English [日本語]
- PDB-1f2u: Crystal Structure of RAD50 ABC-ATPase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

データがありません

-
基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 1f2u
タイトルCrystal Structure of RAD50 ABC-ATPase
構成要素(RAD50 ABC-ATPASE) x 2
キーワードREPLICATION (DNA複製) / DNA double-strand break repair / ABC-ATPase
機能・相同性DNA double-strand break repair Rad50 ATPase, archaeal type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rad50 zinc-hook domain profile. / AAA domain / AAA domain, putative AbiEii toxin, Type IV TA system / Rad50 zinc hook motif / ATPase, AAA-type, core / RAD50, zinc hook / Rad50/SbcC-type AAA domain / SbcC-like ...DNA double-strand break repair Rad50 ATPase, archaeal type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rad50 zinc-hook domain profile. / AAA domain / AAA domain, putative AbiEii toxin, Type IV TA system / Rad50 zinc hook motif / ATPase, AAA-type, core / RAD50, zinc hook / Rad50/SbcC-type AAA domain / SbcC-like / nuclease activity / double-strand break repair / ATPase activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / DNA double-strand break repair Rad50 ATPase
機能・相同性情報
試料の由来Pyrococcus furiosus (ピュロコックス・フリオスス)
実験手法X線回折 / シンクロトロン / 1.6 Å 分解能
データ登録者Hopfner, K.P. / Karcher, A. / Shin, D.S. / Craig, L.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / : 2000
タイトル: Structural biology of Rad50 ATPase: ATP-driven conformational control in DNA double-strand break repair and the ABC-ATPase superfamily.
著者: Hopfner, K.P. / Karcher, A. / Shin, D.S. / Craig, L. / Arthur, L.M. / Carney, J.P. / Tainer, J.A.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2000年5月29日 / 公開: 2000年8月2日
改定日付Data content typeGroupProviderタイプ
1.02000年8月2日Structure modelrepositoryInitial release
1.12007年10月21日Structure modelVersion format compliance
1.22011年7月13日Structure modelVersion format compliance

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RAD50 ABC-ATPASE
B: RAD50 ABC-ATPASE
C: RAD50 ABC-ATPASE
D: RAD50 ABC-ATPASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,8608
ポリマ-67,7974
非ポリマ-1,0634
6,720373
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
γ
α
β
Length a, b, c (Å)79.9, 82.6, 106.0
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP 21 21 21

-
構成要素

#1: タンパク質・ペプチド RAD50 ABC-ATPASE


分子量: 17110.840 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN
由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (ピュロコックス・フリオスス)
: Pyrococcusピュロコックス属 / プラスミドの名称: PET29 / 属 (発現宿主): Escherichia / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P58301
#2: タンパク質・ペプチド RAD50 ABC-ATPASE


分子量: 16787.430 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN
由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (ピュロコックス・フリオスス)
: Pyrococcusピュロコックス属 / プラスミドの名称: PET29 / 属 (発現宿主): Escherichia / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P58301
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / : Mg / マグネシウム
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / : C10H16N5O13P3 / アデノシン三リン酸 / コメント: ATP (エネルギー貯蔵分子) *YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 373 / : H2O /

-
実験情報

-
実験

実験実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶Density Matthews: 2.58 / Density percent sol: 52.31 %
結晶化温度: 295 K
実験手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, 17% PEG 3350, 8.5% isopropanol, 15% glycerol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K
溶液の組成
*PLUS
ID濃度通称Crystal IDSol IDChemical formula
12.5 mMATP1drop
22.5 mMAMP-PNP1drop
310 mM1dropMgCl2
40.1 MHEPES1reservoir
517 %PEG33501reservoir
68.5 %isopropanol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 kelvins
線源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / Wavelength: 1.08
ディテクタタイプ: MARRESEARCH / ディテクタ: IMAGE PLATE / Collection date: 2000年2月26日
放射Diffraction protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic or laue m l: M / Scattering type: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射B iso Wilson estimate: 33.5 Å2 / D resolution high: 2.1 Å / D resolution low: 3 Å / Number all: 444072 / Number obs: 444072 / Observed criterion sigma F: 0 / Observed criterion sigma I: 0 / Rmerge I obs: 0.054 / NetI over sigmaI: 11.6 / Redundancy: 3.5 % / Percent possible obs: 81.9
反射シェルRmerge I obs: 0.302 / 最高分解能: 2.1 Å / 最低分解能: 2.14 Å / Redundancy: 2.5 % / Percent possible all: 51.8
Reflection
*PLUS
D resolution low: 2 Å / Number obs: 41804 / Number measured all: 444072
Reflection shell
*PLUS
Percent possible obs: 51.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHAREphasing
CNSrefinement
DENZOdata reduction
CCP4(TRUNCATE)data scaling
精密化R Free selection details: random 5% / Sigma F: 0 / Sigma I: 0 / Stereochemistry target values: Engh&Huber
最小二乗法精密化のプロセスR factor R free: 0.282 / R factor R work: 0.238 / R factor all: 0.238 / R factor obs: 0.238 / 最高分解能: 1.6 Å / 最低分解能: 2 Å / Number reflection R free: 1169 / Number reflection all: 22902 / Number reflection obs: 21733
精密化 #LAST最高分解能: 1.6 Å / 最低分解能: 2 Å
置いた原子数 #LASTタンパク質: 4691 / 核酸: 0 / リガンド: 64 / 溶媒: 373 / 合計: 5128
精密化中の拘束条件
Refine IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.010
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'CNS' / 分類: refinement
最小二乗法精密化のプロセス
*PLUS
最高分解能: 2.1 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

-
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

+
2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

+
2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

+
2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る