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- EMDB-26649: Endogenous dihydrolipoamide succinyltransferase (E2) core of 2-ox... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26649
タイトルEndogenous dihydrolipoamide succinyltransferase (E2) core of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex from bovine kidney
マップデータ
試料
  • 複合体: Endogenous dihydrolipoamide succinyltransferase (E2) core of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex from bovine kidney
    • タンパク質・ペプチド: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
機能・相同性
機能・相同性情報


succinyl-CoA metabolic process / : / L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine / oxoglutarate dehydrogenase complex / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase activity / 2-oxoglutarate metabolic process / acyltransferase activity / クエン酸回路 / ミトコンドリアマトリックス ...succinyl-CoA metabolic process / : / L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine / oxoglutarate dehydrogenase complex / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase activity / 2-oxoglutarate metabolic process / acyltransferase activity / クエン酸回路 / ミトコンドリアマトリックス / ミトコンドリア / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoamide succinyltransferase / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ) / cattle (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Liu S / Xia X / Zhen J / Li ZH / Zhou ZH
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM071940 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI060567 米国
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2022
タイトル: Structures and comparison of endogenous 2-oxoglutarate and pyruvate dehydrogenase complexes from bovine kidney.
著者: Shiheng Liu / Xian Xia / James Zhen / Zihang Li / Z Hong Zhou /
要旨: The α-keto acid dehydrogenase complex family catalyzes the essential oxidative decarboxylation of α-keto acids to yield acyl-CoA and NADH. Despite performing the same overarching reaction, members ...The α-keto acid dehydrogenase complex family catalyzes the essential oxidative decarboxylation of α-keto acids to yield acyl-CoA and NADH. Despite performing the same overarching reaction, members of the family have different component structures and structural organization between each other and across phylogenetic species. While native structures of α-keto acid dehydrogenase complexes from bacteria and fungi became available recently, the atomic structure and organization of their mammalian counterparts in native states remain unknown. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of the endogenous cubic 2-oxoglutarate dehydrogenase complex (OGDC) and icosahedral pyruvate dehydrogenase complex (PDC) cores from bovine kidney determined at resolutions of 3.5 Å and 3.8 Å, respectively. The structures of multiple proteins were reconstructed from a single lysate sample, allowing direct structural comparison without the concerns of differences arising from sample preparation and structure determination. Although native and recombinant E2 core scaffold structures are similar, the native structures are decorated with their peripheral E1 and E3 subunits. Asymmetric sub-particle reconstructions support heterogeneity in the arrangements of these peripheral subunits. In addition, despite sharing a similar monomeric fold, OGDC and PDC E2 cores have distinct interdomain and intertrimer interactions, which suggests a means of modulating self-assembly to mitigate heterologous binding between mismatched E2 species. The lipoyl moiety lies near a mobile gatekeeper within the interdomain active site of OGDC E2 and PDC E2. Analysis of the twofold related intertrimer interface identified secondary structural differences and chemical interactions between icosahedral and cubic geometries of the core. Taken together, our study provides a direct structural comparison of OGDC and PDC from the same source and offers new insights into determinants of interdomain interactions and of architecture diversity among α-keto acid dehydrogenase complexes.
履歴
登録2022年4月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月30日-
マップ公開2022年11月30日-
更新2022年11月30日-
現状2022年11月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26649.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26649.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.36 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0196
最小 - 最大-0.08740799 - 0.15048744
平均 (標準偏差)0.00012303948 (±0.0029642219)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 522.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_26649_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_26649_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_26649_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Endogenous dihydrolipoamide succinyltransferase (E2) core of 2-ox...

全体名称: Endogenous dihydrolipoamide succinyltransferase (E2) core of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex from bovine kidney
要素
  • 複合体: Endogenous dihydrolipoamide succinyltransferase (E2) core of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex from bovine kidney
    • タンパク質・ペプチド: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial

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超分子 #1: Endogenous dihydrolipoamide succinyltransferase (E2) core of 2-ox...

超分子名称: Endogenous dihydrolipoamide succinyltransferase (E2) core of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex from bovine kidney
タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 器官: kidney / 組織: kidney / Organelle: mitochondria / 細胞中の位置: mitochondrial matrix
分子量理論値: 49 KDa

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分子 #1: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-ox...

分子名称: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO / EC番号: dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase
由来(天然)生物種: cattle (ウシ) / 器官: kidney / 組織: kidney
分子量理論値: 49.034414 KDa
配列文字列: MLSRSRCASR AFSRSLSAFQ KGNCPLVRRS LPGISLCQGP GYPDSRKTVI NSSNIFSVRF FRTTAVCKDD VITVKTPAFA ESVTEGDVR WEKAVGDTVA EDEVVCEIET DKTSVQVPSP ANGVIEALLV PDGGKVEGGT PLFTLRKTGA APAKAKPAAA P AAAAPKAE ...文字列:
MLSRSRCASR AFSRSLSAFQ KGNCPLVRRS LPGISLCQGP GYPDSRKTVI NSSNIFSVRF FRTTAVCKDD VITVKTPAFA ESVTEGDVR WEKAVGDTVA EDEVVCEIET DKTSVQVPSP ANGVIEALLV PDGGKVEGGT PLFTLRKTGA APAKAKPAAA P AAAAPKAE PTVSAVPPPP AAPIPTQMPP VPSPSQPLTS KPVSAVKPTA APPRAEAGAG VGLRSEHREK MNRMRQRIAQ RL KEAQNTC AMLTTFNEID MSNIQEMRAR HKDAFLKKHN LKLGFMSAFV KASAFALQEQ PVVNAVIDDA TKEVVYRDYI DIS VAVATP RGLVVPVIRN VETMNYADIE RTISELGEKA RKNELAIEDM DGGTFTISNG GVFGSLFGTP IINPPQSAIL GMHA IVDRP VVIGGKVEVR PMMYVALTYD HRLIDGREAV TFLRKIKAAV EDPRVLLLDL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
グリッドモデル: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: O (正8面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 41165
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6h05

ソフトウェア名称: UCSF ChimeraX
精密化空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE
得られたモデル

PDB-7uol:
Endogenous dihydrolipoamide succinyltransferase (E2) core of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex from bovine kidney

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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