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- EMDB-8652: Cryo-EM structure of the human ether-a-go-go related K+ channel -

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基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 8652
タイトルCryo-EM structure of the human ether-a-go-go related K+ channel
マップデータhuman ether-a-go-go related K+ channel
試料human ether-a-go-go related K+ channel hERG
  • Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2
機能・相同性Cyclic nucleotide-binding domain / Ion transport protein / PAS-associated, C-terminal / PAC motif / PAS domain / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Potassium channel, voltage-dependent, ERG / PAS domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / PAS repeat profile. ...Cyclic nucleotide-binding domain / Ion transport protein / PAS-associated, C-terminal / PAC motif / PAS domain / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Potassium channel, voltage-dependent, ERG / PAS domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / PAS repeat profile. / Ion transport domain / RmlC-like jelly roll fold / PAC domain profile. / Voltage gated Potassium channels / Cyclic nucleotide-binding-like / Phase 3 - rapid repolarisation / Voltage-dependent channel domain superfamily / PAS domain superfamily / Cyclic nucleotide-binding domain / negative regulation of potassium ion export / inward rectifier potassium channel complex / regulation of heart rate by hormone / potassium ion homeostasis / voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / potassium ion export across plasma membrane / voltage-gated potassium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential repolarization / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / membrane repolarization during action potential / potassium ion export / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / membrane repolarization / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / delayed rectifier potassium channel activity / regulation of membrane repolarization / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / membrane depolarization during action potential / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / inward rectifier potassium channel activity / ventricular cardiac muscle cell action potential / regulation of heart rate by cardiac conduction / C3HC4-type RING finger domain binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / potassium ion transmembrane transport / voltage-gated potassium channel complex / regulation of membrane potential / voltage-gated potassium channel activity / cardiac muscle contraction / phosphorelay sensor kinase activity / cellular response to drug / scaffold protein binding / ubiquitin protein ligase binding / 細胞膜 / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / identical protein binding / 細胞膜 / Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2
機能・相同性情報
由来Homo sapiens (ヒト)
実験手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 4Å分解能
データ登録者Wang WW / MacKinnon R
引用ジャーナル: Cell / : 2017
タイトル: Cryo-EM Structure of the Open Human Ether-à-go-go-Related K Channel hERG.
著者: Weiwei Wang / Roderick MacKinnon
要旨: The human ether-à-go-go-related potassium channel (hERG, Kv11.1) is a voltage-dependent channel known for its role in repolarizing the cardiac action potential. hERG alteration by mutation or ...The human ether-à-go-go-related potassium channel (hERG, Kv11.1) is a voltage-dependent channel known for its role in repolarizing the cardiac action potential. hERG alteration by mutation or pharmacological inhibition produces Long QT syndrome and the lethal cardiac arrhythmia torsade de pointes. We have determined the molecular structure of hERG to 3.8 Å using cryo-electron microscopy. In this structure, the voltage sensors adopt a depolarized conformation, and the pore is open. The central cavity has an atypically small central volume surrounded by four deep hydrophobic pockets, which may explain hERG's unusual sensitivity to many drugs. A subtle structural feature of the hERG selectivity filter might correlate with its fast inactivation rate, which is key to hERG's role in cardiac action potential repolarization.
構造検証レポートPDB-ID: 5va3

簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2017年3月24日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2017年5月3日 / マップ公開: 2017年5月3日 / 最新の更新: 2017年9月13日

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: : PDB-5va3
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップデータ

ファイルemd_8652.map.gz (map file in CCP4 format, 67109 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Y (Sec.)X (Row.)Z (Col.)
256 pix
0.57 Å/pix.
= 144.801 Å
256 pix
0.57 Å/pix.
= 144.801 Å
256 pix
0.46 Å/pix.
= 118.899 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

(これらの図は立方格子座標系で作成されたものです)

ボクセルのサイズX: 0.56563 Å / Y: 0.56563 Å / Z: 0.46445 Å
密度
表面のレベル:1.5 (by author), 1.5 (ムービー #1)
最小 - 最大-2.0461385 - 6.3207603
平均 (標準偏差)0.4593979 (0.7881963)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderZXY
Dimensions256256256
Origin000
Limit255255255
Spacing256256256
セルA: 144.80128 Å / B: 144.80128 Å / C: 118.8992 Å
α=β=γ: 90 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.565628906250.565628906250.46444921875
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z144.801144.801118.899
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ256256256
MAP C/R/S312
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-2.0466.3210.459

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 human ether-a-go-go related K+ channel hERG

全体名称: human ether-a-go-go related K+ channel hERG
詳細: Truncated hERG construct hERGTs (amino acid residues 141-380 and 871-1005 deleted) with S631A mutation
構成要素数: 2

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構成要素 #1: 細胞要素, human ether-a-go-go related K+ channel hERG

細胞要素名称: human ether-a-go-go related K+ channel hERG
詳細: Truncated hERG construct hERGTs (amino acid residues 141-380 and 871-1005 deleted) with S631A mutation
組換発現: No
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト) / ベクター: BacMam / 発現系の細胞: HEK293S GnTI-

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構成要素 #2: タンパク質, Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2

タンパク質名称: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 2
組換発現: No
分子量理論値: 88.885664 kDa
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト) / ベクター: BacMam

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 実験手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 6 mg/ml / 緩衝液: pH 7.4, adjusted with NaOH / pH: 7.4
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 温度: 298 K / 湿度: 98 % / 詳細: one blot: 3 second blot time, 0 blot force

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 85 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ倍率: 38461 X (実測値) / Cs: 2.7 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 800 - 3500 nm
試料ホルダモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
カメラディテクター: GATAN K2 (4k x 4k)

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画像取得

画像取得デジタル画像の数: 1505
詳細: 50 0.3-second frames were collected for each movie at a dose rate of ~1.8 e-/A2/frame

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画像解析

解析実験手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C4 (4回回転対称) / 投影像の数: 206
3次元再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / ソフトウェア: FREALIGN / 分解能: 4 Å / 分解能の算定法: FSC 0.143 CUT-OFF

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原子モデル構築

得られたモデル

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万見について

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お知らせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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2016年4月13日: Omokage検索が速くなりました

Omokage検索が速くなりました

  • データアクセスプロセスを見直し、計算時間をこれまでの半分程度に短縮しました。
  • これまで以上に、生体分子の「カタチの類似性」をお楽しみください!

関連情報: Omokage検索

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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