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- EMDB-6803: Cryo-EM structure of Human DNA-PK Holoenzyme -

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基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 6803
タイトルCryo-EM structure of Human DNA-PK Holoenzyme
試料PRKDC-Helix
由来Homo sapiens / ヒト
マップデータNone
手法単粒子再構成法, 6.6Å分解能
データ登録者Yin X / Liu M
引用Cell Res., 2017, 27, 1341-1350

Cell Res., 2017, 27, 1341-1350 万見文献
Cryo-EM structure of human DNA-PK holoenzyme.
Xiaotong Yin / Mengjie Liu / Yuan Tian / Jiawei Wang / Yanhui Xu

構造検証レポートPDB-ID: 5y3r

簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2017年7月29日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2017年9月6日 / マップ公開: 2017年9月6日 / 最新の更新: 2017年11月15日

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF CHIMERAによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF CHIMERAによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: : PDB-5y3r
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF CHIMERAによる作画
  • ダウンロード
3D viewer


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中心
拡大
スケール
断面手前 <=> 奥

固定: /
方向
方向 Rotation
その他 /
表示/非表示
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップデータ

ファイルemd_6803.map.gz (map file in CCP4 format, 108001 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
300 pix
1.3 Å/pix.
= 390. Å
300 pix
1.3 Å/pix.
= 390. Å
300 pix
1.3 Å/pix.
= 390. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spiderにより作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3 Å
密度
表面のレベル:0.03 (by author), 0.03 (ムービー #1)
最小 - 最大-0.052921083 - 0.13899168
平均 (標準偏差)0.0004368765 (0.00405337)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions300300300
Origin000
Limit299299299
Spacing300300300
セルA=B=C: 390 Å
α=β=γ: 90 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.31.31.3
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z390.000390.000390.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ
NX/NY/NZ
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0530.1390.000

-
添付データ

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試料の構成要素

+
全体 PRKDC-Helix

全体名称: PRKDC-Helix / 構成要素数: 7

+
構成要素 #1: タンパク質, PRKDC-Helix

タンパク質名称: PRKDC-Helix / 組換発現: No
由来生物種: Homo sapiens / ヒト
由来(合成)発現系: Homo sapiens / ヒト

+
構成要素 #2: タンパク質, X-ray repair cross-complementing protein 6

タンパク質名称: X-ray repair cross-complementing protein 6 / 組換発現: No
分子量理論値: 57.619352 kDa
由来(合成)発現系: Homo sapiens / ヒト

+
構成要素 #3: タンパク質, X-ray repair cross-complementing protein 5

タンパク質名称: X-ray repair cross-complementing protein 5 / 組換発現: No
分子量理論値: 60.972969 kDa
由来(合成)発現系: Homo sapiens / ヒト

+
構成要素 #4: タンパク質, PRKDC-Helix

タンパク質名称: PRKDC-Helix / 組換発現: No
分子量理論値: 1.084182 kDa
由来(合成)発現系: Homo sapiens / ヒト

+
構成要素 #5: 核酸, DNA (34-MER)

核酸名称: DNA (34-MER) / クラス: DNA / 構造: OTHER / 合成: No
配列:
(DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DA)(DT) (DT)(DA)(DT)(DT)(DA)(DT)(DG)(DG)(DT)(DA) (DT)(DT)(DA)(DT)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DT) (DG)(DG)(DG)(DC)
分子量理論値: 10.502785 kDa

+
構成要素 #6: 核酸, DNA (36-MER)

核酸名称: DNA (36-MER) / クラス: DNA / 構造: OTHER / 合成: No
配列:
(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DA)(DA)(DT)(DG)(DG) (DC)(DC)(DA)(DT)(DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DC) (DA)(DT)(DA)(DA)(DT)(DA)(DA)(DT)(DA)(DG) (DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)
分子量理論値: 11.042164 kDa

+
構成要素 #7: タンパク質, DNA-dependent protein kinase catalytic subunit

タンパク質名称: DNA-dependent protein kinase catalytic subunit / 組換発現: No
分子量理論値: 468.885344 kDa
由来(合成)発現系: Homo sapiens / ヒト

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実験情報

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試料調製

試料の状態粒子
試料溶液試料濃度: 0.6 mg/ml / pH: 7.4
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 温度: 283 K / 湿度: 100 %

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 50 e/Å2 / 照射モード: OTHER
レンズ倍率: 18000 X (公称値) / Cs: 2.7 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 1700 - 4700 nm
試料ホルダモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
カメラディテクター: GATAN K2 (4k x 4k)

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画像取得

画像取得デジタル画像の数: 3496

-
画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 投影像の数: 53451
3次元再構成ソフトウェア: RELION / 分解能: 6.6 Å / 分解能の算定法: FSC 0.143 CUT-OFF
FSCプロット (分解能の見積もり)

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原子モデル構築

得られたモデル

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万見について

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お知らせ

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2017年10月4日: この分野の3人の先駆者が、ノーベル化学賞を受賞しました

この分野の3人の先駆者が、ノーベル化学賞を受賞しました

  • Jacques Dubochet (University of Lausanne, Switzerland)は、電子顕微鏡試料の氷包埋法(いわゆるクライオ電顕法)を開発しました。EMDBやPDBにある電子顕微鏡のエントリの大多数がこの方法を利用しています。
  • Joachim Frank (Columbia University, New York, USA)は、単粒子解析法を開拓しました。EMDBとPDBの電子顕微鏡エントリの大多数がこの解析法によるものです。また、広く利用されている画像解析ソフトェア「Spider」の開発者でもあります。EM Navigatorでもマップデータの画像作成などにSpiderを利用しています。
  • Richard Henderson (MRC Laboratory of Molecular Biology, Cambridge, UK)は電子顕微鏡による生体分子の立体構造解析の始祖です。電子顕微鏡による最初のPDBエントリであるPDB-1brdは、彼によるものです。

外部リンク: The 2017 Nobel Prize in Chemistry - Press Release

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator (旧版) / 万見 (旧版)

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi) / EM Navigator (旧版) / 万見 (旧版)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • 旧バージョンのすべての機能をこちらに移植する予定です
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: 万見 (旧版) / EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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