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- PDB-1fr0: SOLUTION STRUCTURE OF THE HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOTRANSFER DO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fr0
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOTRANSFER DOMAIN OF ANAEROBIC SENSOR KINASE ARCB FROM ESCHERICHIA COLI.
要素ARCB
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / four-helix bundle motif / anaerobic sensor kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-histidine phosphorylation / response to oxygen levels / histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / plasma membrane => GO:0005886 / phosphoprotein phosphatase activity / protein autophosphorylation / regulation of DNA-templated transcription / シグナル伝達 / ATP binding ...peptidyl-histidine phosphorylation / response to oxygen levels / histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / plasma membrane => GO:0005886 / phosphoprotein phosphatase activity / protein autophosphorylation / regulation of DNA-templated transcription / シグナル伝達 / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Signal transduction histidine kinase, hybrid-type, aerobic respiration control ArcB / Aerobic respiration control sensor protein ArcB, transmembrane domain superfamily / Histidine kinase receptor ArcB, transmembrane domain / Histidine kinase receptor ArcB trans-membrane domain / HPT domain / Histidine Phosphotransfer domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily ...Signal transduction histidine kinase, hybrid-type, aerobic respiration control ArcB / Aerobic respiration control sensor protein ArcB, transmembrane domain superfamily / Histidine kinase receptor ArcB, transmembrane domain / Histidine kinase receptor ArcB trans-membrane domain / HPT domain / Histidine Phosphotransfer domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / PAS domain / PAS domain superfamily / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Aerobic respiration control sensor protein ArcB / Aerobic respiration control sensor protein ArcB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Ikegami, T. / Okada, T. / Ohki, I. / Hirayama, J. / Mizuno, T. / Shirakawa, M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Solution structure and dynamic character of the histidine-containing phosphotransfer domain of anaerobic sensor kinase ArcB from Escherichia coli.
著者: Ikegami, T. / Okada, T. / Ohki, I. / Hirayama, J. / Mizuno, T. / Shirakawa, M.
履歴
登録2000年9月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARCB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0141
ポリマ－14,0141
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 ARCB


分子量: 14013.939 Da / 分子数: 1
断片: THE HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOTRANSFER (HPT) DOMAIN
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PSU2DH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P22763, UniProt: P0AEC3*PLUS, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 含窒素基に移すもの

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D NOESY
1223D 13C-separated NOESY
1313D 15N-separated NOESY
1424D 13C-separated NOESY
151HMQC-J
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5mM HPtArcB, 50mM KH2PO4-K2HPO4 (pH6.5 at 37deg), 50mM KCl, and 1mM dithiothreitol (DTT) in 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.5mM HPtArcB, 50mM KH2PO4-K2HPO4 (pH6.5 at 37deg), 50mM KCl, and 1mM dithiothreitol (DTT) in 99.8% D2O99.8% D2O
試料状態イオン強度: 100mM / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 310 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DMXBrukerDMX5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.851Bruenger精密化
DYANA1.5Guentert構造決定
XwinNMR2Brukercollection
NMRPipe1.7Delaglio解析
nmrPipp4.2.4Garrettデータ解析
MOLMOL2.3Koradiデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 1348 restraints, 1188 are NOE-derived distance constraints, 83 dihedral angle restraints,77 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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