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万見
- EMDB-5928: Kinetic and Structural Analysis of Coxsackievirus B3 Receptor Int... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5928
タイトルKinetic and Structural Analysis of Coxsackievirus B3 Receptor Interactions and Formation of the A-particle
マップデータ
試料Coxsackievirus B3 A-Particle:
virusウイルス
キーワードcoxsackievirus b3 / cvb3 / CAR (自動車) / cryoEM (低温電子顕微鏡法) / A-particle (アルファ粒子)
生物種Human coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å
データ登録者Organtini LJ / Makhov AM / Conway JF / Hafenstein S / Carson SD
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2014
タイトル: Kinetic and structural analysis of coxsackievirus B3 receptor interactions and formation of the A-particle.
著者: Lindsey J Organtini / Alexander M Makhov / James F Conway / Susan Hafenstein / Steven D Carson /
要旨: The coxsackievirus and adenovirus receptor (CAR) has been identified as the cellular receptor for group B coxsackieviruses, including serotype 3 (CVB3). CAR mediates infection by binding to CVB3 and ...The coxsackievirus and adenovirus receptor (CAR) has been identified as the cellular receptor for group B coxsackieviruses, including serotype 3 (CVB3). CAR mediates infection by binding to CVB3 and catalyzing conformational changes in the virus that result in formation of the altered, noninfectious A-particle. Kinetic analyses show that the apparent first-order rate constant for the inactivation of CVB3 by soluble CAR (sCAR) at physiological temperatures varies nonlinearly with sCAR concentration. Cryo-electron microscopy (cryo-EM) reconstruction of the CVB3-CAR complex resulted in a 9.0-Å resolution map that was interpreted with the four available crystal structures of CAR, providing a consensus footprint for the receptor binding site. The analysis of the cryo-EM structure identifies important virus-receptor interactions that are conserved across picornavirus species. These conserved interactions map to variable antigenic sites or structurally conserved regions, suggesting a combination of evolutionary mechanisms for receptor site preservation. The CAR-catalyzed A-particle structure was solved to a 6.6-Å resolution and shows significant rearrangement of internal features and symmetric interactions with the RNA genome.
Importance: This report presents new information about receptor use by picornaviruses and highlights the importance of attaining at least an ∼9-Å resolution for the interpretation of cryo-EM ...Importance: This report presents new information about receptor use by picornaviruses and highlights the importance of attaining at least an ∼9-Å resolution for the interpretation of cryo-EM complex maps. The analysis of receptor binding elucidates two complementary mechanisms for preservation of the low-affinity (initial) interaction of the receptor and defines the kinetics of receptor-catalyzed conformational change to the A-particle.
構造検証レポート簡易版, 詳細版, XML, 構造検証レポートについて
履歴
登録2014年3月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年4月9日-
マップ公開2014年4月9日-
更新2014年4月30日-
現状2014年4月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5928.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 161.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.25 Å/pix.
x 351 pix.
= 438.75 Å		1.25 Å/pix.
x 351 pix.
= 438.75 Å		1.25 Å/pix.
x 351 pix.
= 438.75 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.25 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-4.51662302 - 6.65716362
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-175-175-175
Dimensions351351351
Spacing351351351
セルA=B=C: 438.75 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.251.251.25
M x/y/z351351351
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z438.750438.750438.750
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ969680
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-175-175-175
NC/NR/NS351351351
D min/max/mean-4.5176.657-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 Coxsackievirus B3 A-Particle

全体名称: Coxsackievirus B3 A-Particle / 詳細: purified virus and receptor complex in solution / 構成要素数: 1 / オリゴマーの状態: icosahedral virus
分子量実験値: 7 MDa

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構成要素 #1: ウイルス, Human coxsackievirus B3

ウイルス名称: Human coxsackievirus B3 / 別称: CVB3 / クラス: VIRION
詳細: Virus was incubated with excess CAR at 4 degrees C then transitioned to 37 degrees C in order to create the A-particle.
中空か: No / エンベロープを持つか: No / 単離: STRAIN
分子量実験値: 7 MDa
生物種生物種: Human coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
株: CVB3/28
由来(天然)宿主: Homo sapiens (ヒト) / 宿主のカテゴリ: VERTEBRATES
殻 #1要素名: VP1-4 / 直径: 300 Å / T番号(三角分割数): 1

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 0.1 mg/mL / 緩衝液: 50 mM MES, 100 mM NaCl / pH: 6
支持膜glow-discharged holey carbon Quantifoil electron microscopy grids
凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE-PROPANE MIXTURE / 温度: 95 K / 湿度: 95 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TECNAI F20 / 日付: 2012年8月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射量: 15 e/Å2 / 照射モード: SPOT SCAN
レンズ倍率: 50000 X (nominal), 50000 X (calibrated) / 非点収差: CTFFIND3 / Cs: 2 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 2330 - 5200 nm
試料ホルダモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
カメラ検出器: KODAK SO-163 FILM

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画像取得

画像取得デジタル画像の数: 48 / Scanner: NIKON SUPER COOLSCAN 9000 / サンプリングサイズ: 6.35 µm

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画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: I (正20面体型対称) / 投影像の数: 41939 / 詳細: Particles were selected using EMAN.
３次元再構成アルゴリズム: Common Lines / ソフトウェア: EMAN, AUTO3DEM / CTF補正: AUTO3DEM / 解像度: 9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5, semi-independent

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万見について

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お知らせ

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2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

New: 新型コロナ情報

  • 新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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