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万見
- PDB-1avp: STRUCTURE OF HUMAN ADENOVIRUS 2 PROTEINASE WITH ITS 11 AMINO ACID... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1avp
タイトルSTRUCTURE OF HUMAN ADENOVIRUS 2 PROTEINASE WITH ITS 11 AMINO ACID COFACTOR
要素(ADENOVIRAL PROTEINASEアデノウイルス) x 2
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / THIOL HYDROLASE / VIRAL PROTEINASE (ウイルス性) / PEPTIDE COFACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear capsid assembly / アデナイン / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / viral procapsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral release from host cell / cysteine-type peptidase activity / virion component / カプシド / host cell cytoplasm ...nuclear capsid assembly / アデナイン / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / viral procapsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral release from host cell / cysteine-type peptidase activity / virion component / カプシド / host cell cytoplasm / cysteine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / タンパク質分解 / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase C5, adenain / Adenovirus endoprotease / Minor capsid protein VI / Minor capsid protein VI / Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
プロテアーゼ / Pre-protein VI
類似検索 - 構成要素
生物種Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス)
Human adenovirus C (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / SIRAS SOFTWARE USED : NULL STARTING MODEL FOR MOLECULAR REPLACEMENT: NULL / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ding, J. / Mcgrath, W.J. / Sweet, R.M. / Mangel, W.F.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of the human adenovirus proteinase with its 11 amino acid cofactor.
著者: Ding, J. / McGrath, W.J. / Sweet, R.M. / Mangel, W.F.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Characterization of the Human Adenovirus Proteinase Activity in Disrupted Virus Particles
著者: Mcgrath, W.J. / Abola, A.P. / Toledo, D.L. / Brown, M.T. / Mangel, W.F.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Characterization of Three Components of Human Adenovirus Activity in Vitro
著者: Mangel, W.F. / Toledo, D.L. / Brown, M.T. / Martin, J.H. / Mcgrath, W.J.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1993
タイトル: Viral DNA and a Viral Peptide Can Act as Cofactors of Adenovirus Virion Proteinase Activity
著者: Mangel, W.F. / Mcgrath, W.J. / Toledo, D.L. / Anderson, C.W.
履歴
登録1996年4月4日処理サイト: BNL
改定 1.01997年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32016年5月25日Group: Structure summary
改定 1.42018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
Remark 700SHEET SHEET SHEET_ID: (), DETERMINATION METHOD: PROCHECK.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADENOVIRAL PROTEINASE
B: ADENOVIRAL PROTEINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4682
ポリマ－24,4682
非ポリマー00
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1630 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area10000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.300, 114.300, 50.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 ADENOVIRAL PROTEINASE / アデノウイルス / AVP


分子量: 23114.350 Da / 分子数: 1 / 断片: MAIN / 由来タイプ: 組換発現
詳細: PVIC PEPTIDE COFACTOR DISULFIDE BONDS TO CYS104 OF AVP
由来: (組換発現) Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス)
属: Mastadenovirus / 生物種: Human adenovirus C / 断片: MAIN / プラスミド: PET 13 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: P03252
#2: タンパク質・ペプチド ADENOVIRAL PROTEINASE / アデノウイルス / PVIC


分子量: 1353.640 Da / 分子数: 1 / 断片: PEPT / 由来タイプ: 合成
詳細: PVIC PEPTIDE IS CHEMICALLY SYNTHESIZED PVIC PEPTIDE COFACTOR DISULFIDE BONDS TO CYS104 OF AVP
由来: (合成) Human adenovirus C (ウイルス) / 参照: UniProt: P03274
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 4

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.06 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 68 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: McGrath, W.J., (1996) J. Struct. Biol., 117, 77. / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1100 mMHEPES1reservoirpH7.5
21.4-1.6 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.15
検出器タイプ: ENRAF-NONIUS FAST / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1995年5月10日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.15 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 11559 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.145 / Mean I/σ(I) obs: 16 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR精密化
精密化構造決定の手法: SIRAS SOFTWARE USED : NULL STARTING MODEL FOR MOLECULAR REPLACEMENT: NULL
解像度: 2.6→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 1086 10 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.184 11559 98.8 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.1 Å / Luzzati d res low obs: 6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1715 0 0 45 1760
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.169
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / Rfactor Rfree error: 0.053 /
Rfactor反射数
Rfree0.334 39
Rwork0.216 420
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PRO,TOPH19.PEPTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.169

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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