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万見
- PDB-1htq: Multicopy crystallographic structure of a relaxed glutamine synth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1htq
タイトルMulticopy crystallographic structure of a relaxed glutamine synthetase from Mycobacterium tuberculosis
要素glutamine synthetaseグルタミンシンテターゼ
キーワードLIGASE (リガーゼ) / glutamine synthetase (グルタミンシンテターゼ) / Mycobacterium tuberculosis (結核菌) / multicopy refinement / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / PSI / Protein Structure Initiative / TB Structural Genomics Consortium / TBSGC
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrogen utilization / positive regulation of plasminogen activation / グルタミンシンテターゼ / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / zymogen binding / fibronectin binding / peptidoglycan-based cell wall / protein homooligomerization / magnesium ion binding ...nitrogen utilization / positive regulation of plasminogen activation / グルタミンシンテターゼ / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / zymogen binding / fibronectin binding / peptidoglycan-based cell wall / protein homooligomerization / magnesium ion binding / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain ...Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
アデニル酸 / クエン酸 / : / グルタミンシンテターゼ / グルタミンシンテターゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / Multicopy Refinement / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Gill, H.S. / Pfluegl, G.M. / Eisenberg, D. / TB Structural Genomics Consortium (TBSGC)
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Multicopy crystallographic refinement of a relaxed glutamine synthetase from Mycobacterium tuberculosis highlights flexible loops in the enzymatic mechanism and its regulation.
著者: Gill, H.S. / Pfluegl, G.M. / Eisenberg, D.
履歴
登録2001年1月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32015年9月9日Group: Version format compliance
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: glutamine synthetase
B: glutamine synthetase
C: glutamine synthetase
D: glutamine synthetase
E: glutamine synthetase
F: glutamine synthetase
G: glutamine synthetase
H: glutamine synthetase
I: glutamine synthetase
J: glutamine synthetase
K: glutamine synthetase
L: glutamine synthetase
M: glutamine synthetase
N: glutamine synthetase
O: glutamine synthetase
P: glutamine synthetase
Q: glutamine synthetase
R: glutamine synthetase
S: glutamine synthetase
T: glutamine synthetase
U: glutamine synthetase
V: glutamine synthetase
W: glutamine synthetase
X: glutamine synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,298,18096
ポリマ－1,283,91724
非ポリマー14,26372
水113,7116312
1
A: glutamine synthetase
B: glutamine synthetase
C: glutamine synthetase
D: glutamine synthetase
E: glutamine synthetase
F: glutamine synthetase
G: glutamine synthetase
H: glutamine synthetase
I: glutamine synthetase
J: glutamine synthetase
K: glutamine synthetase
L: glutamine synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)649,09048
ポリマ－641,95812
非ポリマー7,13136
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area99070 Å2
ΔGint-462 kcal/mol
Surface area182800 Å2
手法PISA
2
M: glutamine synthetase
N: glutamine synthetase
O: glutamine synthetase
P: glutamine synthetase
Q: glutamine synthetase
R: glutamine synthetase
S: glutamine synthetase
T: glutamine synthetase
U: glutamine synthetase
V: glutamine synthetase
W: glutamine synthetase
X: glutamine synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)649,09048
ポリマ－641,95812
非ポリマー7,13136
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area99100 Å2
ΔGint-463 kcal/mol
Surface area182790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)207.720, 257.690, 274.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
モデル数10
詳細The biological complex is a dodecamer.

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要素

#1: タンパク質 ...
glutamine synthetase / グルタミンシンテターゼ / GS / GLUTAMATE--AMMONIA LIGASE 1


分子量: 53496.531 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
プラスミド: pTrcHisB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): YMC21E
参照: UniProt: Q10377, UniProt: P9WN39*PLUS, グルタミンシンテターゼ
#2: 化合物...
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物...
ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP / アデニル酸


分子量: 347.221 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#4: 化合物...
ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸 / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6312 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.98 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG 4000, sodium citrate, sodium chloride, manganese chloride, imidazole buffer , pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1997年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. all: 566370 / Num. obs: 566370 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 33.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 4.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Num. unique all: 80442 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.843精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: Multicopy Refinement
開始モデル: 1HTO

1hto


解像度: 2.4→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: THE AVERAGED-SUBUNIT (MONOMERIC) MODEL OF THE PDB ENTRY 1HTO WAS FURTHER REFINED HERE BY DUPLICATING 10 COPIES OF THE MONOMERIC MODEL WITH 24-FOLD STRICT NCS-AVERAGING CONSTRAINTS IMPOSED ON ...詳細: THE AVERAGED-SUBUNIT (MONOMERIC) MODEL OF THE PDB ENTRY 1HTO WAS FURTHER REFINED HERE BY DUPLICATING 10 COPIES OF THE MONOMERIC MODEL WITH 24-FOLD STRICT NCS-AVERAGING CONSTRAINTS IMPOSED ON EACH MODEL. THE ENTIRE ENSEMBLE WAS THEN SIMULTANEOUSLY REFINED AGAINST THE DATA BY SIMULATED ANNEALING PROTOCOLS WITH A FIXED OVERALL B-FACTOR AND 0.1 PARTIAL OCCUPANCIES ASSIGNED TO EACH OF THE TEN MODELS, USING PROGRAM XPLOR 3.843. CHEMICALLY EACH COPY OR CHAIN DOES NOT SEE ONE ANOTHER DURING REFINEMENT, BUT EACH ADDS TOGETHER TO CALCULATE THE TOTAL STRUCTURE FACTOR. POSITIONAL AND B-FACTOR REFINEMENT WERE OPTIONALLY EMPLOYEED TO EACH OF THE 10 MODELS THEREAFTER. LIGANDS AND WATERS WERE ALSO OPTIONALLY FIXED DURING THE REFINEMENT. THIS REPRESENTATIVE ENTRY EMPLOYEED POSITIONAL AND B-FACTOR REFINEMENT AFTER SIMULATED ANNEALING WITH ONLY THE LIGANDS FIXED DURING REFINEMENT. ALL RESULTS INDICATED A DROP IN BOTH THE R-FACTOR AND R-FREE FROM THE 1HT0 ENTRY, AND APPEAR STRUCTURALLY SIMILAR. THE FULL ASYMMETRIC UNIT WAS SUBSEQUENTLY GENERATED FOR EACH OF THE 10 COPIES BY APPLYING THE 24-FOLD NCS-SYMMETRY AND IN TOTAL CONTAINS APPROXIMATELY 1 MILLION ATOMS. THE MULTICOPY MODEL HIGHLIGHTS MOVEMENTS OF CATALYTIC AND REGULATORY LOOPS IN GLUTAMINE SYNTHESIS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 16756 -RANDOM
Rwork0.204 ---
all0.205 566314 --
obs0.205 566314 99.6 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数90672 0 888 6312 97872
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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