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万見
- EMDB-9826: Structure of RyR2 (F/C/Ca2+ dataset) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9826
タイトルStructure of RyR2 (F/C/Ca2+ dataset)
マップデータ
試料
  • 複合体: RyR2 in complex with FKBP12.6Ryanodine receptor 2
    • タンパク質・ペプチド: RyR2Ryanodine receptor 2
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: CALCIUM IONカルシウム
  • リガンド: CAFFEINEカフェイン
キーワードcryo-EM (低温電子顕微鏡法) / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / response to redox state / protein maturation by protein folding / 'de novo' protein folding ...positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / response to redox state / protein maturation by protein folding / 'de novo' protein folding / negative regulation of heart rate / negative regulation of phosphoprotein phosphatase activity / FK506 binding / positive regulation of axon regeneration / : / smooth muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / response to vitamin E / calcium channel inhibitor activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / protein peptidyl-prolyl isomerization / T cell proliferation / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Ion homeostasis / sarcoplasmic reticulum membrane / calcium channel complex / regulation of cytosolic calcium ion concentration / プロリルイソメラーゼ / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / response to hydrogen peroxide / Stimuli-sensing channels / Z disc / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein refolding / transmembrane transporter binding / signaling receptor binding / 生体膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Chi XM / Gong DS
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: Molecular basis for allosteric regulation of the type 2 ryanodine receptor channel gating by key modulators.
著者: Ximin Chi / Deshun Gong / Kang Ren / Gewei Zhou / Gaoxingyu Huang / Jianlin Lei / Qiang Zhou / Nieng Yan /
要旨: The type 2 ryanodine receptor (RyR2) is responsible for releasing Ca from the sarcoplasmic reticulum of cardiomyocytes, subsequently leading to muscle contraction. Here, we report 4 cryo-electron ...The type 2 ryanodine receptor (RyR2) is responsible for releasing Ca from the sarcoplasmic reticulum of cardiomyocytes, subsequently leading to muscle contraction. Here, we report 4 cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of porcine RyR2 bound to distinct modulators that, together with our published structures, provide mechanistic insight into RyR2 regulation. Ca alone induces a contraction of the central domain that facilitates the dilation of the S6 bundle but is insufficient to open the pore. The small-molecule agonist PCB95 helps Ca to overcome the barrier for opening. FKBP12.6 induces a relaxation of the central domain that decouples it from the S6 bundle, stabilizing RyR2 in a closed state even in the presence of Ca and PCB95. Although the channel is open when PCB95 is replaced by caffeine and adenosine 5'-triphosphate (ATP), neither of the modulators alone can sufficiently counter the antagonistic effect to open the channel. Our study marks an important step toward mechanistic understanding of the sophisticated regulation of this key channel whose aberrant activity engenders life-threatening cardiac disorders.
履歴
登録2019年2月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年12月11日-
マップ公開2019年12月11日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6jhn
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9826.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9826.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.091 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.012016699 - 0.05068302
平均 (標準偏差)0.0006617999 (±0.003537177)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 436.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0911.0911.091
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z436.400436.400436.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-51-35-11
NX/NY/NZ11110799
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0120.0510.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : RyR2 in complex with FKBP12.6

全体名称: RyR2 in complex with FKBP12.6Ryanodine receptor 2
要素
  • 複合体: RyR2 in complex with FKBP12.6Ryanodine receptor 2
    • タンパク質・ペプチド: RyR2Ryanodine receptor 2
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: CALCIUM IONカルシウム
  • リガンド: CAFFEINEカフェイン

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超分子 #1: RyR2 in complex with FKBP12.6

超分子名称: RyR2 in complex with FKBP12.6 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)

