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- EMDB-4347: Structure of the herpes-simplex virus portal-vertex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4347
タイトルStructure of the herpes-simplex virus portal-vertex
マップデータReconstruction of the herpes simplex virus type 1 virion, with relaxed (C5) symmetry. The map is sharpened.
試料
  • ウイルス: Herpes simplex virus (type 1 / strain 17) (ヘルペスウイルス)
    • 複合体: Portal
    • 複合体: Portal-vertex associated tegument protein
生物種Herpes simplex virus (type 1 / strain 17) (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.7 Å
データ登録者McElwee M / Vijayakrishnan S / Rixon FJ / Bhella D
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2018
タイトル: Structure of the herpes simplex virus portal-vertex.
著者: Marion McElwee / Swetha Vijayakrishnan / Frazer Rixon / David Bhella /
要旨: Herpesviruses include many important human pathogens such as herpes simplex virus, cytomegalovirus, varicella-zoster virus, and the oncogenic Epstein-Barr virus and Kaposi sarcoma-associated ...Herpesviruses include many important human pathogens such as herpes simplex virus, cytomegalovirus, varicella-zoster virus, and the oncogenic Epstein-Barr virus and Kaposi sarcoma-associated herpesvirus. Herpes virions contain a large icosahedral capsid that has a portal at a unique 5-fold vertex, similar to that seen in the tailed bacteriophages. The portal is a molecular motor through which the viral genome enters the capsid during virion morphogenesis. The genome also exits the capsid through the portal-vertex when it is injected through the nuclear pore into the nucleus of a new host cell to initiate infection. Structural investigations of the herpesvirus portal-vertex have proven challenging, owing to the small size of the tail-like portal-vertex-associated tegument (PVAT) and the presence of the tegument layer that lays between the nucleocapsid and the viral envelope, obscuring the view of the portal-vertex. Here, we show the structure of the herpes simplex virus portal-vertex at subnanometer resolution, solved by electron cryomicroscopy (cryoEM) and single-particle 3D reconstruction. This led to a number of new discoveries, including the presence of two previously unknown portal-associated structures that occupy the sites normally taken by the penton and the Ta triplex. Our data revealed that the PVAT is composed of 10 copies of the C-terminal domain of pUL25, which are uniquely arranged as two tiers of star-shaped density. Our 3D reconstruction of the portal-vertex also shows that one end of the viral genome extends outside the portal in the manner described for some bacteriophages but not previously seen in any eukaryote viruses. Finally, we show that the viral genome is consistently packed in a highly ordered left-handed spool to form concentric shells of DNA. Our data provide new insights into the structure of a molecular machine critical to the biology of an important class of human pathogens.
履歴
登録2018年3月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年4月4日-
マップ公開2018年7月4日-
更新2018年7月4日-
現状2018年7月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4347_1.png

emd_4347_2.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4347.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of the herpes simplex virus type 1 virion, with relaxed (C5) symmetry. The map is sharpened.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.67 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.1443535 - 0.21554615
平均 (標準偏差)0.00019707222 (±0.02158095)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 1602.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.672.672.67
M x/y/z600600600
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1602.0001602.0001602.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS600600600
D min/max/mean-0.1440.2160.000

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添付データ

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追加マップ: Reconstruction of the herpes simplex virus type 1...

ファイルemd_4347_additional.map
注釈Reconstruction of the herpes simplex virus type 1 virion, with relaxed (C5) symmetry. The map is NOT sharpened.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Herpes simplex virus (type 1 / strain 17)

全体名称: Herpes simplex virus (type 1 / strain 17) (ヘルペスウイルス)
要素
  • ウイルス: Herpes simplex virus (type 1 / strain 17) (ヘルペスウイルス)
    • 複合体: Portal
    • 複合体: Portal-vertex associated tegument protein

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超分子 #1: Herpes simplex virus (type 1 / strain 17)

超分子名称: Herpes simplex virus (type 1 / strain 17) / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 詳細: Virus was propagated in BHK cells / NCBI-ID: 10299 / 生物種: Herpes simplex virus (type 1 / strain 17) / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Capsid / 直径: 1250.0 Å / T番号(三角分割数): 16

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超分子 #2: Portal

超分子名称: Portal / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 詳細: Dodecameric portal comprised of the pUL6 protein
由来(天然)生物種: Herpes simplex virus (type 1 / strain 17) (ヘルペスウイルス)

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超分子 #3: Portal-vertex associated tegument protein

超分子名称: Portal-vertex associated tegument protein / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1
詳細: portal associated tail-like density comprised of ten copies of the pUL25 protein
由来(天然)生物種: Herpes simplex virus (type 1 / strain 17) (ヘルペスウイルス)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.2 / 詳細: Phosphate buffered saline
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Purified enveloped virions

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 81000
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3702 / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 78.0 e/Å2
詳細: Images were acquired as 40 fractions per micrograph at 1.78 angstroms/pixel sampling.
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 12431 / 詳細: Autopicking in Relion
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf / 詳細: CTF correction was implemented through Relion
初期モデルモデルのタイプ: NONE
詳細: Starting model was calculated ab initio in Relion 2.1 assuming full icosahedral symmetry (I2).
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 3次元分類クラス数: 10 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
詳細: Origin and orientation values were determined by 3D auto refine in RELION, assuming full icosahedral symmetry (i.e. with full gold-standard methods). To compute the C5 symmetric map, we ...詳細: Origin and orientation values were determined by 3D auto refine in RELION, assuming full icosahedral symmetry (i.e. with full gold-standard methods). To compute the C5 symmetric map, we performed focussed classification on the refined dataset. Briefly, the symmetry of the dataset was expanded yielding a metadata file in which each particle image had 60 assigned views, corresponding to the 60-fold icosahedral redundancy. A cylindrical mask was prepared in SPIDER, that covered a single five-fold vertex. 3D classification in RELION was then performed, without orientation refinement (k=10). This led to the definition of a single class in which we could see the portal-vertex associated tegument (tail). The above analysis was performed on data with 5x binning. The final reconstruction was calculated using 1.5x binned data. The portal-vertex class comprised 26,891 views from 5,337 particle images. Particle images contributed a median 5 views each, thus C5 symmetry is assumed to be applied.
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
詳細: Following definition of the class that featured the unique portal vertex, the metadata file was parsed to change sampling from 5x binning to 1.5x binning, and divide the dataset into two ...詳細: Following definition of the class that featured the unique portal vertex, the metadata file was parsed to change sampling from 5x binning to 1.5x binning, and divide the dataset into two halves. Half-maps were calculated and processed to evaluate the FSC and for b-factor estimation.
使用した粒子像数: 5337
詳細Images were motion-corrected using motioncor2 Defocus estimation was performed using GCTF
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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