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- EMDB-6803: Cryo-EM structure of Human DNA-PK Holoenzyme -

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基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 6803
タイトルCryo-EM structure of Human DNA-PK Holoenzyme
マップデータ
試料PRKDC-Helix
  • (X-ray repair cross-complementing protein ...) x 2
  • (nucleic-acid核酸) x 2
  • DNA-dependent protein kinase catalytic subunit
機能・相同性Ku, C-terminal / NUC194 domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases family profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, catalytic domain / Ku70/Ku80 C-terminal arm / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / SAP domain ...Ku, C-terminal / NUC194 domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases family profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, catalytic domain / Ku70/Ku80 C-terminal arm / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / SAP domain / Ku C terminal domain like / von Willebrand factor, type A / Ku70/Ku80, N-terminal alpha/beta / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Ku70/Ku80 N-terminal alpha/beta domain / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / Ku, C-terminal domain superfamily / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / FATC domain / FAT domain / SAP domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / SAP motif profile. / von Willebrand factor A-like domain superfamily / FAT domain profile. / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / SPOC-like, C-terminal domain superfamily / PIK-related kinase / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / NUC194 / Ku80 / Protein kinase-like domain superfamily / Ku70, bridge and pillars domain superfamily / FATC domain profile. / Armadillo-type fold / Ku70 / SAP domain superfamily / 2-LTR circle formation / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / IRF3-mediated induction of type I IFN / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Neutrophil degranulation / signal transduction involved in mitotic G1 DNA damage checkpoint / negative regulation of response to gamma radiation / negative regulation of immunoglobulin production / DNA-dependent protein kinase activity / Ku70:Ku80 complex / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / T cell receptor V(D)J recombination / immunoglobulin V(D)J recombination / negative regulation of t-circle formation / pro-B cell differentiation / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / T cell lineage commitment / cellular response to X-ray / nonhomologous end joining complex / positive regulation of developmental growth / regulation of smooth muscle cell proliferation / B cell lineage commitment / DNA ligation / positive regulation of neurogenesis / hematopoietic stem cell differentiation / nuclear telomere cap complex / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity / ectopic germ cell programmed cell death / site of DNA damage / somitogenesis / cellular hyperosmotic salinity response / regulation of telomere maintenance / ec:3.6.4.-: / ATP-dependent DNA helicase activity / negative regulation of cellular senescence / activation of innate immune response / cellular response to fatty acid / protein localization to chromosome, telomeric region / telomeric DNA binding / telomere capping / positive regulation of catalytic activity / positive regulation of type I interferon production / Other Carbon-Oxygen Lyases / positive regulation of protein kinase activity / regulation of circadian rhythm / cellular response to leukemia inhibitory factor / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / telomere maintenance / cyclin binding / cellular protein modification process / double-strand break repair / response to activity / thymus development / positive regulation of telomerase activity / spleen development / negative regulation of protein phosphorylation / protein destabilization / enzyme activator activity / ribonucleoprotein complex / brain development
機能・相同性情報
由来Homo sapiens (ヒト)
実験手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 6.6Å分解能
データ登録者Yin X / Liu M
引用ジャーナル: Cell Res. / : 2017
タイトル: Cryo-EM structure of human DNA-PK holoenzyme.
著者: Xiaotong Yin / Mengjie Liu / Yuan Tian / Jiawei Wang / Yanhui Xu
構造検証レポートPDB-ID: 5y3r

簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2017年7月29日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2017年9月6日 / マップ公開: 2017年9月6日 / 最新の更新: 2018年6月13日

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: : PDB-5y3r
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップデータ

ファイルemd_6803.map.gz (map file in CCP4 format, 108001 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
300 pix
1.3 Å/pix.
= 390. Å
300 pix
1.3 Å/pix.
= 390. Å
300 pix
1.3 Å/pix.
= 390. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3 Å
密度
表面のレベル:0.03 (by author), 0.03 (ムービー #1)
最小 - 最大-0.052921083 - 0.13899168
平均 (標準偏差)0.0004368765 (0.00405337)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions300300300
Origin000
Limit299299299
Spacing300300300
セルA=B=C: 390.0 Å
α=β=γ: 90.0 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.31.31.3
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z390.000390.000390.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ
NX/NY/NZ
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0530.1390.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 PRKDC-Helix

全体名称: PRKDC-Helix / 構成要素数: 7

+
構成要素 #1: タンパク質, PRKDC-Helix

タンパク質名称: PRKDC-Helix / 組換発現: No
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #2: タンパク質, X-ray repair cross-complementing protein 6

タンパク質名称: X-ray repair cross-complementing protein 6 / 組換発現: No
分子量理論値: 57.619352 kDa
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #3: タンパク質, X-ray repair cross-complementing protein 5

タンパク質名称: X-ray repair cross-complementing protein 5 / 組換発現: No
分子量理論値: 60.972969 kDa
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #4: タンパク質, PRKDC-Helix

タンパク質名称: PRKDC-Helix / 組換発現: No
分子量理論値: 1.084182 kDa
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

+
構成要素 #5: 核酸, DNA (34-MER)

核酸名称: DNA (34-MER) / クラス: DNA / 構造: OTHER / 合成: No
配列:
(DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DA)(DT) (DT)(DA)(DT)(DT)(DA)(DT)(DG)(DG)(DT)(DA) (DT)(DT)(DA)(DT)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DT) (DG)(DG)(DG)(DC)
分子量理論値: 10.502785 kDa

+
構成要素 #6: 核酸, DNA (36-MER)

核酸名称: DNA (36-MER) / クラス: DNA / 構造: OTHER / 合成: No
配列:
(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DA)(DA)(DT)(DG)(DG) (DC)(DC)(DA)(DT)(DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DC) (DA)(DT)(DA)(DA)(DT)(DA)(DA)(DT)(DA)(DG) (DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)
分子量理論値: 11.042164 kDa

+
構成要素 #7: タンパク質, DNA-dependent protein kinase catalytic subunit

タンパク質名称: DNA-dependent protein kinase catalytic subunit / 組換発現: No
分子量理論値: 468.885344 kDa
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 実験手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 0.6 mg/ml / pH: 7.4
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 温度: 283 K / 湿度: 1 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 5 e/Å2 / 照射モード: OTHER
レンズ倍率: 18000 X (公称値) / Cs: 2.7 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 1700.0 - 4700.0 nm
試料ホルダモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
カメラディテクター: GATAN K2 (4k x 4k)

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画像取得

画像取得デジタル画像の数: 3496

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画像解析

解析実験手法: 単粒子再構成法 / 投影像の数: 53451
3次元再構成ソフトウェア: RELION / 分解能: 6.6 Å / 分解能の算定法: FSC 0.143 CUT-OFF
FSC曲線
(分解能の算定)

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原子モデル構築

得られたモデル

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万見について

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お知らせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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2016年4月13日: Omokage検索が速くなりました

Omokage検索が速くなりました

  • データアクセスプロセスを見直し、計算時間をこれまでの半分程度に短縮しました。
  • これまで以上に、生体分子の「カタチの類似性」をお楽しみください!

関連情報: Omokage検索

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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