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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1h7n | ||||||
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タイトル | SCHIFF-BASE COMPLEX OF YEAST 5-AMINOLAEVULINIC ACID DEHYDRATASE WITH LAEVULINIC ACID AT 1.6 A RESOLUTION | ||||||
要素 | 5-AMINOLAEVULINIC ACID DEHYDRATASE | ||||||
キーワード | DEHYDRATASE (脱水酵素) / LYASE (リアーゼ) / ALDOLASE / TIM BARREL (TIMバレル) / TETRAPYRROLE SYNTHESIS | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ヘム / porphobilinogen synthase / porphobilinogen synthase activity / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / heme biosynthetic process / Neutrophil degranulation / zinc ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å | ||||||
データ登録者 | Erskine, P.T. / Newbold, R. / Brindley, A.A. / Wood, S.P. / Shoolingin-Jordan, P.M. / Warren, M.J. / Cooper, J.B. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001 タイトル: The X-Ray Structure of Yeast 5-Aminolaevulinic Acid Dehydratase Complexed with Substrate and Three Inhibitors 著者: Erskine, P.T. / Newbold, R. / Brindley, A.A. / Wood, S.P. / Shoolingin-Jordan, P.M. / Warren, M.J. / Cooper, J.B. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1h7n.cif.gz | 90.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1h7n.ent.gz | 66.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1h7n.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h7/1h7n ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h7/1h7n | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 8|||||||||||||||
単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37785.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: SCHIFF-BASE LINK BETWEEN LAEVULINIC ACID INHIBITOR (HET GROUP A1341) AND LYSINE 263 由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P05373, porphobilinogen synthase |
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#2: 化合物 | ChemComp-SHF / |
#3: 化合物 | ChemComp-ZN / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
配列の詳細 | THE C-TERMINAL RESIDUES WERE NOT SEEN IN THE DENSITY MAPS |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 8 / 詳細: AS FOR 1AW5 WITH 10MM LAEVULINIC ACID, pH 8.00 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Erskine, P.T., (1997) Protein Sci., 6, 1774. / PH range low: 8 / PH range high: 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8345 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年6月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.8345 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.6→13.1 Å / Num. obs: 59510 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 6.1 |
反射 シェル | 解像度: 1.6→1.65 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.227 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 99.6 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.6 Å |
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 1.6 Å / % possible obs: 99.6 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1YLV 解像度: 1.6→13.1 Å / Num. parameters: 12272 / Num. restraintsaints: 10981 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER / 詳細: THE C-TERMINAL DIPEPTIDE WAS NOT REFINED
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Num. disordered residues: 4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.6→13.1 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELX / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor Rwork: 0.217 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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