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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1b4s | ||||||
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タイトル | STRUCTURE OF NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE H122G MUTANT | ||||||
要素 | NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASENucleoside-diphosphate kinase | ||||||
キーワード | PHOSPHOTRANSFERASE / TRANSFERASE (転移酵素) / KINASE (キナーゼ) / ATP-BINDING | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 dGTP biosynthetic process from dGDP / Azathioprine ADME / Ribavirin ADME / 無性生殖 / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / Neutrophil degranulation / nucleoside triphosphate biosynthetic process / negative regulation of pinocytosis / nucleoside-diphosphate kinase / UTP biosynthetic process ...dGTP biosynthetic process from dGDP / Azathioprine ADME / Ribavirin ADME / 無性生殖 / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / Neutrophil degranulation / nucleoside triphosphate biosynthetic process / negative regulation of pinocytosis / nucleoside-diphosphate kinase / UTP biosynthetic process / CTP biosynthetic process / negative regulation of exocytosis / negative regulation of phagocytosis / GTP biosynthetic process / nucleoside diphosphate kinase activity / translational elongation / phagocytic vesicle / 分泌 / response to bacterium / actin cytoskeleton organization / 細胞骨格 / リボソーム / G protein-coupled receptor signaling pathway / リン酸化 / ATP binding / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Meyer, P. / Janin, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999 タイトル: Nucleophilic activation by positioning in phosphoryl transfer catalyzed by nucleoside diphosphate kinase. 著者: Admiraal, S.J. / Schneider, B. / Meyer, P. / Janin, J. / Veron, M. / Deville-Bonne, D. / Herschlag, D. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995 タイトル: Mechanism of Phosphate Transfer by Nucleoside Diphosphate Kinase: X-Ray Structures of the Phosphohistidine Intermediate of the Enzymes from Drosophila and Dictyostelium 著者: Morera, S. / Chiadmi, M. / Lebras, G. / Lascu, I. / Janin, J. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994 タイトル: Adenosine 5'-Diphosphate Binding and the Active Site of Nucleoside Diphosphate Kinase 著者: Morera, S. / Lascu, I. / Dumas, C. / Lebras, G. / Briozzo, P. / Veron, M. / Janin, J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1b4s.cif.gz | 97 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1b4s.ent.gz | 78.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1b4s.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b4/1b4s ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b4/1b4s | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1kdnS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16735.242 Da / 分子数: 3 / 変異: H122G / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22887, nucleoside-diphosphate kinase #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.44 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: D41A / 波長: 1.375 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年7月1日 |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.375 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→8 Å / Num. obs: 14555 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.083 |
反射 | *PLUS Num. obs: 15492 / Num. measured all: 150824 |
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.3 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1KDN 解像度: 2.5→8 Å / σ(F): 2 詳細: MUTANT HAS LOST NDPK ACTIVITY, BUT EFFICIENTLY PHOSPHORYLATES IMIDAZOLE AND OTHER PHOSPHATE ACCEPTOR MOLECULES (AMINES AND ALCOHOLS). THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED WITH ATP, BUT THE NUCLEOTIDE ...詳細: MUTANT HAS LOST NDPK ACTIVITY, BUT EFFICIENTLY PHOSPHORYLATES IMIDAZOLE AND OTHER PHOSPHATE ACCEPTOR MOLECULES (AMINES AND ALCOHOLS). THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED WITH ATP, BUT THE NUCLEOTIDE IS SEEN TO BE HYDROLYZED TO ADP+PO4 IN THE CRYSTAL.
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原子変位パラメータ | Biso mean: 22 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS % reflection Rfree: 7.5 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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