+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-30248 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | CryoEM structure of VZV A-capsid, 3-fold sub-particle reconstruction | |||||||||
マップデータ | CryoEM structure of VZV A-capsid (3-fold sub-particle reconstruction) | |||||||||
試料 |
| |||||||||
生物種 | Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Li S / Zheng Q | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2020 タイトル: Near-atomic cryo-electron microscopy structures of varicella-zoster virus capsids. 著者: Wei Wang / Qingbing Zheng / Dequan Pan / Hai Yu / Wenkun Fu / Jian Liu / Maozhou He / Rui Zhu / Yuze Cai / Yang Huang / Zhenghui Zha / Zhenqin Chen / Xiangzhong Ye / Jinle Han / Yuqiong Que / ...著者: Wei Wang / Qingbing Zheng / Dequan Pan / Hai Yu / Wenkun Fu / Jian Liu / Maozhou He / Rui Zhu / Yuze Cai / Yang Huang / Zhenghui Zha / Zhenqin Chen / Xiangzhong Ye / Jinle Han / Yuqiong Que / Ting Wu / Jun Zhang / Shaowei Li / Hua Zhu / Z Hong Zhou / Tong Cheng / Ningshao Xia / 要旨: Varicella-zoster virus (VZV) is a medically important human herpesvirus that causes chickenpox and shingles, but its cell-associated nature has hindered structure studies. Here we report the cryo- ...Varicella-zoster virus (VZV) is a medically important human herpesvirus that causes chickenpox and shingles, but its cell-associated nature has hindered structure studies. Here we report the cryo-electron microscopy structures of purified VZV A-capsid and C-capsid, as well as of the DNA-containing capsid inside the virion. Atomic models derived from these structures show that, despite enclosing a genome that is substantially smaller than those of other human herpesviruses, VZV has a similarly sized capsid, consisting of 955 major capsid protein (MCP), 900 small capsid protein (SCP), 640 triplex dimer (Tri2) and 320 triplex monomer (Tri1) subunits. The VZV capsid has high thermal stability, although with relatively fewer intra- and inter-capsid protein interactions and less stably associated tegument proteins compared with other human herpesviruses. Analysis with antibodies targeting the N and C termini of the VZV SCP indicates that the hexon-capping SCP-the largest among human herpesviruses-uses its N-terminal half to bridge hexon MCP subunits and possesses a C-terminal flexible half emanating from the inner rim of the upper hexon channel into the tegument layer. Correlation of these structural features and functional observations provide insights into VZV assembly and pathogenesis and should help efforts to engineer gene delivery and anticancer vectors based on the currently available VZV vaccine. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_30248.map.gz | 557.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-30248-v30.xml emd-30248.xml | 8.6 KB 8.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_30248.png | 207.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30248 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30248 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_30248_validation.pdf.gz | 448 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_30248_full_validation.pdf.gz | 447.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_30248_validation.xml.gz | 8.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_30248_validation.cif.gz | 9.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-30248 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-30248 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_30248.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 600.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | CryoEM structure of VZV A-capsid (3-fold sub-particle reconstruction) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.307 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Human alphaherpesvirus 3
全体 | 名称: Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス) |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: Human alphaherpesvirus 3
超分子 | 名称: Human alphaherpesvirus 3 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4 / NCBI-ID: 10335 / 生物種: Human alphaherpesvirus 3 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No |
---|
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
---|---|
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 56.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 459660 |
---|---|
初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |