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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 152l | ||||||
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タイトル | CONSERVATION OF SOLVENT-BINDING SITES IN 10 CRYSTAL FORMS OF T4 LYSOZYME | ||||||
要素 | T4 LYSOZYME | ||||||
キーワード | HYDROLASE(O-GLYCOSYL) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Enterobacteria phage T4 (ファージ) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Matsumura, M. / Weaver, L.H. / Matthews, B.W. | ||||||
引用 | ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1994 タイトル: Conservation of solvent-binding sites in 10 crystal forms of T4 lysozyme. 著者: Zhang, X.J. / Matthews, B.W. #1: ジャーナル: To be Published タイトル: A Covalent Enzyme-Substrate Intermediate with Saccharide Distorsion in a Mutant T4 Lysozyme 著者: Kuroki, R. / Weaver, L.H. / Matthews, B.W. #2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1992 タイトル: Structure of a Stabilizing Disulfide Bridge Mutant that Closes the Active-Site Cleft of T4 Lysozyme 著者: Jacobson, R.H. / Matsumura, M. / Faber, H.R. / Matthews, B.W. #3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990 タイトル: Structure of a Thermostable Disulfide-Bridge Mutant of Phage T4 Lysozyme Shows that an Engineered Cross-Link in a Flexible Region Does not Increase the Rigidity of the Folded Protein 著者: Pjura, P.E. / Matsumura, M. / Wozniak, J.A. / Matthews, B.W. #4: ジャーナル: Nature / 年: 1989 タイトル: Substantial Increase of Protein Stability by Multiple Disulphide Bonds 著者: Matsumura, M. / Signor, G. / Matthews, B.W. #5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987 タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Lysozyme Refined at 1.7 Angstroms Resolution 著者: Weaver, L.H. / Matthews, B.W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 152l.cif.gz | 42.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb152l.ent.gz | 32.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 152l.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/52/152l ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/52/152l | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18634.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ) 属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / プラスミド: M13 / 参照: UniProt: P00720, リゾチーム |
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#2: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
配列の詳細 | SEQUENCE ADVISORY NOTICE DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: ...SEQUENCE ADVISORY NOTICE DIFFERENCE |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.98 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 8.5 / 手法: unknown | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | Ambient pressure: 101 kPa / 平均測定温度: 298 K |
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放射光源 | 由来: rotating-anode X-ray tube / タイプ: RIGAKU RU200 / Target: Cu |
検出器 | タイプ: AREA DETECTOR / 検出器: AREA DETECTOR / 詳細: Xuong-Hamlin |
放射 | モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray / 波長: 1.5418 Å |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2→50 Å / Rfactor obs: 0.168 / σ(F): 0 | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: TNT / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 50 Å / σ(F): 0 / Rfactor all: 0.168 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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