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- PDB-1g0e: SITE-SPECIFIC MUTANT (HIS64 REPLACED WITH ALA) OF HUMAN CARBONIC ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g0e
タイトルSITE-SPECIFIC MUTANT (HIS64 REPLACED WITH ALA) OF HUMAN CARBONIC ANHYDRASE II COMPLEXED WITH 4-METHYLIMIDAZOLE
要素CARBONIC ANHYDRASE II炭酸脱水酵素
キーワードLYASE (リアーゼ) / TWISTED BETA SHEET / CHEMICAL RESCUE / 4-METHYLIMIDAZOLE (4-メチルイミダゾール) / ZINC METALLOENZYME / PROTEIN LIGAND COMPLEX (リガンド)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / 分泌 / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / regulation of chloride transport / Reversible hydration of carbon dioxide / angiotensin-activated signaling pathway ...positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / 分泌 / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / regulation of chloride transport / Reversible hydration of carbon dioxide / angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / morphogenesis of an epithelium / regulation of intracellular pH / 炭酸脱水酵素 / carbonate dehydratase activity / carbon dioxide transport / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / neuron cellular homeostasis / one-carbon metabolic process / apical part of cell / 髄鞘 / extracellular exosome / zinc ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
炭酸脱水酵素 / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase ...炭酸脱水酵素 / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-メチルイミダゾール / : / Carbonic anhydrase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Duda, D. / McKenna, R.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Structural and kinetic analysis of the chemical rescue of the proton transfer function of carbonic anhydrase II.
著者: Duda, D. / Tu, C. / Qian, M. / Laipis, P. / Agbandje-McKenna, M. / Silverman, D.N. / McKenna, R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Structure of Native and Apo Carbonic Anhydrase II and Structure of Some of its Anion-ligand Complexes.
著者: Hakansson, K. / Carlsson, M. / Svensson, L.A. / Liljas, A.
履歴
登録2000年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CARBONIC ANHYDRASE II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5704
ポリマ－29,2221
非ポリマー3483
水5,729318
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.142, 41.490, 72.063
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.28, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS A MONOMER CONSTRUCTED FROM CHAIN A

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要素

#1: タンパク質 CARBONIC ANHYDRASE II / 炭酸脱水酵素


分子量: 29221.992 Da / 分子数: 1 / 変異: H64A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD血液 / プラスミド: PET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00918, 炭酸脱水酵素
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION / 水銀


分子量: 200.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#4: 化合物 ChemComp-4MZ / 4-METHYLIMIDAZOLE / 4-メチル-1H-イミダゾ-ル / 4-メチルイミダゾール


分子量: 82.104 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6N2
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 318 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE LIGAND 4MZ IS CALLED 4MI IN THE PUBLICATION.
配列の詳細RESIDUES 125 AND 127 ARE COVALENTLY BOUND.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.09 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: Ammonium Sulfate, Mercury Chloride, Tris HCl, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 Mprotein1drop
250 mMTris-HCl1drop
31 mM1dropHgCl2
42.3-2.5 Mammonium sulfate1reservoir
550 mMTris-HCl1reservoir
61 mM1reservoirHgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年3月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→25 Å / Num. all: 468251 / Num. obs: 28456 / % possible obs: 88.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 16.46 % / Biso Wilson estimate: 9.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 1.6→25 Å / 冗長度: 16.46 % / Rmerge(I) obs: 0.047 / Num. unique all: 28456 / % possible all: 88.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 468251
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.66 Å / % possible obs: 64.1 % / Num. unique obs: 2018 / Rmerge(I) obs: 0.107

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 1.6→25 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 918664.21 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Brunger & Adams
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 1379 4.9 %RANDOM
Rwork0.179 ---
all0.18 468251 --
obs0.179 28406 88.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.68 Å2 / ksol: 0.389 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 11.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å20 Å20.18 Å2
2--0.33 Å20 Å2
3----0.39 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.08 Å0.04 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2054 0 8 318 2380
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.207 159 4.4 %
Rwork0.188 3455 -
obs--68.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION44MI.PARAM4MI.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 1 / % reflection Rfree: 4.9 % / Rfactor all: 0.18 / Rfactor obs: 179 / Rfactor Rfree: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 11.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.78
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.207 / % reflection Rfree: 4.4 % / Rfactor Rwork: 0.188

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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