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- EMDB-5346: 3D map of Cholesteryl Ester Transfer Protein (CETP, 53kDa) at 14 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5346
タイトル3D map of Cholesteryl Ester Transfer Protein (CETP, 53kDa) at 14 Angstrom by cryo-positive-staining EM and single-particle reconstruction
マップデータThis is 3D reconstruction of CETP by cryo-positive-staining EM
試料
  • 試料: Recombinant human CETP (about 53 kDa before post-translational modifications) was expressed in the dihydrofolate reductase-deficient Chinese hamster ovary cell line DG44.
  • タンパク質・ペプチド: Cholesteryl ester transfer protein
キーワードCholesteryl ester transfer protein / lipoprotein (リポタンパク質) / CETP / LDL / VLDL (超低密度リポタンパク質) / HDL / electron microscopy (電子顕微鏡) / CETP mechanism
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 14.0 Å
データ登録者Zhang L / Yan F / Zhang S / Lei D / Charles MA / Cavigiolio G / Oda M / Krauss RM / Weisgraber KH / Rye KA ...Zhang L / Yan F / Zhang S / Lei D / Charles MA / Cavigiolio G / Oda M / Krauss RM / Weisgraber KH / Rye KA / Pownall HJ / Qiu X / Ren G
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2012
タイトル: Structural basis of transfer between lipoproteins by cholesteryl ester transfer protein.
著者: Lei Zhang / Feng Yan / Shengli Zhang / Dongsheng Lei / M Arthur Charles / Giorgio Cavigiolio / Michael Oda / Ronald M Krauss / Karl H Weisgraber / Kerry-Anne Rye / Henry J Pownall / Xiayang Qiu / Gang Ren /
要旨: Human cholesteryl ester transfer protein (CETP) mediates the net transfer of cholesteryl ester mass from atheroprotective high-density lipoproteins to atherogenic low-density lipoproteins by an ...Human cholesteryl ester transfer protein (CETP) mediates the net transfer of cholesteryl ester mass from atheroprotective high-density lipoproteins to atherogenic low-density lipoproteins by an unknown mechanism. Delineating this mechanism would be an important step toward the rational design of new CETP inhibitors for treating cardiovascular diseases. Using EM, single-particle image processing and molecular dynamics simulation, we discovered that CETP bridges a ternary complex with its N-terminal β-barrel domain penetrating into high-density lipoproteins and its C-terminal domain interacting with low-density lipoprotein or very-low-density lipoprotein. In our mechanistic model, the CETP lipoprotein-interacting regions, which are highly mobile, form pores that connect to a hydrophobic central cavity, thereby forming a tunnel for transfer of neutral lipids from donor to acceptor lipoproteins. These new insights into CETP transfer provide a molecular basis for analyzing mechanisms for CETP inhibition.
履歴
登録2011年10月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年11月28日-
マップ公開2012年5月21日-
更新2012年5月30日-
現状2012年5月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5346_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5346.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is 3D reconstruction of CETP by cryo-positive-staining EM
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.406 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-0.12001651 - 2.42290473
平均 (標準偏差)0.02553852 (±0.17190391)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-46-46-46
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 179.968 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.4061.4061.406
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z179.968179.968179.968
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-46-46-46
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.1202.4230.026

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Recombinant human CETP (about 53 kDa before post-translational mo...

全体名称: Recombinant human CETP (about 53 kDa before post-translational modifications) was expressed in the dihydrofolate reductase-deficient Chinese hamster ovary cell line DG44.
要素
  • 試料: Recombinant human CETP (about 53 kDa before post-translational modifications) was expressed in the dihydrofolate reductase-deficient Chinese hamster ovary cell line DG44.
  • タンパク質・ペプチド: Cholesteryl ester transfer protein

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超分子 #1000: Recombinant human CETP (about 53 kDa before post-translational mo...

超分子名称: Recombinant human CETP (about 53 kDa before post-translational modifications) was expressed in the dihydrofolate reductase-deficient Chinese hamster ovary cell line DG44.
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The CETP sample was thawed from storage at -70 degrees Celcius before being used.
集合状態: monomeric CETP / Number unique components: 2
分子量実験値: 74 KDa / 理論値: 53 KDa / 手法: Sedimentation

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分子 #1: Cholesteryl ester transfer protein

分子名称: Cholesteryl ester transfer protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: CETP
詳細: Cryo-positive-staining method was used for CETP reconstruction
コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human / 組織: plasma
分子量実験値: 74 KDa / 理論値: 53 KDa
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.005 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: DPBS buffer
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: CETP specimens were also prepared by a cryo-positive-staining EM (cryo-PS-EM) method (reported in the primary citation).
グリッド詳細: CETP (holey thin-carbon-film-coated 300-mesh Copper grid (Cu-300HN, Pacific Grid-Tech, USA)
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 5 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot / 手法: Blot for 3 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.1 µm / 倍率（公称値）: 80000
試料ステージ試料ホルダー: Gatan 626 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度最低: 94 K / 最高: 99 K / 平均: 96 K
詳細Lose dose mode
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
平均電子線量: 50 e/Å2

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画像解析

CTF補正詳細: ctffind3 in the FREALIGN software package, and corrected by EMAN
最終 2次元分類クラス数: 317
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 8879
詳細The particles were initially selected using an automatic selection program, boxer, then manually adjusted by deleted the obviously poor quality particles.

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2obd

ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: Chimera Rigid Body Docking
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: cross-correlation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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