- PDB-1lhm: THE CRYSTAL STRUCTURE OF A MUTANT LYSOZYME C77(SLASH)95A WITH INC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lhm
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF A MUTANT LYSOZYME C77(SLASH)95A WITH INCREASED SECRETION EFFICIENCY IN YEAST
要素HUMAN LYSOZYMEリゾチーム
キーワードHYDROLASE (O-GLYCOSYL)
機能・相同性
機能・相同性情報


antimicrobial humoral response / 抗微生物ペプチド / 代謝 / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium ...antimicrobial humoral response / 抗微生物ペプチド / 代謝 / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / 炎症 / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / リゾチーム / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / リゾチーム / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Inaka, K. / Matsushima, M.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991
タイトル: The crystal structure of a mutant human lysozyme C77/95A with increased secretion efficiency in yeast.
著者: Inaka, K. / Taniyama, Y. / Kikuchi, M. / Morikawa, K. / Matsushima, M.
#1: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1988
タイトル: Role of Disulfide Bonds in Folding and Secretion of Human Lysozyme in Saccharomyces Cerevisiae
著者: Taniyama, Y. / Yamamoto, Y. / Kikuchi, N.Nakao M. / Ikehara, M.
履歴
登録1991年10月2日処理サイト: BNL
改定 1.01992年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6571
ポリマ－14,6571
非ポリマー00
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.610, 60.850, 33.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: THE CYS 77 - CYS 95 DISULFIDE BOND HAS BEEN DELETED IN THIS ENTRY.

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要素

#1: タンパク質 HUMAN LYSOZYME / リゾチーム


分子量: 14656.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P61626, リゾチーム
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE CYS 77 - CYS 95 DISULFIDE BOND HAS BEEN DELETED IN THIS ENTRY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.86 %
結晶化
*PLUS
温度: 13.0 ℃ / 手法: unknown / pH: 6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
120 mg/mlprotein11
22.5 M11NaCl
330 mMsodium phosphate11pH6.0

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.76 Å / 最低解像度: 9999 Å / Num. obs: 11241 / Num. measured all: 78240 / Rmerge(I) obs: 0.0834

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.16 / 最高解像度: 1.8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1027 0 0 101 1128
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 5 Å / Num. reflection obs: 10370 / Rfactor obs: 0.163 / Rfactor Rwork: 0.163
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0360.035
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.9771.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.9732
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.4812
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.0842.5
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0460.05
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1370.15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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