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登録情報
データベース: PDB / ID: 1kvp
タイトルSTRUCTURAL ANALYSIS OF THE SPIROPLASMA VIRUS, SPV4, IMPLICATIONS FOR EVOLUTIONARY VARIATION TO OBTAIN HOST DIVERSITY AMONG THE MICROVIRIDAE, ELECTRON MICROSCOPY, ALPHA CARBONS ONLY
要素SPV4 CAPSID PROTEIN VP1
キーワードVIRUS (ウイルス) / BACTERIOPHAGE SPV4 COAT PROTEIN / CHIMERA / Icosahedral virus
機能・相同性Microviridae F protein / Microviridae F protein superfamily / Capsid protein (F protein) / Capsid/spike protein, ssDNA virus / T=1 icosahedral viral capsid / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / Capsid protein F
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage phiX174 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 27 Å
データ登録者McKenna, R.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Structural analysis of the Spiroplasma virus, SpV4: implications for evolutionary variation to obtain host diversity among the Microviridae.
著者: P R Chipman / M Agbandje-McKenna / J Renaudin / T S Baker / R McKenna /
要旨: BACKGROUND: Spiroplasma virus, SpV4, is a small, non-enveloped virus that infects the helical mollicute Spiroplasma melliferum. SpV4 exhibits several similarities to the Chlamydia phage, Chp1, and ...BACKGROUND: Spiroplasma virus, SpV4, is a small, non-enveloped virus that infects the helical mollicute Spiroplasma melliferum. SpV4 exhibits several similarities to the Chlamydia phage, Chp1, and the Coliphages alpha 3, phi K, G4 and phi X174. All of these viruses are members of the Microviridae. These viruses have isometric capsids with T = 1 icosahedral symmetry, cause lytic infections and are the only icosahedral phages that contain single-stranded circular DNA genomes. The aim of this comparative study on these phages was to understand the role of their capsid proteins during host receptor recognition.
RESULTS: The three-dimensional structure of SpV4 was determined to 27 A resolution from images of frozen-hydrated particles. Cryo-electron microscopy (cryo-EM) revealed 20, approximately 54 A long, ...RESULTS: The three-dimensional structure of SpV4 was determined to 27 A resolution from images of frozen-hydrated particles. Cryo-electron microscopy (cryo-EM) revealed 20, approximately 54 A long, 'mushroom-like' protrusions on the surface of the capsid. Each protrusion comprises a trimeric structure that extends radially along the threefold icosahedral axes of the capsid. A 71 amino acid portion of VP1 (the SpV4 capsid protein) was shown, by structural alignment with the atomic structure of the F capsid protein of phi X174, to represent an insertion sequence between the E and F strands of the eight-stranded antiparallel beta-barrel. Secondary structure prediction of this insertion sequence provided the basis for a probable structural motif, consisting of a six-stranded antiparallel beta sheet connected by small turns. Three such motifs form the rigid stable trimeric structures (mushroom-like protrusions) at the threefold axes, with hydrophobic depressions at their distal surface.
CONCLUSIONS: Sequence alignment and structural analysis indicate that distinct genera of the Microviridae might have evolved from a common primordial ancestor, with capsid surface variations, such as ...CONCLUSIONS: Sequence alignment and structural analysis indicate that distinct genera of the Microviridae might have evolved from a common primordial ancestor, with capsid surface variations, such as the SpV4 protrusions, resulting from gene fusion events that have enabled diverse host ranges. The hydrophobic nature of the cavity at the distal surface of the SpV4 protrusions suggests that this region may function as the receptor-recognition site during host infection.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1992
タイトル: Atomic Structure of Single-Stranded DNA Bacteriophage Phi X174 and its Functional Implications
著者: McKenna, R. / Xia, D. / Willingmann, P. / Ilag, L.L. / Krishnaswamy, S. / Rossmann, M.G. / Olson, N.H. / Baker, T.S. / Incardona, N.L.
#2: ジャーナル: Isr.J.Med.Sci. / 年: 1984
タイトル: Characterization of Spiroplasma Virus Group 4 (Sv4)
著者: Renaudin, J. / Pascarel, M.C. / Garnier, M. / Carle, P. / Bove, J.M.
履歴
登録1997年12月12日処理サイト: BNL
改定 1.01999年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_image_scans / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_ref_seq_dif.details

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ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
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  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: SPV4 CAPSID PROTEIN VP1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,8351
ポリマ－55,8351
非ポリマー00
水0
1
A: SPV4 CAPSID PROTEIN VP1
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,350,08260
ポリマ－3,350,08260
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: SPV4 CAPSID PROTEIN VP1
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 279 kDa, 5 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)279,1745
ポリマ－279,1745
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: SPV4 CAPSID PROTEIN VP1
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 335 kDa, 6 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)335,0086
ポリマ－335,0086
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 SPV4 CAPSID PROTEIN VP1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 55834.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage phiX174 (ファージ)
発現宿主: Spiroplasma melliferum (バクテリア) / 参照: UniProt: P03641

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: SPIROPLASMA VIRUS / タイプ: VIRUS
緩衝液pH: 9.2 / 詳細: 50 mM Sodium tetraborate
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: electron microscopy

