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- EMDB-5928: Kinetic and Structural Analysis of Coxsackievirus B3 Receptor Int... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5928
タイトルKinetic and Structural Analysis of Coxsackievirus B3 Receptor Interactions and Formation of the A-particle
マップデータReconstruction of CVB3 A-particle transitioned by CAR
試料
  • 試料: Coxsackievirus B3 A-Particle
  • ウイルス: Human coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
キーワードcoxsackievirus b3 / cvb3 / CAR / cryoEM / A-particle
生物種Human coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Organtini LJ / Makhov AM / Conway JF / Hafenstein S / Carson SD
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2014
タイトル: Kinetic and structural analysis of coxsackievirus B3 receptor interactions and formation of the A-particle.
著者: Lindsey J Organtini / Alexander M Makhov / James F Conway / Susan Hafenstein / Steven D Carson /
要旨: The coxsackievirus and adenovirus receptor (CAR) has been identified as the cellular receptor for group B coxsackieviruses, including serotype 3 (CVB3). CAR mediates infection by binding to CVB3 and ...The coxsackievirus and adenovirus receptor (CAR) has been identified as the cellular receptor for group B coxsackieviruses, including serotype 3 (CVB3). CAR mediates infection by binding to CVB3 and catalyzing conformational changes in the virus that result in formation of the altered, noninfectious A-particle. Kinetic analyses show that the apparent first-order rate constant for the inactivation of CVB3 by soluble CAR (sCAR) at physiological temperatures varies nonlinearly with sCAR concentration. Cryo-electron microscopy (cryo-EM) reconstruction of the CVB3-CAR complex resulted in a 9.0-Å resolution map that was interpreted with the four available crystal structures of CAR, providing a consensus footprint for the receptor binding site. The analysis of the cryo-EM structure identifies important virus-receptor interactions that are conserved across picornavirus species. These conserved interactions map to variable antigenic sites or structurally conserved regions, suggesting a combination of evolutionary mechanisms for receptor site preservation. The CAR-catalyzed A-particle structure was solved to a 6.6-Å resolution and shows significant rearrangement of internal features and symmetric interactions with the RNA genome.
IMPORTANCE: This report presents new information about receptor use by picornaviruses and highlights the importance of attaining at least an ∼9-Å resolution for the interpretation of cryo-EM ...IMPORTANCE: This report presents new information about receptor use by picornaviruses and highlights the importance of attaining at least an ∼9-Å resolution for the interpretation of cryo-EM complex maps. The analysis of receptor binding elucidates two complementary mechanisms for preservation of the low-affinity (initial) interaction of the receptor and defines the kinetics of receptor-catalyzed conformational change to the A-particle.
履歴
登録2014年3月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年4月9日-
マップ公開2014年4月9日-
更新2014年4月30日-
現状2014年4月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_5928.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5928.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 161.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of CVB3 A-particle transitioned by CAR
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.25 Å/pix.
x 351 pix.
= 438.75 Å		1.25 Å/pix.
x 351 pix.
= 438.75 Å		1.25 Å/pix.
x 351 pix.
= 438.75 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.25 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-4.51662302 - 6.65716362
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-175-175-175
サイズ351351351
Spacing351351351
セルA=B=C: 438.75 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.251.251.25
M x/y/z351351351
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z438.750438.750438.750
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ969680
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-175-175-175
NC/NR/NS351351351
D min/max/mean-4.5176.657-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Coxsackievirus B3 A-Particle

全体名称: Coxsackievirus B3 A-Particle
要素
  • 試料: Coxsackievirus B3 A-Particle
  • ウイルス: Human coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)

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超分子 #1000: Coxsackievirus B3 A-Particle

超分子名称: Coxsackievirus B3 A-Particle / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: purified virus and receptor complex in solution / 集合状態: icosahedral virus / Number unique components: 1
分子量実験値: 7 MDa

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超分子 #1: Human coxsackievirus B3

超分子名称: Human coxsackievirus B3 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: CVB3
詳細: Virus was incubated with excess CAR at 4 degrees C then transitioned to 37 degrees C in order to create the A-particle.
NCBI-ID: 12072 / 生物種: Human coxsackievirus B3 / Sci species strain: CVB3/28 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: CVB3
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
分子量実験値: 7 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: VP1-4 / 直径: 300 Å / T番号(三角分割数): 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 6 / 詳細: 50 mM MES, 100 mM NaCl
グリッド詳細: glow-discharged holey carbon Quantifoil electron microscopy grids
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE MIXTURE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 95 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
アライメント法Legacy - 非点収差: CTFFIND3
日付2012年8月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 48 / 平均電子線量: 15 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50000 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.33 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Particles were selected using EMAN.
CTF補正詳細: AUTO3DEM
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN, AUTO3DEM / 使用した粒子像数: 41939

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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