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- EMDB-7823: Cytoplasmic domain of TRPC3 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7823
タイトルCytoplasmic domain of TRPC3
マップデータCytoplasmic domain of TRPC3
試料
  • 複合体: Cytoplasmic domain of TRPC3 homotetramer
    • タンパク質・ペプチド: Short transient receptor potential channel 3
キーワードTRP channel (TRPチャネル) / Ion Channel (イオンチャネル) / Membrane protein (膜タンパク質) / cerebellum (小脳) / moonwalker (ムーンウォーカー (映画)) / TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / Role of second messengers in netrin-1 signaling / store-operated calcium channel activity / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / Effects of PIP2 hydrolysis / cation channel complex / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / calcium-activated cation channel activity / TRPチャネル / positive regulation of calcium ion transport into cytosol ...positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / Role of second messengers in netrin-1 signaling / store-operated calcium channel activity / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / Effects of PIP2 hydrolysis / cation channel complex / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / calcium-activated cation channel activity / TRPチャネル / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / response to ATP / single fertilization / phototransduction / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / regulation of cytosolic calcium ion concentration / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / response to calcium ion / calcium ion transport / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential channel, canonical 3 / Transient receptor ion channel II / Transient receptor ion channel domain / Transient receptor ion channel II / Transient receptor potential channel, canonical / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily ...Transient receptor potential channel, canonical 3 / Transient receptor ion channel II / Transient receptor ion channel domain / Transient receptor ion channel II / Transient receptor potential channel, canonical / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Short transient receptor potential channel 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Sierra-Valdez FJ / Azumaya CM
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD)R01HD061543 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM125629 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2018
タイトル: Structure-function analyses of the ion channel TRPC3 reveal that its cytoplasmic domain allosterically modulates channel gating.
著者: Francisco Sierra-Valdez / Caleigh M Azumaya / Luis O Romero / Terunaga Nakagawa / Julio F Cordero-Morales /
要旨: The transient receptor potential ion channels support Ca permeation in many organs, including the heart, brain, and kidney. Genetic mutations in transient receptor potential cation channel subfamily ...The transient receptor potential ion channels support Ca permeation in many organs, including the heart, brain, and kidney. Genetic mutations in transient receptor potential cation channel subfamily C member 3 (TRPC3) are associated with neurodegenerative diseases, memory loss, and hypertension. To better understand the conformational changes that regulate TRPC3 function, we solved the cryo-EM structures for the full-length human TRPC3 and its cytoplasmic domain (CPD) in the apo state at 5.8- and 4.0-Å resolution, respectively. These structures revealed that the TRPC3 transmembrane domain resembles those of other TRP channels and that the CPD is a stable module involved in channel assembly and gating. We observed the presence of a C-terminal domain swap at the center of the CPD where horizontal helices (HHs) transition into a coiled-coil bundle. Comparison of TRPC3 structures revealed that the HHs can reside in two distinct positions. Electrophysiological analyses disclosed that shortening the length of the C-terminal loop connecting the HH with the TRP helices increases TRPC3 activity and that elongating the length of the loop has the opposite effect. Our findings indicate that the C-terminal loop affects channel gating by altering the allosteric coupling between the cytoplasmic and transmembrane domains. We propose that molecules that target the HH may represent a promising strategy for controlling TRPC3-associated neurological disorders and hypertension.
履歴
登録2018年4月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年5月9日-
マップ公開2018年8月29日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0448
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0448
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6d7l
  • 表面レベル: 0.0448
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7823.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7823.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cytoplasmic domain of TRPC3
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.096 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0448 / ムービー #1: 0.0448
最小 - 最大-0.092570335 - 0.1549892
平均 (標準偏差)0.00045253965 (±0.004949564)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 280.576 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0961.0961.096
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z280.576280.576280.576
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0930.1550.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_7823_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Halfmap for cytoplasmic domain of TRPC3

ファイルemd_7823_half_map_1.map
注釈Halfmap for cytoplasmic domain of TRPC3
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Halfmap2 for cytoplasmic domain of TRPC3

ファイルemd_7823_half_map_2.map
注釈Halfmap2 for cytoplasmic domain of TRPC3
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cytoplasmic domain of TRPC3 homotetramer

全体名称: Cytoplasmic domain of TRPC3 homotetramer
要素
  • 複合体: Cytoplasmic domain of TRPC3 homotetramer
    • タンパク質・ペプチド: Short transient receptor potential channel 3

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超分子 #1: Cytoplasmic domain of TRPC3 homotetramer

超分子名称: Cytoplasmic domain of TRPC3 homotetramer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 097 kDa/nm

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分子 #1: Short transient receptor potential channel 3

分子名称: Short transient receptor potential channel 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 97.869281 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GAMGSMEGSP SLRRMTVMRE KGRRQAVRGP AFMFNDRGTS LTAEEERFLD AAEYGNIPVV RKMLEESKTL NVNCVDYMGQ NALQLAVGN EHLEVTELLL KKENLARIGD ALLLAISKGY VRIVEAILNH PGFAASKRLT LSPCEQELQD DDFYAYDEDG T RFSPDITP ...文字列:
GAMGSMEGSP SLRRMTVMRE KGRRQAVRGP AFMFNDRGTS LTAEEERFLD AAEYGNIPVV RKMLEESKTL NVNCVDYMGQ NALQLAVGN EHLEVTELLL KKENLARIGD ALLLAISKGY VRIVEAILNH PGFAASKRLT LSPCEQELQD DDFYAYDEDG T RFSPDITP IILAAHCQKY EVVHMLLMKG ARIERPHDYF CKCGDCMEKQ RHDSFSHSRS RINAYKGLAS PAYLSLSSED PV LTALELS NELAKLANIE KEFKNDYRKL SMQCKDFVVG VLDLCRDSEE VEAILNGDLE SAEPLEVHRH KASLSRVKLA IKY EVKKFV AHPNCQQQLL TIWYENLSGL REQTIAIKCL VVLVVALGLP FLAIGYWIAP CSRLGKILRS PFMKFVAHAA SFII FLGLL VFNASDRFEG ITTLPNITVT DYPKQIFRVK TTQFTWTEML IMVWVLGMMW SECKELWLEG PREYILQLWN VLDFG MLSI FIAAFTARFL AFLQATKAQQ YVDSYVQESD LSEVTLPPEI QYFTYARDKW LPSDPQIISE GLYAIAVVLS FSRIAY ILP ANESFGPLQI SLGRTVKDIF KFMVLFIMVF FAFMIGMFIL YSYYLGAKVN AAFTTVEESF KTLFWSIFGL SEVTSVV LK YDHKFIENIG YVLYGIYNVT MVVVLLNMLI AMINSSYQEI EDDSDVEWKF ARSKLWLSYF DDGKTLPPPF SLVPSPKS F VYFIMRIVNF PKCRRRRLQK DIEMGMGNSK SRLNLFTQSN SRVFESHSFN SILNQPTRYQ QIMKRLIKRY VLKAQVDKE NDEVNEGELK EIKQDISSLR YELLEDKSQA TEELAILIHK LSEKLNPSML RCE

UniProtKB: Short transient receptor potential channel 3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: C-flat-2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE
詳細Monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 105000
特殊光学系球面収差補正装置: Microscope with Cs corrector was used
エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1688 / 平均露光時間: 7.5 sec. / 平均電子線量: 1.63 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 589731
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

7637


詳細: Our lab's previous submission of the cytoplasmic domain of TRPC6
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 3次元分類クラス数: 8 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 再構成使用したクラス数: 2 / 想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 19398
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-6d7l:
Cytoplasmic domain of TRPC3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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