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS EM420
電子銃照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 49000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 18 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: COMMON-LINES AND POLAR-FOURIER-TRANSFORM FULLER ET AL. 1996, J.STRUC.BIOL.c 116, 48-55; BAKER AND CHENG, 1996, J.STRUC.BIOL. 116, 120-130
解像度: 27 Å / 解像度の算出法: OTHER
詳細: CA TRACING OF A MODEL OF THE CAPSID PROTEIN VP1 OF SPV4 BASED ON THE CRYSTAL STRUCTURAL COORDINATES OF THE MAJOR CAPSID PROTEIN F OF PHIX174 (RESIDUES 1001 - 1427). A 71 AMINO ACID PORTION OF ...詳細: CA TRACING OF A MODEL OF THE CAPSID PROTEIN VP1 OF SPV4 BASED ON THE CRYSTAL STRUCTURAL COORDINATES OF THE MAJOR CAPSID PROTEIN F OF PHIX174 (RESIDUES 1001 - 1427). A 71 AMINO ACID PORTION OF VP1 WAS MODELLED (GLY 226 - THR 297) AS AN INSERTION LOOP BETWEEN RESIDUES THR 1187 AND THR 1188 OF THE F CAPSID PROTEIN OF PHIX174. THE COORDINATES ARE IN THE P, Q, R FRAME IN ANGSTROM UNITS AND CORRESPOND TO ICOSAHEDRAL SYMMETRY AXES. THE ORIGIN IS CHOSEN AT THE CENTER OF THE VIRUS WITH P, Q AND R ALONG MUTUALLY PERPENDICULAR TWO-FOLD AXES OF THE ICOSAHEDRON. RESIDUES 1001 - 1187 AND 1187 - 1426 ARE THE CA COORDINATES OF THE F CAPSID PROTEIN OF PHIX174. INSERTED BETWEEN RESIDUES 1187 AND 1188 IS A MODELLED CA TRACING OF A 71 AMINO ACID INSERTION LOOP OF SPV4 (RESIDUES 226 - 297) OF THE VP1 CAPSID PROTEIN, BASED ON THE CRYO-EM RECONSTRUCTION ENVELOPE AND STRUCTURAL ALIGNMENT AND SECONDARY STRUCTURE PREDICTION. THE RESOLUTION OF THE FINAL RECONSTRUCTED DENSITY MAP WAS DETERMINED TO BE AT LEAST 27 ANGSTROMS AS MEASURED BY STRUCTURE FACTOR COMPARISONS (BAKER ET AL. 1991, BIOPHYS. J. 60,1445-1456) AND FOURIER RING CORRELATION MEASUREMENTS (CONWAY ET AL. 1996, J. STRUC. BIOL. 116, 200-208)
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: RECIPROCAL
詳細: DETAILS--THE CRYSTAL STRUCTURE OF HRV16 WAS PLACED INTO THE CALIBRATED CRYO-EM DENSITY MAP BY ALIGNING THE ICOSAHEDRAL SYMMETRY AXES. APPROPRIATELY GLYCOSYLATED MODELS OF D1D2-ICAM-1 WITH ...詳細: DETAILS--THE CRYSTAL STRUCTURE OF HRV16 WAS PLACED INTO THE CALIBRATED CRYO-EM DENSITY MAP BY ALIGNING THE ICOSAHEDRAL SYMMETRY AXES. APPROPRIATELY GLYCOSYLATED MODELS OF D1D2-ICAM-1 WITH VARIOUS INTERDOMAIN ANGLES (AS SEEN IN DIFFERENT CRYSTAL STRUCTURES OF D1D2-ICAM-1), WERE FIRST MANUALLY FITTED INTO THE CRYO-EM DENSITY CORRESPONDING TO THE ICAM-1 FRAGMENT, AND SUBSEQUENTLY REFINED AS RIGID BODIES IN RECIPROCAL SPACE. OBSERVED STRUCTURE FACTORS WERE OBTAINED BY INVERSE FOURIER TRANSFORM OF CRYO-EM DIFFERENCE MAPS CALCULATED BY- 1) SUBSTRACTION OF THE HRV16 AND RNA CONTRIBUTION FROM THE CRYO-EM RECONSTRUCTED DENSITY OF THE COMPLEXES; 2) REDUCTION OF THE DIFFERENCE MAPS TO AN ICOSAHEDRAL ASYMMETRIC UNIT. THE COORDINATES ARE IN THE P, Q, R FRAME IN ANGSTROM UNITS AND CORRESPOND TO ICOSAHEDRAL SYMMETRY AXES. THE ORIGIN IS CHOSEN AT THE CENTER OF THE VIRUS WITH P, Q AND R ALONG MUTUALLY PERPENDICULAR TWO-FOLD AXES OF THE ICOSAHEDRON. THEY SHOULD REMAIN IN THAT FRAME FOR THE EASE OF THE USER IN CREATING THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT VIRAL COMPLEX PARTICLE USING THE 60 ICOSAHEDRAL SYMMETRY OPERATORS. RESIDUES NOT VISIBLE IN THE ORIGINAL CRYSTAL STRUCTURES ARE NOT INCLUDED IN THE CRYO-EM STRUCTURE MODEL. FOR EXAMPLE, HRV16 RESIDUES 2001-2009, 4008-4022 AND 4045-4068 ARE NOT VISIBLE IN THE CRYSTAL STRUCTURE (PDB ENTRY 1AYM) AND THEREFORE ARE NOT INCLUDED IN THE COORDINATES BELOW.
精密化最高解像度: 27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数497 0 0 0 497

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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