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万見
- PDB-1e1d: Hybrid Cluster Protein from Desulfovibrio vulgaris -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e1d
タイトルHybrid Cluster Protein from Desulfovibrio vulgaris
要素HYDROXYLAMINE REDUCTASEヒドロキシルアミンレダクターゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / HYBRID CLUSTER / CUBANE (キュバン) / IRON SULFUR / PRISMANE (プリズマン) / FUSCOREDOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ヒドロキシルアミンレダクターゼ / hydroxylamine reductase activity / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #20 / ヒドロキシルアミンレダクターゼ / Prismane, alpha-bundle / Rossmann fold - #2030 / Hydroxylamine reductase/Ni-containing CO dehydrogenase / Prismane/CO dehydrogenase family / Prismane-like, alpha/beta-sandwich / Prismane-like superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Up-down Bundle ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #20 / ヒドロキシルアミンレダクターゼ / Prismane, alpha-bundle / Rossmann fold - #2030 / Hydroxylamine reductase/Ni-containing CO dehydrogenase / Prismane/CO dehydrogenase family / Prismane-like, alpha/beta-sandwich / Prismane-like superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Up-down Bundle / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR/OXYGEN HYBRID CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター / ヒドロキシルアミンレダクターゼ
類似検索 - 構成要素
生物種DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Arendsen, A.F. / Cooper, S.J. / Bailey, S. / Garner, C.D. / Hagen, W.R. / Lindley, P.F.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Hybrid-Cluster Protein (Hcp) from Desulfovibrio Vulgaris (Hildenborough) at 1.6 A Resolution.
著者: Cooper, S.J. / Garner, C.D. / Hagen, W.R. / Lindley, P.F. / Bailey, S.
履歴
登録2000年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年12月23日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle ...pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value ..._pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYDROXYLAMINE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,9483
ポリマ－60,2291
非ポリマー7192
水7,476415
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)64.500, 65.500, 155.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 HYDROXYLAMINE REDUCTASE / ヒドロキシルアミンレダクターゼ / HYBRID CLUSTER PROTEIN / PRISMANE PROTEIN


分子量: 60228.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア)
株: HILDENBOROUGH NCIMB8303 / プラスミド: PJSP104 / 発現宿主: DESULFOVIBRIO VULGARIS (バクテリア) / 株 (発現宿主): HILDENBOROUGH NCIMB8303 / 参照: UniProt: P31101
#2: 化合物 ChemComp-FSO / IRON/SULFUR/OXYGEN HYBRID CLUSTER


分子量: 367.573 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4O3S3
#3: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 415 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 5.9
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLISED FROM 0.1M MES PH5.9,60MM MAGNESIUM ACETATE AND 25-30% PEG 8000, pH 5.90
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Arendsen, A., (1996) Acta Crystallogr. D.52, 1211.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
124 mg/mlprotein1drop
25 mMTris-HCl1drop
350 mM1dropNaCl
40.1 MMES1drop
566 mMmagnesium acetate1drop
60.1 MMES1reservoir
766 mMmagnesium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→21.88 Å / Num. obs: 70418 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 2.8 % / Rsym value: 0.036 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 1.72→1.77 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.162 / % possible all: 81.3
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.036
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81.3 % / Rmerge(I) obs: 0.162

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解析

ソフトウェア
名称分類
RESTRAIN精密化
MOSFLMデータ削減
Agrovataデータスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.72→12 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: FS4 AND FSO CLUSTER ATOMS REFINED ANISOTROPICALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 -4.9 %RANDOM
Rwork0.171 ---
obs-66619 98.66 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4216 0 18 415 4649
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0110.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0070.01
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: RESTRAIN / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d0.0110.04
X-RAY DIFFRACTIONx_plane_restr0.0070.01
X-RAY DIFFRACTIONx_chiral_restr0.010.02

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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