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- PDB-1is0: Crystal Structure of a Complex of the Src SH2 Domain with Conform... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1is0
タイトルCrystal Structure of a Complex of the Src SH2 Domain with Conformationally Constrained Peptide Inhibitor
要素
  • AY0 GLU GLU ILE peptide
  • Tyrosine-protein kinase transforming protein SRC
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / conformationaly constrained INHIBITOR / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / リン酸化 / ATP binding
類似検索 - 分子機能
SH2ドメイン / SHC Adaptor Protein / SH3ドメイン / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily ...SH2ドメイン / SHC Adaptor Protein / SH3ドメイン / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ac-pTyr-Glu-Glu-Ile, pYEEI / Tyrosine-protein kinase transforming protein Src
類似検索 - 構成要素
生物種Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Davidson, J.P. / Lubman, O. / Rose, T. / Waksman, G. / Martin, S.F.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2002
タイトル: Calorimetric and structural studies of 1,2,3-trisubstituted cyclopropanes as conformationally constrained peptide inhibitors of Src SH2 domain binding.
著者: Davidson, J.P. / Lubman, O. / Rose, T. / Waksman, G. / Martin, S.F.
履歴
登録2001年11月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase transforming protein SRC
B: Tyrosine-protein kinase transforming protein SRC
C: AY0 GLU GLU ILE peptide
D: AY0 GLU GLU ILE peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7474
ポリマ－25,7474
非ポリマー00
水2,594144
1
A: Tyrosine-protein kinase transforming protein SRC
C: AY0 GLU GLU ILE peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8732
ポリマ－12,8732
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area830 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area6110 Å2
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein kinase transforming protein SRC
D: AY0 GLU GLU ILE peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8732
ポリマ－12,8732
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area920 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area5950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.355, 56.501, 69.305
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase transforming protein SRC / SRC


分子量: 12186.738 Da / 分子数: 2 / 断片: SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
属: Alpharetrovirusアルファレトロウイルス属 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00524, EC: 2.7.1.112
#2: タンパク質・ペプチド AY0 GLU GLU ILE peptide


タイプ: Peptide-likeペプチド / クラス: 阻害剤 / 分子量: 686.601 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. / 参照: Ac-pTyr-Glu-Glu-Ile, pYEEI
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE PEPTIDE INHIBITOR IS A CONFORMATIONALLY CONSTRAINED ANALOG OF A PHOSPHOTYROSINE-CONTAINING TETRAPEPTIDE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.83 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 53% MPD, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
140 mg/mlprotein1drop
250 %MPD1reservoir
30.1 MHEPES1reservoirpH8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 1.9 Å
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 18121 / % possible obs: 97 % / Num. measured all: 101439 / Rmerge(I) obs: 0.031
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.3 % / Rmerge(I) obs: 0.11

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→22.32 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 578161.69 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 1770 9.9 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs0.236 17894 96.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.8679 Å2 / ksol: 0.371906 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.26 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→22.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1724 0 0 144 1868
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.73
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.971.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.062.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.411 308 10.9 %
Rwork0.376 2521 -
obs--92.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP_PTYR_PTR3.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3WATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. reflection obs: 16124 / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.267
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 22.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.73
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.971.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.312
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.062.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.411 / % reflection Rfree: 10.9 % / Rfactor Rwork: 0.376

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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