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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20320 | ||||||||||||
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タイトル | Msp1 (E214Q)-substrate complex | ||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||
試料 |
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キーワード | membrane protein (膜タンパク質) / tail-anchored protein / protein quality control / PROTEIN TRANSPORT | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||||||||
生物種 | Chaetomium thermophilum (菌類) / Escherichia coli (大腸菌) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Wang L / Myasnikov A | ||||||||||||
資金援助 | 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2020 タイトル: Structure of the AAA protein Msp1 reveals mechanism of mislocalized membrane protein extraction. 著者: Lan Wang / Alexander Myasnikov / Xingjie Pan / Peter Walter / 要旨: The AAA protein Msp1 extracts mislocalized tail-anchored membrane proteins and targets them for degradation, thus maintaining proper cell organization. How Msp1 selects its substrates and firmly ...The AAA protein Msp1 extracts mislocalized tail-anchored membrane proteins and targets them for degradation, thus maintaining proper cell organization. How Msp1 selects its substrates and firmly engages them during the energetically unfavorable extraction process remains a mystery. To address this question, we solved cryo-EM structures of Msp1-substrate complexes at near-atomic resolution. Akin to other AAA proteins, Msp1 forms hexameric spirals that translocate substrates through a central pore. A singular hydrophobic substrate recruitment site is exposed at the spiral's seam, which we propose positions the substrate for entry into the pore. There, a tight web of aromatic amino acids grips the substrate in a sequence-promiscuous, hydrophobic milieu. Elements at the intersubunit interfaces coordinate ATP hydrolysis with the subunits' positions in the spiral. We present a comprehensive model of Msp1's mechanism, which follows general architectural principles established for other AAA proteins yet specializes Msp1 for its unique role in membrane protein extraction. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_20320.map.gz | 3.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-20320-v30.xml emd-20320.xml | 11.7 KB 11.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_20320.png | 221.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-20320.cif.gz | 5.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20320 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20320 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_20320.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.059 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Msp1 (E214Q)-substrate complex in closed conformation
全体 | 名称: Msp1 (E214Q)-substrate complex in closed conformation |
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要素 |
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-超分子 #1: Msp1 (E214Q)-substrate complex in closed conformation
超分子 | 名称: Msp1 (E214Q)-substrate complex in closed conformation タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 |
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由来(天然) | 生物種: Chaetomium thermophilum (菌類) |
分子量 | 理論値: 240 KDa |
-分子 #1: Membrane-spanning ATPase-like protein
分子 | 名称: Membrane-spanning ATPase-like protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Chaetomium thermophilum (菌類) |
分子量 | 理論値: 42.598168 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
配列 | 文字列: GSIAPYLVKI IDPDYEKNER TRIKAQENLR RIRRKQIAEK GDNEDGTDDP SRRRKIDDLV LNEYENQVAL EVVAPEDIPV GFNDIGGLD DIIEELKETI IYPLTMPHLY KHGGALLAAP SGVLLYGPPG CGKTMLAKAV AHESGASFIN LHISTLTEKW Y GDSNKIVR ...文字列: GSIAPYLVKI IDPDYEKNER TRIKAQENLR RIRRKQIAEK GDNEDGTDDP SRRRKIDDLV LNEYENQVAL EVVAPEDIPV GFNDIGGLD DIIEELKETI IYPLTMPHLY KHGGALLAAP SGVLLYGPPG CGKTMLAKAV AHESGASFIN LHISTLTEKW Y GDSNKIVR AVFSLAKKLQ PSIIFIDQID AVLGTRRSGE HEASGMVKAE FMTLWDGLTS TNASGVPNRI VVLGATNRIN DI DEAILRR MPKQFPVPLP GLEQRRRILE LVLRGTKRDP DFDLDYIARV TAGMSGSDIK ETCRDAAMAP MREYIRQHRA SGK PLSEIN PDDVRGIRTE DFFGRRGGKI LSEIPPRQTG YVVQSKNSSE GGYEEVEDDD EQGTAST UniProtKB: Membrane-spanning ATPase-like protein |
-分子 #2: Unknown E. coli peptide
分子 | 名称: Unknown E. coli peptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 869.063 Da |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) |
-分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / 式: ATP |
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分子量 | 理論値: 507.181 Da |
Chemical component information | ChemComp-ATP: |
-分子 #4: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 4 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: DIFFRACTION回折 |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 70.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER |
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初期 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 45687 |