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- EMDB-3840: Negative-stain surface of human SorCS2 dimer -

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基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 3840
タイトルNegative-stain surface of human SorCS2 dimer
マップデータNegative-stain surface of human SorCS2 dimer
試料hSorCS2:
由来Homo sapiens (ヒト)
実験手法単粒子再構成法 / 27Å分解能
データ登録者Moeller A / Januliene D
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / : 2017
タイトル: Hidden Twins: SorCS Neuroreceptors Form Stable Dimers.
著者: Dovile Januliene / Arulmani Manavalan / Peter Lund Ovesen / Karen-Marie Pedersen / Søren Thirup / Anders Nykjær / Arne Moeller
要旨: SorCS1, SorCS2 and SorCS3 belong to the Vps10p-domain family of multiligand receptors. Genetic and functional studies have linked SorCS receptors to psychiatric disorders, Alzheimer's disease and ...SorCS1, SorCS2 and SorCS3 belong to the Vps10p-domain family of multiligand receptors. Genetic and functional studies have linked SorCS receptors to psychiatric disorders, Alzheimer's disease and type 2 diabetes, demonstrating critical roles in neuronal functionality and metabolic control. Surprisingly, their structural composition has so far not been studied. Here we have characterized SorCS1, SorCS2 and SorCS3 using biochemical methods and electron microscopy. We found that their purified extracellular domains co-exist in stable dimeric and monomeric populations. This was supported by co-immunoprecipitation experiments, where membrane-bound dimers were successfully pulled down from cell lysate. While dimers were virtually unbreakable, dimerization of the monomeric population was promoted through enzymatic deglycosylation. We conclude that post-translational modifications, specifically the degree and pattern of glycosylation, regulate the oligomeric state of the protein. Hence, cells may dictate ligand specificity by controlling the ratio between monomers and dimers and, therefore, regulate the multiple functions of SorCS receptors.
日付登録: 2017年8月7日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2017年9月6日 / マップ公開: 2017年9月6日 / 最新の更新: 2017年10月4日

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップデータ

ファイルemd_3840.map.gz (map file in CCP4 format, 3539 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
96 pix
3.15 Å/pix.
= 302.4 Å
96 pix
3.15 Å/pix.
= 302.4 Å
96 pix
3.15 Å/pix.
= 302.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.15 Å
密度
表面のレベル:0.03 (by author), 0.03 (ムービー #1)
最小 - 最大-0.04070818 - 0.10535957
平均 (標準偏差)9.551392E-5 (0.007494955)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions969696
Origin000
Limit959595
Spacing969696
セルA=B=C: 302.40002 Å
α=β=γ: 90 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.153.153.15
M x/y/z969696
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z302.400302.400302.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ
NX/NY/NZ
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS969696
D min/max/mean-0.0410.1050.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 hSorCS2

全体名称: hSorCS2 / 構成要素数: 1
分子量理論値: 250 kDa

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構成要素 #1: タンパク質, hSorCS2

タンパク質名称: hSorCS2 / 組換発現: No
分子量理論値: 250 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Mus musculus (ハツカネズミ)

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子
試料溶液試料濃度: 0.01 mg/ml / pH: 8
急速凍結凍結剤: NONE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Spirit / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TECNAI SPIRIT
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 120 kV / 照射量: 8 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ホルダモデル: OTHER
カメラディテクター: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)

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画像解析

解析実験手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C1 (非対称) / 投影像の数: 1738
3次元再構成ソフトウェア: RELION / 分解能: 27 Å / 分解能の算定法: FSC 0.143 CUT-OFF

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万見について

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お知らせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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2016年4月13日: Omokage検索が速くなりました

Omokage検索が速くなりました

  • データアクセスプロセスを見直し、計算時間をこれまでの半分程度に短縮しました。
  • これまで以上に、生体分子の「カタチの類似性」をお楽しみください!

関連情報: Omokage検索

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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