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- PDB-1jqm: Fitting of L11 protein and elongation factor G (EF-G) in the cryo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jqm
タイトルFitting of L11 protein and elongation factor G (EF-G) in the cryo-em map of e. coli 70S ribosome bound with EF-G, GDP and fusidic acid
要素
  • 50S Ribosomal protein L11
  • Elongation Factor GEF-G
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / L11 / EF-G (EF-G) / cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / 70s E.coli ribosome / GDP state
機能・相同性
機能・相同性情報


translational elongation / translation elongation factor activity / GDP binding / large ribosomal subunit rRNA binding / ribosome binding / cytosolic large ribosomal subunit / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / GTPase activity / GTP binding ...translational elongation / translation elongation factor activity / GDP binding / large ribosomal subunit rRNA binding / ribosome binding / cytosolic large ribosomal subunit / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / Translation elongation factor EFG/EF2 / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus ...: / Translation elongation factor EFG/EF2 / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
EF-G / Large ribosomal subunit protein uL11
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / Molecular Modeling based on crystal structures / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 18 Å
Model detailsThis structure was generated by fitting the X-ray crystal structure of L11 and EF-G into the 70S E. ...This structure was generated by fitting the X-ray crystal structure of L11 and EF-G into the 70S E. coli EF-G- (GDP form) bound ribosome map. L11 (linker region between N and C terminal) and EF-G positions of domains G' and V were modeled to accommodate the conformational changes. The structure is modeled as a C-alpha trace. Conformational changes occur in protein L11 and EF-G in two stpes due to the binding of EF-G to the 70S ribosome, and subsequent GTP hydrolysis. These changed conformations were modeled based on the fitting of the crystal coordinates to the low resolution ribosome map (factor-bound) and energy minimizing the fitted structures.
データ登録者Agrawal, R.K. / Linde, J. / Segupta, J. / Nierhaus, K.H. / Frank, J.
引用
ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2001
タイトル: Localization of L11 protein on the ribosome and elucidation of its involvement in EF-G-dependent translocation.
著者: R K Agrawal / J Linde / J Sengupta / K H Nierhaus / J Frank /
要旨: L11 protein is located at the base of the L7/L12 stalk of the 50 S subunit of the Escherichia coli ribosome. Because of the flexible nature of the region, recent X-ray crystallographic studies of the ...L11 protein is located at the base of the L7/L12 stalk of the 50 S subunit of the Escherichia coli ribosome. Because of the flexible nature of the region, recent X-ray crystallographic studies of the 50 S subunit failed to locate the N-terminal domain of the protein. We have determined the position of the complete L11 protein by comparing a three-dimensional cryo-EM reconstruction of the 70 S ribosome, isolated from a mutant lacking ribosomal protein L11, with the three-dimensional map of the wild-type ribosome. Fitting of the X-ray coordinates of L11-23 S RNA complex and EF-G into the cryo-EM maps combined with molecular modeling, reveals that, following EF-G-dependent GTP hydrolysis, domain V of EF-G intrudes into the cleft between the 23 S ribosomal RNA and the N-terminal domain of L11 (where the antibiotic thiostrepton binds), causing the N-terminal domain to move and thereby inducing the formation of the arc-like connection with the G' domain of EF-G. The results provide a new insight into the mechanism of EF-G-dependent translocation.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: A Detailed View of a Ribosomal Active Site: The Structure of the L11-RNA Complex
著者: Wimberly, B.T. / Guymon, R. / McCutcheon, J.P. / White, S.W. / Ramakrishnan, V.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 1994
タイトル: The Crystal Structure of Elongation Factor G Complexed with GDP, at 2.7A Resolution.
著者: Czworkowski, J. / Wang, J. / Steitz, T.A. / Moore, P.B.
#3: ジャーナル: Embo J. / 年: 1994
タイトル: Three-dimensional structure of the ribosomal translocase: Elongation factor G from Thermus thermophilus
著者: AEvarsson, A. / Brazhnikov, E. / Garber, M. / Zheltonosova, J. / Chirgadze, Y. / al-Karadaghi, S. / Svensson, L.A. / Liljas, A.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structure of a Mutant EF-G Reveals Domain III and Possibly the Fusidic Acid Binding Site
著者: Laurberg, M. / Kristensen, O. / Martemyanov, K. / Gudkov, A.T. / Nagaev, I. / Hughes, D. / Liljas, A.
#5: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: EF-G-dependent GTP hydrolysis induces translocation accompanied by large conformational changes in the 70S ribosome
著者: Agrawal, R.K. / Heagle, A.B. / Penczek, P. / Grassucci, R.A. / Frank, J.
履歴
登録2001年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_image_scans / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 50S Ribosomal protein L11
B: Elongation Factor G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,8292
ポリマ－91,8292
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 50S Ribosomal protein L11 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14865.637 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: L11 from E. coli 70S ribosome modeled by crystal structure of L11 from Thermatogoma maritima
由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29395
#2: タンパク質 Elongation Factor G / EF-G / EF-G / translation elongation factor EF-G / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 76963.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: EF-G from E. coli 70S ribosome modeled by crystal structure of EF-G from Thermus thermophilus
由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13551

