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- PDB-1k35: Crystal Structure of Phosphomannomutase/Phosphoglucomutase from P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k35
タイトルCrystal Structure of Phosphomannomutase/Phosphoglucomutase from P.aeruginosa
要素Phosphomannomutaseホスホマンノムターゼ
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / alpha/beta protein / phosphoserine (ホスホセリン) / enzyme-metal complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ホスホマンノムターゼ / phosphomannomutase activity / phosphoglucomutase (alpha-D-glucose-1,6-bisphosphate-dependent) / phosphoglucomutase activity / alginic acid biosynthetic process / O antigen biosynthetic process / GDP-mannose biosynthetic process / lipopolysaccharide core region biosynthetic process / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 3 / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate, subunit A, domain 3 / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III ...Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 3 / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate, subunit A, domain 3 / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III / Alpha-D-phosphohexomutase, conserved site / Phosphoglucomutase and phosphomannomutase phosphoserine signature. / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain I / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha I/II/III / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain superfamily / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain I / TATA結合タンパク質 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphomannomutase/phosphoglucomutase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Regni, C. / Tipton, P.A. / Beamer, L.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of PMM/PGM: an enzyme in the biosynthetic pathway of P. aeruginosa virulence factors.
著者: Regni, C. / Tipton, P.A. / Beamer, L.J.
履歴
登録2001年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphomannomutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8712
ポリマ－50,8051
非ポリマー651
水2,990166
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.038, 73.263, 92.354
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Phosphomannomutase / ホスホマンノムターゼ / PMM


分子量: 50805.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: AlgC / プラスミド: pET3-A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P26276, ホスホマンノムターゼ
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Na, K tartrate, MOPS, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
詳細: Regni, C.A., (2000) Acta Crystallogr, D56, 761.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
112-15 mg/mlprotein1drop
210 mMMOPS1droppH7.0
31.4 Msodium potassium tartrate1reservoir
4100 mMsodium HEPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.979151 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979151 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. all: 24319 / Num. obs: 24319 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 43.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.011 / Net I/σ(I): 27.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.331 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / % possible all: 98.7
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Num. measured all: 185144 / Rmerge(I) obs: 0.071
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.7 % / Rmerge(I) obs: 0.333

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解析

ソフトウェア
名称分類
SOLVE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→40 Å / SU B: 11.49017 / SU ML: 0.2838 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.3702 / ESU R Free: 0.2621 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28187 1177 5.1 %RANDOM
Rwork0.23539 ---
obs0.23773 21818 91.6 %-
all-21818 --
原子変位パラメータBiso mean: 43.135 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.38 Å20 Å20 Å2
2---0.23 Å20 Å2
3---0.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3380 0 1 166 3547
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.021
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord0.2270.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.7891.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.4152
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.9833
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.1654.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0060.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1090.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd3.8983
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd19.69215.026
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.2170.5
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.8511.96
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 40 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.276 / Rfactor Rwork: 0.234
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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