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- PDB-1b76: GLYCYL-TRNA SYNTHETASE FROM THERMUS THERMOPHILUS COMPLEXED WITH ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b76
タイトルGLYCYL-TRNA SYNTHETASE FROM THERMUS THERMOPHILUS COMPLEXED WITH ATP
要素Glycine--tRNA ligase
キーワードLIGASE (リガーゼ) / AMINOACYL-TRNA SYNTHASE / LIGASE(SYNTHETASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine-tRNA ligase complex / glycyl-tRNA aminoacylation / グリシンtRNAリガーゼ / glycine-tRNA ligase activity / glycine binding / protein dimerization activity / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Glycine-tRNA ligase, bacterial / グリシンtRNAリガーゼ / Glycyl-tRNA synthetase-like core domain / Glycyl-tRNA synthetase/DNA polymerase subunit gamma-2 / Anticodon-binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily ...Glycine-tRNA ligase, bacterial / グリシンtRNAリガーゼ / Glycyl-tRNA synthetase-like core domain / Glycyl-tRNA synthetase/DNA polymerase subunit gamma-2 / Anticodon-binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Glycine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / その他 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Arnez, J.G. / Moras, D.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Glycyl-tRNA synthetase uses a negatively charged pit for specific recognition and activation of glycine.
著者: Arnez, J.G. / Dock-Bregeon, A.C. / Moras, D.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1995
タイトル: Crystal structure of glycyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus.
著者: Logan, D.T. / Mazauric, M.H. / Kern, D. / Moras, D.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallisation of the glycyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus and initial crystallographic data.
著者: Logan, D.T. / Cura, V. / Touzel, J.P. / Kern, D. / Moras, D.
履歴
登録1999年1月27日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年5月31日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.52019年10月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.62023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycine--tRNA ligase
B: Glycine--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,3044
ポリマ－102,2902
非ポリマー1,0142
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8270 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area34080 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)124.800, 250.900, 105.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.634886, -0.710321, 0.303914), (-0.709285, 0.379903, -0.593791), (0.306325, -0.592551, -0.745015)
ベクター: 54.2396, 68.1798, 94.0248)

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要素

#1: タンパク質 Glycine--tRNA ligase / EC 6.1.1.14 / Glycyl-tRNA synthetase / GlyRS


分子量: 51144.949 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ATP BOUND IN ACTIVE SITE OF EACH MONOMER
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (サーマス・サーモフィルス)
生物種: Thermus thermophilusサーマス・サーモフィルス
株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 遺伝子: glyQS, glyS, TTHA0543 / プラスミド: PGRS / 遺伝子 (発現宿主): GLYS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYS / 参照: UniProt: P56206, グリシンtRNAリガーゼ
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細A P56206 96 - 158 GAP IN PDB ENTRY B P56206 96 - 158 GAP IN PDB ENTRY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化温度: 297 K / pH: 8 / 詳細: pH 8.0, temperature 297K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1ETHANOLAMINEエタノールアミン11
2MGCL211
3(NH4)2SO411
4tris-Cl11
5(NH4)2SO412
6tris-Cl12
結晶化
*PLUS
温度: 24 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.02 mMGlyRS1drop
25 mMATP1dropor 50 mM ethanolamine
32 mM1dropMgCl2
40.4 Mammonium sulfate1drop
550 mMTris-HCl1drop
60.1 MTris-HCl1reservoir
71.0-1.4 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 272 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.98
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→15 Å / Num. all: 20177 / Num. obs: 20177 / % possible obs: 81 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rsym value: 9.5
反射
*PLUS

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XDSデータ削減
AUTOMARデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: その他 / 解像度: 3.4→9 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: FINAL RMS COORD. SHIFT 0.012 ANGSTROMS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.318 713 4 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs-17881 83 %-
原子変位パラメータBiso mean: 43.4 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7211 0 62 2 7275
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.888
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.52
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.55 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3878 77 4 %
Rwork0.2915 1876 -
obs--73.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM_NDBX.DNATOP_NDBX.DNA
X-RAY DIFFRACTION3PARAM.WATTOPO.WAT
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.4 Å / 最低解像度: 9 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 4 % / Rfactor obs: 0.227
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 43.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.52
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.4 Å / % reflection Rfree: 4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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