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法
NMR実験の詳細Text: This structure was generated by fitting the X-ray crystal structure of L11 and EF-G into the 70S E. coli EF-G (GDP form) bound ribosome map. L11 (linker region between N and C terminal) and EF- ...Text: This structure was generated by fitting the X-ray crystal structure of L11 and EF-G into the 70S E. coli EF-G (GDP form) bound ribosome map. L11 (linker region between N and C terminal) and EF-G positions of domains G' and V were modeled to accommodate the conformational changes.

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試料調製

構成要素名称: e. coli 70S ribosome bound with EF-G, GDP and fusidic acid
タイプ: RIBOSOME
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
結晶化
*PLUS
手法: 電子顕微鏡法

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS EM420
電子銃電子線源: その他 / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 52000 X
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
撮影電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC FILM

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解析

粒子像の選択選択した粒子像数: 36113
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 36113 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: VISUAL AGREEMENT
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--MANUAL DETAILS--This structure was generated by fitting the X-ray crystal structure of L11 and EF-G into the 70S E. coli EF-G (GDP form) bound ribosome electron ...詳細: REFINEMENT PROTOCOL--MANUAL DETAILS--This structure was generated by fitting the X-ray crystal structure of L11 and EF-G into the 70S E. coli EF-G (GDP form) bound ribosome electron microscopy map. L11 (linker region between N and C terminal) and EF-G positions of domains G and V were modeled to accommodate the conformational changes. Conformational changes occur in protein L11 and EF-G in two steps due to the binding of EF-G to the 70S ribosome, and subsequent GTP hydrolysis. These changed conformations were modeled based on the fitting of the crystal coordinates to the low resolution ribosome map (factor-bound) and energy minimizing the fitted structures.
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数824 0 0 0 824
NMR software
名称バージョン開発者分類
IRIS Explorer3.5Numerical Algorithms Group, Inc.データ解析
O5.1Jones, Zou, Cowan, Kjeldgaardデータ解析
SPIDER4.48Frank解析
Insight II1998Biosym/MSI Inc.データ解析
精密化手法: Molecular Modeling based on crystal structures / ソフトェア番号: 1
詳細: Conformational changes occur in protein L11 and EF-G in two stpes due to the binding of EF-G to the 70S ribosome, and subsequent GTP hydrolysis. These changed conformations were modeled based ...詳細: Conformational changes occur in protein L11 and EF-G in two stpes due to the binding of EF-G to the 70S ribosome, and subsequent GTP hydrolysis. These changed conformations were modeled based on the fitting of the crystal coordinates to the low resolution ribosome map (factor-bound) and energy minimizing the fitted structures.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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