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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4682 | ||||||||||||
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タイトル | The cryo-EM structure of the tail knob in the bacteriophage phi29 | ||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||
試料 |
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生物種 | Bacillus phage phi29 (ファージ) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.0 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Xu J / Wang D / Gui M / Xiang Y | ||||||||||||
資金援助 | 中国, 3件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019 タイトル: Structural assembly of the tailed bacteriophage ϕ29. 著者: Jingwei Xu / Dianhong Wang / Miao Gui / Ye Xiang / 要旨: The mature virion of the tailed bacteriophage ϕ29 is an ~33 MDa complex that contains more than 450 subunits of seven structural proteins assembling into a prolate head and a short non-contractile ...The mature virion of the tailed bacteriophage ϕ29 is an ~33 MDa complex that contains more than 450 subunits of seven structural proteins assembling into a prolate head and a short non-contractile tail. Here, we report the near-atomic structures of the ϕ29 pre-genome packaging head (prohead), the mature virion and the genome-emptied virion. Structural comparisons suggest local rotation or oscillation of the head-tail connector upon DNA packaging and release. Termination of the DNA packaging occurs through pressure-dependent correlative positional and conformational changes in the connector. The funnel-shaped tail lower collar attaches the expanded narrow end of the connector and has a 180-Å long, 24-strand β barrel narrow stem tube that undergoes conformational changes upon genome release. The appendages form an interlocked assembly attaching the tail around the collar. The membrane active long loops at the distal end of the tail knob exit during the late stage of infection and form the cone-shaped tip of a largely hydrophobic helix barrel, prepared for membrane penetration. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_4682.map.gz | 6.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-4682-v30.xml emd-4682.xml | 9.6 KB 9.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_4682.png | 56 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4682 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4682 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_4682_validation.pdf.gz | 202.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_4682_full_validation.pdf.gz | 201.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_4682_validation.xml.gz | 7.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4682 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4682 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 4655C 4662C 4677C 4678C 4679C 4680C 4681C 4683C 4684C 4685C 6qvkC 6qx7C 6qydC 6qyjC 6qymC 6qyyC 6qyzC 6qz0C 6qz9C 6qzfC C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_4682.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 713.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.2952 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Bacillus phage phi29
全体 | 名称: Bacillus phage phi29 (ファージ) |
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要素 |
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-超分子 #1: Bacillus phage phi29
超分子 | 名称: Bacillus phage phi29 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 10756 / 生物種: Bacillus phage phi29 / ウイルスタイプ: PRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes |
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-分子 #1: the tail knob protein (gp9, gene product 9) onf bacteriophage phi29
分子 | 名称: the tail knob protein (gp9, gene product 9) onf bacteriophage phi29 タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Bacillus phage phi29 (ファージ) |
配列 | 文字列: MAYVPLSGTN VRILADVPFS NDYKNTRWFT SSSNQYNWFN RKSRVYEMSK VTFMGFRENK PYVSVSLPI DKLYSASYIM FQNADYGNKW FYAFVTELEF KNSAVTYVHF EIDVLQTWMF D MKFQESFI VREHVKLWND DGTPTINTID EGLSYGSEYD IVSVENHKPY ...文字列: MAYVPLSGTN VRILADVPFS NDYKNTRWFT SSSNQYNWFN RKSRVYEMSK VTFMGFRENK PYVSVSLPI DKLYSASYIM FQNADYGNKW FYAFVTELEF KNSAVTYVHF EIDVLQTWMF D MKFQESFI VREHVKLWND DGTPTINTID EGLSYGSEYD IVSVENHKPY DDMMFLVIIS KS IMHGTPG EEESRLNDIN ASLNGMPQPL CYYIHPFYKD GKVPKTYIGD NNANLSPIVN MLT NIFSQK SAVNDIVNMY VTDYIGLKLD YKNGDKELKL DKDMFEQAGI ADDKHGNVDT IFVK KIPDY EALEIDTGDK WGGFTKDQES KLMMYPYCVT EITDFKGNHM NLKTEYINNS KLKIQ VRGS LGVSNKVAYS VQDYNADSAL SGGNRLTASL DSSLINNNPN DIAILNDYLS AYLQGN KNS LENQKSSILF NGIMGMIGGG ISAGASAAGG SALGMASSVT GMTSTAGNAV LQMQAMQ AK QADIANIPPQ LTKMGGNTAF DYGNGYRGVY VIKKQLKAEY RRSLSSFFHK YGYKINRV K KPNLRTRKAF NYVQTKDCFI SGDINNNDLQ EIRTIFDNGI TLWHTDNIGN YSVENELR |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 36730 |
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初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |