[日本語] English
万見
- EMDB-27258: Human DNA polymerase-alpha/primase elongation complex II bound to... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27258
タイトルHuman DNA polymerase-alpha/primase elongation complex II bound to primer/template
マップデータUnsharpened and flipped map
試料
  • 複合体: Elongation complex II of human DNA polymerase alpha/primase bound to RNA-DNA primer and DNA template
    • タンパク質・ペプチド: DNA primase small subunitDNAプライマーゼ
    • タンパク質・ペプチド: DNA primase large subunitDNAプライマーゼ
    • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase alpha catalytic subunit
    • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase alpha subunit BDNAポリメラーゼ
    • Other: DNA/RNA (5'-D(*(GTP))-R(P*GP*CP*GP*GP*CP*AP*CP*G)-D(P*AP*CP*C)-3')
    • DNA: DNA (5'-D(*AP*TP*GP*GP*TP*CP*GP*TP*GP*CP*CP*GP*CP*CP*AP*AP*TP*AP*A)-3')
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER鉄・硫黄クラスター
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: 2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE
キーワードDNA replication (DNA複製) / human DNA polymerase alpha/primase / human primosome / elongation complex / REPLICATION (DNA複製)
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA primase AEP / positive regulation of DNA primase activity / ribonucleotide binding / DNA replication initiation / DNA/RNA hybrid binding / Telomere C-strand synthesis initiation / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / Polymerase switching / alpha DNA polymerase:primase complex / regulation of type I interferon production ...DNA primase AEP / positive regulation of DNA primase activity / ribonucleotide binding / DNA replication initiation / DNA/RNA hybrid binding / Telomere C-strand synthesis initiation / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / Polymerase switching / alpha DNA polymerase:primase complex / regulation of type I interferon production / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / DNA primase activity / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / lagging strand elongation / mitotic DNA replication initiation / DNA replication, synthesis of primer / DNA strand elongation involved in DNA replication / leading strand elongation / DNA synthesis involved in DNA repair / G1/S-Specific Transcription / DNA replication origin binding / DNA replication initiation / Activation of the pre-replicative complex / Defective pyroptosis / nuclear matrix / double-strand break repair via nonhomologous end joining / protein import into nucleus / single-stranded DNA binding / 核膜 / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / DNA複製 / DNAポリメラーゼ / DNA-directed DNA polymerase activity / nucleotide binding / DNA修復 / chromatin binding / クロマチン / 核小体 / protein kinase binding / magnesium ion binding / DNA binding / zinc ion binding / 核質 / 生体膜 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
DNA polymerase alpha, subunit B, N-terminal domain superfamily / DNA polymerase alpha subunit B N-terminal / DNA polymerase alpha, subunit B, N-terminal / DNA polymerase alpha, subunit B / DNA primase, small subunit, eukaryotic/archaeal / DNA primase, large subunit, eukaryotic / DNA primase, small subunit / DNA primase small subunit / DNA primase large subunit, eukaryotic/archaeal / DNA polymerase alpha catalytic subunit, N-terminal domain ...DNA polymerase alpha, subunit B, N-terminal domain superfamily / DNA polymerase alpha subunit B N-terminal / DNA polymerase alpha, subunit B, N-terminal / DNA polymerase alpha, subunit B / DNA primase, small subunit, eukaryotic/archaeal / DNA primase, large subunit, eukaryotic / DNA primase, small subunit / DNA primase small subunit / DNA primase large subunit, eukaryotic/archaeal / DNA polymerase alpha catalytic subunit, N-terminal domain / DNA polymerase alpha, zinc finger domain superfamily / Eukaryotic and archaeal DNA primase, large subunit / DNA Polymerase alpha zinc finger / DNA polymerase alpha subunit p180 N terminal / Zinc finger, DNA-directed DNA polymerase, family B, alpha / DNA polymerase alpha catalytic subunit, catalytic domain / DNA polymerase alpha/delta/epsilon, subunit B / DNA polymerase alpha/epsilon subunit B / DNA polymerase family B, thumb domain / DNA polymerase family B signature. / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / DNA polymerase family B / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase alpha catalytic subunit / DNA primase small subunit / DNA primase large subunit / DNA polymerase alpha subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.59 Å
データ登録者He Q / Baranovskiy A / Lim C / Tahirov T
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R00GM131023 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM127085 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Structures of human primosome elongation complexes.
著者: Qixiang He / Andrey G Baranovskiy / Lucia M Morstadt / Alisa E Lisova / Nigar D Babayeva / Benjamin L Lusk / Ci Ji Lim / Tahir H Tahirov /
要旨: The synthesis of RNA-DNA primer by primosome requires coordination between primase and DNA polymerase α subunits, which is accompanied by unknown architectural rearrangements of multiple domains. ...The synthesis of RNA-DNA primer by primosome requires coordination between primase and DNA polymerase α subunits, which is accompanied by unknown architectural rearrangements of multiple domains. Using cryogenic electron microscopy, we solved a 3.6 Å human primosome structure caught at an early stage of RNA primer elongation with deoxynucleotides. The structure confirms a long-standing role of primase large subunit and reveals new insights into how primosome is limited to synthesizing short RNA-DNA primers.
履歴
登録2022年6月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月19日-
マップ公開2023年4月19日-
更新2023年5月31日-
現状2023年5月31日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_27258.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27258.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unsharpened and flipped map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.12 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.23665486 - 0.9218383
平均 (標準偏差)0.0020708314 (±0.023099817)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 286.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_27258_half_map_1.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_27258_half_map_2.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

+
全体 : Elongation complex II of human DNA polymerase alpha/primase bound...

全体名称: Elongation complex II of human DNA polymerase alpha/primase bound to RNA-DNA primer and DNA template
要素
  • 複合体: Elongation complex II of human DNA polymerase alpha/primase bound to RNA-DNA primer and DNA template
    • タンパク質・ペプチド: DNA primase small subunitDNAプライマーゼ
    • タンパク質・ペプチド: DNA primase large subunitDNAプライマーゼ
    • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase alpha catalytic subunit
    • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase alpha subunit BDNAポリメラーゼ
    • Other: DNA/RNA (5'-D(*(GTP))-R(P*GP*CP*GP*GP*CP*AP*CP*G)-D(P*AP*CP*C)-3')
    • DNA: DNA (5'-D(*AP*TP*GP*GP*TP*CP*GP*TP*GP*CP*CP*GP*CP*CP*AP*AP*TP*AP*A)-3')
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER鉄・硫黄クラスター
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: 2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE

+
超分子 #1: Elongation complex II of human DNA polymerase alpha/primase bound...

超分子名称: Elongation complex II of human DNA polymerase alpha/primase bound to RNA-DNA primer and DNA template
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
詳細: Larger elongation complex solved using cryo-EM single-particle analysis
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 340 KDa

+
分子 #1: DNA primase small subunit

分子名称: DNA primase small subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA primase AEP
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.981012 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: METFDPTELP ELLKLYYRRL FPYSQYYRWL NYGGVIKNYF QHREFSFTLK DDIYIRYQSF NNQSDLEKEM QKMNPYKIDI GAVYSHRPN QHNTVKLGAF QAQEKELVFD IDMTDYDDVR RCCSSADICP KCWTLMTMAI RIIDRALKED FGFKHRLWVY S GRRGVHCW ...文字列:
METFDPTELP ELLKLYYRRL FPYSQYYRWL NYGGVIKNYF QHREFSFTLK DDIYIRYQSF NNQSDLEKEM QKMNPYKIDI GAVYSHRPN QHNTVKLGAF QAQEKELVFD IDMTDYDDVR RCCSSADICP KCWTLMTMAI RIIDRALKED FGFKHRLWVY S GRRGVHCW VCDESVRKLS SAVRSGIVEY LSLVKGGQDV KKKVHLSEKI HPFIRKSINI IKKYFEEYAL VNQDILENKE SW DKILALV PETIHDELQQ SFQKSHNSLQ RWEHLKKVAS RYQNNIKNDK YGPWLEWEIM LQYCFPRLDI NVSKGINHLL KSP FSVHPK TGRISVPIDL QKVDQFDPFT VPTISFICRE LDAISTNEEE KEENEAESDV KHRTRDYKKT SLAPYVKVFE HFLE NLDKS RKGELLKKSD LQKDF

+
分子 #2: DNA primase large subunit

分子名称: DNA primase large subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 58.890918 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MEFSGRKWRK LRLAGDQRNA SYPHCLQFYL QPPSENISLI EFENLAIDRV KLLKSVENLG VSYVKGTEQY QSKLESELRK LKFSYRENL EDEYEPRRRD HISHFILRLA YCQSEELRRW FIQQEMDLLR FRFSILPKDK IQDFLKDSQL QFEAISDEEK T LREQEIVA ...文字列:
MEFSGRKWRK LRLAGDQRNA SYPHCLQFYL QPPSENISLI EFENLAIDRV KLLKSVENLG VSYVKGTEQY QSKLESELRK LKFSYRENL EDEYEPRRRD HISHFILRLA YCQSEELRRW FIQQEMDLLR FRFSILPKDK IQDFLKDSQL QFEAISDEEK T LREQEIVA SSPSLSGLKL GFESIYKIPF ADALDLFRGR KVYLEDGFAY VPLKDIVAII LNEFRAKLSK ALALTARSLP AV QSDERLQ PLLNHLSHSY TGQDYSTQGN VGKISLDQID LLSTKSFPPC MRQLHKALRE NHHLRHGGRM QYGLFLKGIG LTL EQALQF WKQEFIKGKM DPDKFDKGYS YNIRHSFGKE GKRTDYTPFS CLKIILSNPP SQGDYHGCPF RHSDPELLKQ KLQS YKISP GGISQILDLV KGTHYQVACQ KYFEMIHNVD DCGFSLNHPN QFFCESQRIL NGGKDIKKEP IQPETPQPKP SVQKT KDAS SALASLNSSL EMDMEGLEDY FSEDS

+
分子 #3: DNA polymerase alpha catalytic subunit

分子名称: DNA polymerase alpha catalytic subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNAポリメラーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 166.131094 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAPVHGDDSL SDSGSFVSSR ARREKKSKKG RQEALERLKK AKAGEKYKYE VEDFTGVYEE VDEEQYSKLV QARQDDDWIV DDDGIGYVE DGREIFDDDL EDDALDADEK GKDGKARNKD KRNVKKLAVT KPNNIKSMFI ACAGKKTADK AVDLSKDGLL G DILQDLNT ...文字列:
MAPVHGDDSL SDSGSFVSSR ARREKKSKKG RQEALERLKK AKAGEKYKYE VEDFTGVYEE VDEEQYSKLV QARQDDDWIV DDDGIGYVE DGREIFDDDL EDDALDADEK GKDGKARNKD KRNVKKLAVT KPNNIKSMFI ACAGKKTADK AVDLSKDGLL G DILQDLNT ETPQITPPPV MILKKKRSIG ASPNPFSVHT ATAVPSGKIA SPVSRKEPPL TPVPLKRAEF AGDDVQVEST EE EQESGAM EFEDGDFDEP MEVEEVDLEP MAAKAWDKES EPAEEVKQEA DSGKGTVSYL GSFLPDVSCW DIDQEGDSSF SVQ EVQVDS SHLPLVKGAD EEQVFHFYWL DAYEDQYNQP GVVFLFGKVW IESAETHVSC CVMVKNIERT LYFLPREMKI DLNT GKETG TPISMKDVYE EFDEKIATKY KIMKFKSKPV EKNYAFEIPD VPEKSEYLEV KYSAEMPQLP QDLKGETFSH VFGTN TSSL ELFLMNRKIK GPCWLEVKSP QLLNQPVSWC KVEAMALKPD LVNVIKDVSP PPLVVMAFSM KTMQNAKNHQ NEIIAM AAL VHHSFALDKA APKPPFQSHF CVVSKPKDCI FPYAFKEVIE KKNVKVEVAA TERTLLGFFL AKVHKIDPDI IVGHNIY GF ELEVLLQRIN VCKAPHWSKI GRLKRSNMPK LGGRSGFGER NATCGRMICD VEISAKELIR CKSYHLSELV QQILKTER V VIPMENIQNM YSESSQLLYL LEHTWKDAKF ILQIMCELNV LPLALQITNI AGNIMSRTLM GGRSERNEFL LLHAFYENN YIVPDKQIFR KPQQKLGDED EEIDGDTNKY KKGRKKAAYA GGLVLDPKVG FYDKFILLLD FNSLYPSIIQ EFNICFTTVQ RVASEAQKV TEDGEQEQIP ELPDPSLEMG ILPREIRKLV ERRKQVKQLM KQQDLNPDLI LQYDIRQKAL KLTANSMYGC L GFSYSRFY AKPLAALVTY KGREILMHTK EMVQKMNLEV IYGDTDSIMI NTNSTNLEEV FKLGNKVKSE VNKLYKLLEI DI DGVFKSL LLLKKKKYAA LVVEPTSDGN YVTKQELKGL DIVRRDWCDL AKDTGNFVIG QILSDQSRDT IVENIQKRLI EIG ENVLNG SVPVSQFEIN KALTKDPQDY PDKKSLPHVH VALWINSQGG RKVKAGDTVS YVICQDGSNL TASQRAYAPE QLQK QDNLT IDTQYYLAQQ IHPVVARICE PIDGIDAVLI ATWLGLDPTQ FRVHHYHKDE ENDALLGGPA QLTDEEKYRD CERFK CPCP TCGTENIYDN VFDGSGTDME PSLYRCSNID CKASPLTFTV QLSNKLIMDI RRFIKKYYDG WLICEEPTCR NRTRHL PLQ FSRTGPLCPA CMKATLQPEY SDKSLYTQLC FYRYIFDAEC ALEKLTTDHE KDKLKKQFFT PKVLQDYRKL KNTAEQF LS RSGYSEVNLS KLFAGCAVKS