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分子 #1: RyR2

分子名称: RyR2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 564.905625 KDa
配列文字列: MADGGEGEDE IQFLRTDDEV VLQCTATIHK EQQKLCLAAE GFGNRLCFLE STSNSKNVPP DLSICTFVLE QSLSVRALQE MLANTVEKS EGQVDVEKWK FMMKTAQGGG HRTLLYGHAI LLRHSYSGMY LCCLSTSRSS TDKLAFDVGL QEDTTGEACW W TIHPASKQ ...文字列:
MADGGEGEDE IQFLRTDDEV VLQCTATIHK EQQKLCLAAE GFGNRLCFLE STSNSKNVPP DLSICTFVLE QSLSVRALQE MLANTVEKS EGQVDVEKWK FMMKTAQGGG HRTLLYGHAI LLRHSYSGMY LCCLSTSRSS TDKLAFDVGL QEDTTGEACW W TIHPASKQ RSEGEKVRVG DDLILVSVSS ERYLHLSYGN VSLHVDAAFQ QTLWSVAPIS SGSEAAQGYL IGGDVLRLLH GH MDECLTV PSGEHGEEQR RTVHYEGGAV SVHARSLWRL ETLRVAWSGS HIRWGQPFRL RHVTTGKYLS LMEDKSLLLM DKE KADVKS TAFTFRSSKE KLDVGVRKEV DGMGTSEIKY GDSVCFIQHI GTGLWLTYQS VDVKSVRMGS IQRKAIMHHE GHMD DGLNL SRSQHEESRT ARVIRSTVFL FNRFIRGLDA LSKKAKASTV DLPIESVSLS LQDLIGYFHP PDEHLEHEDK QNRLR ALKN RQNLFQEEGM INLVLECIDR LHVYSSAAHF ADVAGREAGE SWKSILNSLY ELLAALIRGN RKNCAQFSGS LDWLIS RLE RLEASSGILE VLHCVLVESP EALNIIKEGH IKSIISLLDK HGRNHKVLDV LCSLCVCHGV AVRSNQHLIC DNLLPGR DL LLQTRLVNHV SSMRPNIFLG VSEGSAQYKK WYYELMVDHT EPFVTAEATH LRVGWASTEG YSPYPGGGEE WGGNGVGD D LFSYGFDGLH LWSGCIARTV SSPNQHLLRT DDVISCCLDL SAPSISFRIN GQPVQGMFEN FNIDGLFFPV VSFSAGIKV RFLLGGRHGE FKFLPPPGYA PCYEAVLPKE KLKVEHSREY KQERTYTRDL LGPTVSLTQA AFTPIPVDTS QIVLPPHLER IREKLAENI HELWVMNKIE LGWQYGPVRD DNKRQHPCLV EFSKLPEQER NYNLQMSLET LKTLLALGCH VGISDEHAEE K VKKMKLPK NYQLTSGYKP APMDLSFIKL TPSQEAMVDK LAENAHNVWA RDRIRQGWTY GIQQDVKNRR NPRLVPYALL DD RTKKSNK DSLREAVRTL LGYGYNLEAP DQDHAARAEV CSGTGERFRI FRAEKTYAVK AGRWYFEFEA VTAGDMRVGW SRP GCQPDQ ELGSDERAFA FDGFKAQRWH QGNEHYGRSW QAGDVVGCMV DMTEHTMMFT LNGEILLDDS GSELAFKDFD VGDG FIPVC SLGVAQVGRM NFGKDVSTLK YFTICGLQEG YEPFAVNTNR DITMWLSKRL PQFLQVPSSH EHIEVTRIDG TIDSS PCLK VTQKSFGSQN SSTDIMFYRL SMPIECAEVF SKTSAGGIPG ASLFGPKNDL EDYDADSDFE VLMKTAHGHL VPDRVD KDK EATKPEFNNH KDYAQEKPSR LKQRFLLRRT KPDYSTSHSA RLTEDVLADD RDDYDYLMQT STYYYSVRIF PGQEPAN VW VGWITSDFHQ YDTAFDLDRV RTVTVTLGDE KGKVHESIKR SNCYMVCAGE SMSPGQGRNN NGLEIGCVVD AASGLLTF T ANGKDLSTYY QVEPSTKLFP AVFAQATSPN VFQFELGRIK NVMPLSAGLF KSEHKNPVPQ CPPRLHVQFL SHVLWSRMP NQFLKVDVSR ISERQGWLVQ CLEPLQFMSL HIPEENRSVD ILELTEQEEL LKFHYHTLRL YSAVCALGNH RVAHALCSHV DEPQLLYAI ENKYMPGLLR AGYYDLLIDI HLSSYATARL MMNNEFIVPM TEETKSITLF PDENKKHGLP GIGLSTSLRP R MQFSSPSF VSINNECYQY SPEFPLDILK AKTIQMLTEA 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KRAV VACFR MAPLYNLPRH RAVNLFLQGY EKSWIETEEH YFEDKLIEDL AKPGAVPPEE DEGTKRVDPL HQLILLFSRT ALTEK CKLE EDFLYMAYAD IMAKSCHDEE DDDGEEEVKS FEEKEMEKQK LLYQQARLHD RGAAEMVLQT ISASKGETGP MVAATL KLG IAILNGGNST VQQKMLEYLK EKKDVGFFQS LAGLMQSCSV LDLNAFERQN KAEGLGMVTE EGSGEKVLQD DEFTCDL FR FLQLLCEGHN SDFQNYLRTQ TGNNTTVNII ISTVDYLLRV QESISDFYWY YSGKDVIDEQ GQRNFSKAIQ VAKQVFNT L TEYIQGPCTG NQQSLAHSRL WDAVVGFLHV FAHMQMKLSQ DSSQIELLKE LMDLQKDMVV MLLSMLEGNV VNGTIGKQM VDMLVESSNN VEMILKFFDM FLKLKDLTSS DTFKEYDPDG KGVISKRDFH KAMESHKHYT QSETEFLLSC AETDENETLD YEEFVKRFH EPAKDIGFNV AVLLTNLSEH MPNDTRLQTF LELAESVLNY FQPFLGRIEI MGSAKRIERV YFEISESSRT Q WEKPQVKE SKRQFIFDVV NEGGEKEKME LFVNFCEDTI FEMQLAAQIS ESDLNERSAN KEESEKEKPE EQGPRMGFFS LV TVRSALL ALRYNVLTLM RMLSLKSLKK QMKKVKKMTV RDMVTAFFTS YWSVFMTLLH FAASVSRGFS RIIGGLLLGG SLV EGAKKI KVAELLANMP DPTQDEVRGD GDEGERKVLE GTLPSEDLTD LKELTEESDL LSDIFGLDLK REGGQYKLIP HNPN AGLSD LMSSPAPIPE VQEKFQEQKA KEEEKEEKEE NKSEPEKAEG EDGEKEEKAK EDKGKQKLRQ LHTHRYGEPE VPESA FWKK IIAYQQKLLN YFARNFYNMR MLALFVAFAI NFILLFYKVS TSSVVEGKEL PTRSSSENAN FGSLDSSSPR IIAVHY VLE ESSGYMEPTL RILAILHTVI SFFCIIGYYC LKVPLVIFKR EKEVARKLEF DGLYITEQPS EDDIKGQWDR LVINTQS FP NNYWDKFVKR KVMDKYGEFY GRDRISELLG MDKAALDFSD AREKKKPKKD SSLSAVLNSI DVKYQMWKLG VVFTDNSF L YLAWYMTMSV LGHYNNFFFA AHLLDIAMGF KTLRTILSSV THNGKQLVLT VGLLAVVVYL YTVVAFNFFR KFYNKSEDG DTPDMKCDDM LTCYMFHMYV GVRAGGGIGD EIEDPAGDEY EIYRIIFDIT FFFFVIVILL AIIQGLIIDA FGELRDQQEQ VKEDMETKC FICGIGNDYF DTVPHGFETH TLQEHNLANY LFFLMYLINK DETEHTGQES YVWKMYQERC WEFFPAGDCF R KQYEDQLN

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分子 #2: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: プロリルイソメラーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.798501 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MGVEIETISP GDGRTFPKKG QTCVVHYTGM LQNGKKFDSS RDRNKPFKFR IGKQEVIKGF EEGAAQMSLG QRAKLTCTPD VAYGATGHP GVIPPNATLI FDVELLNLE

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #4: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #5: CAFFEINE

分子名称: CAFFEINE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: CFF
分子量理論値: 194.191 Da
Chemical component information

ChemComp-CFF:
CAFFEINE / カフェイン / 薬剤*YM / Caffeine (data page)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 77339
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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