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- PDB-1b9d: MOBILITY OF AN HIV-1 INTEGRASE ACTIVE SITE LOOP IS CORRELATED WIT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b9d
タイトルMOBILITY OF AN HIV-1 INTEGRASE ACTIVE SITE LOOP IS CORRELATED WITH CATALYTIC ACTIVITY
要素PROTEIN (INTEGRASE)
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / DNA INTEGRATION
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / : / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / : / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA ...HIV-1 retropepsin / : / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / : / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / viral penetration into host nucleus / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNAポリメラーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host gene expression / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / タンパク質分解 / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral ...Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / リボヌクレアーゼH / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Greenwald, J. / Le, V. / Butler, S.L. / Bushman, F.D. / Choe, S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: The mobility of an HIV-1 integrase active site loop is correlated with catalytic activity.
著者: Greenwald, J. / Le, V. / Butler, S.L. / Bushman, F.D. / Choe, S.
履歴
登録1999年2月11日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (INTEGRASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2834
ポリマ－17,9121
非ポリマー3703
水1,982110
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: PROTEIN (INTEGRASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (INTEGRASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5658
ポリマ－35,8252
非ポリマー7406
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area4400 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area12860 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)72.350, 72.350, 65.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Cell settingtrigonal
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (INTEGRASE) / E.C.2.7.7.49


分子量: 17912.480 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC CORE DOMAIN / 変異: F185K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirusレンチウイルス属 / 株: 1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: P12497, 逆転写酵素
#2: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン / カコジル酸


分子量: 136.989 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.62 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 %PEG80001reservoir
2100 mMcacodylic acid1reservoir
3200 mMammonium sulfate1reservoir
45 mMdithiothreitol1reservoir
55 mM1reservoirMnCl2
65 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.0162,1.0596
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1998年1月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.01621
21.05961
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. obs: 20854 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.6 % / Rsym value: 4.2
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.042

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→20 Å / SU B: 2.18 / SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.11 / ESU R Free: 0.12
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 1109 5 %RANDOM
Rwork0.224 ---
all-20854 --
obs-20854 99.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1086 0 13 110 1209
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.020.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0330.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.040.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.1182
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.3493
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.9662
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.5413
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1550.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1750.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2820.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.120.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.27
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.915
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor21.520
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.224
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 36 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.020.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0330.04
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.05
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1550.15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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