+
分子 #4: DNA polymerase alpha subunit B

分子名称: DNA polymerase alpha subunit B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.07459 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: ATPSQKYNSR SNRGEVVTSF GLAQGVSWSG RGGAGNISLK VLGCPEALTG SYKSMFQKLP DIREVLTCKI EELGSELKEH YKIEAFTPL LAPAQEPVTL LGQIGCDSNG KLNNKSVILE GDREHSSGAQ IPVDLSELKE YSLFPGQVVI MEGINTTGRK L VATKLYEG ...文字列:
ATPSQKYNSR SNRGEVVTSF GLAQGVSWSG RGGAGNISLK VLGCPEALTG SYKSMFQKLP DIREVLTCKI EELGSELKEH YKIEAFTPL LAPAQEPVTL LGQIGCDSNG KLNNKSVILE GDREHSSGAQ IPVDLSELKE YSLFPGQVVI MEGINTTGRK L VATKLYEG VPLPFYQPTE EDADFEQSMV LVACGPYTTS DSITYDPLLD LIAVINHDRP DVCILFGPFL DAKHEQVENC LL TSPFEDI FKQCLRTIIE GTRSSGSHLV FVPSLRDVHH EPVYPQPPFS YSDLSREDKK QVQFVSEPCS LSINGVIFGL TST DLLFHL GAEEISSSSG TSDRFSRILK HILTQRSYYP LYPPQEDMAI DYESFYVYAQ LPVTPDVLII PSELRYFVKD VLGC VCVNP GRLTKGQVGG TFARLYLRRP AADGAERQSP CIAVQVVRI

+
分子 #5: DNA/RNA (5'-D(*(GTP))-R(P*GP*CP*GP*GP*CP*AP*CP*G)-D(P*AP*CP*C)-3')

分子名称: DNA/RNA (5'-D(*(GTP))-R(P*GP*CP*GP*GP*CP*AP*CP*G)-D(P*AP*CP*C)-3')
タイプ: other / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: polydeoxyribonucleotide/polyribonucleotide hybrid
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 3.977352 KDa
配列文字列:
(GTP)GCGGCACG(DA) (DC)(DC)

+
分子 #6: DNA (5'-D(*AP*TP*GP*GP*TP*CP*GP*TP*GP*CP*CP*GP*CP*CP*AP*AP*TP*AP*...

分子名称: DNA (5'-D(*AP*TP*GP*GP*TP*CP*GP*TP*GP*CP*CP*GP*CP*CP*AP*AP*TP*AP*A)-3')
タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 5.829786 KDa
配列文字列:
(DA)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DG)(DC)(DC)(DA)(DA)(DT)(DA)(DA)

+
分子 #7: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 3 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

+
分子 #8: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄 / 鉄・硫黄クラスター

+
分子 #9: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #10: 2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: 2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: DTP
分子量理論値: 491.182 Da
Chemical component information

ChemComp-DTP:
2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE / dATP / デオキシアデノシン三リン酸

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度6 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTRIS-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタンTris buffer pH 7.7
100.0 mMKClPotassium Chloride
1.0 mMTCEPTCEP
4.0 mMCHAPSOCHAPS detergentCHAPSOCHAPS detergent
1.0 percentGlycerolグリセリンGlycerolグリセリン

詳細: CHAPSO is made fresh at 80 mM before added to the sample at a final concentration of 4-8 mM immediately before vitrification.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細This sample was monodisperse

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 13243 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

粒子像選択選択した数: 2522283
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: From cryosparc
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.59 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 199286
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

4qcl


5f0q


5exr

chain_id: A

5exr

chain_id: D
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8d9d:
Human DNA polymerase-alpha/primase elongation complex II bound to primer/template

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る