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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-8890 | |||||||||
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タイトル | Focused classification map for low position subunit F of Vps4p-Vta1p complex with peptide binding to the central pore of Vps4p | |||||||||
マップデータ | Vps4-Vta1 complex | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / ESCRT IV complex / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / オートファジー / ATP export / protein retention in Golgi apparatus / ESCRT III complex / endosome transport via multivesicular body sorting pathway ...Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / ESCRT IV complex / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / オートファジー / ATP export / protein retention in Golgi apparatus / ESCRT III complex / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / sterol metabolic process / nuclear membrane reassembly / midbody abscission / vacuole organization / multivesicular body sorting pathway / membrane fission / plasma membrane repair / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / reticulophagy / nucleus organization / lipid transport / endosomal transport / ATPase complex / ATPase activator activity / autophagosome maturation / 核膜孔 / エンドソーム / オートファジー / オートファジー / protein-macromolecule adaptor activity / protein transport / midbody / エンドソーム / 小胞体 / ATP hydrolysis activity / protein homodimerization activity / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | |||||||||
データ登録者 | Han H / Monroe N | |||||||||
引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2017 タイトル: The AAA ATPase Vps4 binds ESCRT-III substrates through a repeating array of dipeptide-binding pockets. 著者: Han Han / Nicole Monroe / Wesley I Sundquist / Peter S Shen / Christopher P Hill / 要旨: The hexameric AAA ATPase Vps4 drives membrane fission by remodeling and disassembling ESCRT-III filaments. Building upon our earlier 4.3 Å resolution cryo-EM structure (Monroe et al., 2017), we now ...The hexameric AAA ATPase Vps4 drives membrane fission by remodeling and disassembling ESCRT-III filaments. Building upon our earlier 4.3 Å resolution cryo-EM structure (Monroe et al., 2017), we now report a 3.2 Å structure of Vps4 bound to an ESCRT-III peptide substrate. The new structure reveals that the peptide approximates a β-strand conformation whose helical symmetry matches that of the five Vps4 subunits it contacts directly. Adjacent Vps4 subunits make equivalent interactions with successive substrate dipeptides through two distinct classes of side chain binding pockets formed primarily by Vps4 pore loop 1. These pockets accommodate a wide range of residues, while main chain hydrogen bonds may help dictate substrate-binding orientation. The structure supports a 'conveyor belt' model of translocation in which ATP binding allows a Vps4 subunit to join the growing end of the helix and engage the substrate, while hydrolysis and release promotes helix disassembly and substrate release at the lagging end. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_8890.map.gz | 49.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-8890-v30.xml emd-8890.xml | 11 KB 11 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_8890.png | 47 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8890 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-8890 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_8890.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Vps4-Vta1 complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.0961 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Vps4-Vta1 complex
全体 | 名称: Vps4-Vta1 complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Vps4-Vta1 complex
超分子 | 名称: Vps4-Vta1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6 |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 0.25 sec. / 平均電子線量: 1.55 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: INSILICO MODEL / 詳細: e2initialmodel.py |
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初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 34297 |