+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1enm | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | UDA TRISACCHARIDE COMPLEX. CRYSTAL STRUCTURE OF URTICA DIOICA AGGLUTININ, A SUPERANTIGEN PRESENTED BY MHC MOLECULES OF CLASS I AND CLASS II | ||||||||||||
要素 | AGGLUTININ ISOLECTIN I/AGGLUTININ ISOLECTIN V/ AGGLUTININ ISOLECTIN VI | ||||||||||||
キーワード | SUGAR BINDING PROTEIN / LECTIN / HEVEIN DOMAIN / UDA / SUPERANTIGEN / SACCHARIDE BINDING | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 chitinase / chitinase activity / chitin catabolic process / chitin binding / polysaccharide catabolic process / defense response to fungus / cell wall macromolecule catabolic process / carbohydrate binding / killing of cells of another organism / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Urtica dioica (セイヨウイラクサ) | ||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Saul, F.A. / Rovira, P. / Boulot, G. / Van Damme, E.J.M. / Peumans, W.J. / Truffa-Bachi, P. / Bentley, G.A. | ||||||||||||
引用 | ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000 タイトル: Crystal structure of Urtica dioica agglutinin, a superantigen presented by MHC molecules of class I and class II. 著者: Saul, F.A. / Rovira, P. / Boulot, G. / Van Damme, E.J.M. / Peumans, W.J. / Truffa-Bachi, P. / Bentley, G.A. #1: ジャーナル: Plant Mol.Biol. / 年: 1999 タイトル: Characterisation of Urtica dioica Agglutinin Isolectins and the Encoding Gene Family 著者: Does, M.P. / Ng, D.K. / Dekker, H.L. / Peumans, W.J. / Houterman, P.M. / Van Damme, E.J. / Cornelissen, B.J.C. | ||||||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1enm.cif.gz | 34 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1enm.ent.gz | 21.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1enm.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1enm_validation.pdf.gz | 800.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 1enm_full_validation.pdf.gz | 801.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1enm_validation.xml.gz | 7.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1enm_validation.cif.gz | 8.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/en/1enm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/en/1enm | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 9350.269 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PURIFIED FROM RHIZOMES / 由来: (天然) Urtica dioica (セイヨウイラクサ) / 参照: GenBank: 4138900, UniProt: P11218*PLUS |
---|---|
#2: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / triacetyl-beta-chitotriose |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | The structure comprises two hevein-like domains, each containing a distinct saccharide-binding site. ...The structure comprises two hevein-like domains, each containing a distinct saccharide-binding site. The two binding sites are located at opposite extremities of the molecule. The principal binding-site residues are SER 19, TRP 21, TRP 23, and TYR 30 on the first domain, and the homologous residues SER 65, HIS 67, TRP 69, and TYR 76 on the second domain. The crystallographic asymmetric unit contains one molecule of UDA and a single trisaccharide ligand. The ligand interacts simultaneously with the binding site on the N-terminal domain of one molecule and that of the C-terminal domain of a symmetry-related molecule. |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.81 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | 温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 詳細: PEG 6000, sodium acetate, sodium chloride, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290.0K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS PH range low: 6.5 / PH range high: 5.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.96 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年10月22日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.96 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→25 Å / Num. all: 8284 / Num. obs: 8284 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 30.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 8.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.473 / Num. unique all: 817 / % possible all: 98 |
反射 | *PLUS Num. obs: 8283 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 98 % |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1EIS 解像度: 1.9→25 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: The structure was determined by molecular replacement methods based on the uncomplexed UDA structure (1EIS). A bulk solvent correction was applied.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→25 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.239 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |