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- EMDB-19042: MAP7 MTBD (microtubule binding domain) decorated microtubule prot... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19042
タイトルMAP7 MTBD (microtubule binding domain) decorated microtubule protofilament
マップデータUnsharpened map of MAP7 MTBD bound microtubule protofilament
試料
  • 複合体: Complex of MAP7 MTBD (microtubule binding domain) with 14pf microtubule
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
    • タンパク質・ペプチド: Microtubule associated protein 7 (MAP7)
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATEグアノシン三リン酸
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードMicrotubule associated protein 7(MAP 7) / microtubule binding domain / cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling ...Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Hedgehog 'off' state / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / RHOH GTPase cycle / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / PKR-mediated signaling / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Aggrephagy / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / MHC class II antigen presentation / COPI-mediated anterograde transport / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / 微小管 / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain ...Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin beta chain / Tubulin alpha-1B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Sus scrofa (ブタ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Bangera M / Moores CA
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/R000352/1 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: A structural and dynamic visualization of the interaction between MAP7 and microtubules.
著者: Agnes Adler / Mamata Bangera / J Wouter Beugelink / Salima Bahri / Hugo van Ingen / Carolyn A Moores / Marc Baldus /
要旨: Microtubules (MTs) are key components of the eukaryotic cytoskeleton and are essential for intracellular organization, organelle trafficking and mitosis. MT tasks depend on binding and interactions ...Microtubules (MTs) are key components of the eukaryotic cytoskeleton and are essential for intracellular organization, organelle trafficking and mitosis. MT tasks depend on binding and interactions with MT-associated proteins (MAPs). MT-associated protein 7 (MAP7) has the unusual ability of both MT binding and activating kinesin-1-mediated cargo transport along MTs. Additionally, the protein is reported to stabilize MTs with its 112 amino-acid long MT-binding domain (MTBD). Here we investigate the structural basis of the interaction of MAP7 MTBD with the MT lattice. Using a combination of solid and solution-state nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy with electron microscopy, fluorescence anisotropy and isothermal titration calorimetry, we shed light on the binding mode of MAP7 to MTs at an atomic level. Our results show that a combination of interactions between MAP7 and MT lattice extending beyond a single tubulin dimer and including tubulin C-terminal tails contribute to formation of the MAP7-MT complex.
履歴
登録2023年12月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月13日-
マップ公開2024年3月13日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19042.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19042.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unsharpened map of MAP7 MTBD bound microtubule protofilament
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.067 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.36
最小 - 最大-0.6644525 - 1.4917276
平均 (標準偏差)-0.0072032437 (±0.045536555)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ448448448
Spacing448448448
セルA=B=C: 478.01602 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened C1 reconstruction of MAP7 MTBD bound microtubule

ファイルemd_19042_additional_1.map
注釈Unsharpened C1 reconstruction of MAP7 MTBD bound microtubule
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Local resolution filtered symmetrized reconstruction of MAP7 MTBD...

ファイルemd_19042_additional_2.map
注釈Local resolution filtered symmetrized reconstruction of MAP7 MTBD bound microtubule with an applied B factor of -50
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unsharpened half map 1

ファイルemd_19042_half_map_1.map
注釈Unsharpened half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unsharpened half map 2

ファイルemd_19042_half_map_2.map
注釈Unsharpened half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of MAP7 MTBD (microtubule binding domain) with 14pf micro...

全体名称: Complex of MAP7 MTBD (microtubule binding domain) with 14pf microtubule
要素
  • 複合体: Complex of MAP7 MTBD (microtubule binding domain) with 14pf microtubule
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
    • タンパク質・ペプチド: Microtubule associated protein 7 (MAP7)
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATEグアノシン三リン酸
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Complex of MAP7 MTBD (microtubule binding domain) with 14pf micro...

超分子名称: Complex of MAP7 MTBD (microtubule binding domain) with 14pf microtubule
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13 kDa/nm

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分子 #1: Tubulin alpha-1B chain

分子名称: Tubulin alpha-1B chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 50.204445 KDa
配列文字列: MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE ...文字列:
MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE FSIYPAPQVS TAVVEPYNSI LTTHTTLEHS DCAFMVDNEA IYDICRRNLD IERPTYTNLN RLISQIVSSI TA SLRFDGA LNVDLTEFQT NLVPYPRIHF PLATYAPVIS AEKAYHEQLS VAEITNACFE PANQMVKCDP RHGKYMACCL LYR GDVVPK DVNAAIATIK TKRSIQFVDW CPTGFKVGIN YQPPTVVPGG DLAKVQRAVC MLSNTTAIAE AWARLDHKFD LMYA KRAFV HWYVGEGMEE GEFSEAREDM AALEKDYEEV GVDSVEGEGE EEGEEY

UniProtKB: Tubulin alpha-1B chain

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分子 #2: Tubulin beta chain

分子名称: Tubulin beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 48.184207 KDa
配列文字列: MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGSYHGDS DLQLERINVY YNEAAGNKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKESESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS ...文字列:
MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGSYHGDS DLQLERINVY YNEAAGNKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKESESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS VVPSPKVSDT VVEPYNATLS VHQLVENTDE TYCIDNEALY DICFRTLKLT TPTYGDLNHL VSATMSGVTT CL RFPGQLN ADLRKLAVNM VPFPRLHFFM PGFAPLTSRG SQQYRALTVP ELTQQMFDAK NMMAACDPRH GRYLTVAAVF RGR MSMKEV DEQMLNVQNK NSSYFVEWIP NNVKTAVCDI PPRGLKMSAT FIGNSTAIQE LFKRISEQFT AMFRRKAFLH WYTG EGMDE MEFTEAESNM NDLVSEYQQY QDATA

UniProtKB: Tubulin beta chain

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分子 #3: Microtubule associated protein 7 (MAP7)

分子名称: Microtubule associated protein 7 (MAP7) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.59235 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) ...文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #4: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM / グアノシン三リン酸

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM / グアノシン二リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 6.5 / 構成要素 - 名称: BRB80 / 詳細: 80mM PIPES, 2mM MgCl2, 1mM EGTA
グリッドモデル: C-flat-2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 40 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: Microtubules stabilised by MAP7 MTBD were applied to a glow discharged grid, incubated for 30 seconds at room temperature following which excess sample was wicked off and MAP7 MTBD was ...詳細: Microtubules stabilised by MAP7 MTBD were applied to a glow discharged grid, incubated for 30 seconds at room temperature following which excess sample was wicked off and MAP7 MTBD was immediately added to the grid. After incubation for 60 seconds in a Vitrobot, excess liquid was blotted off and the grid was plunge frozen in liquid ethane..
詳細Equimolar concentrations of tubulin and MAP7 MTBD were mixed with GTP and incubated in a water bath maintained at 37 degrees for 1 hour

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 49.33 e/Å2
詳細: Movies were collected in counting mode fractionated over 50 frames
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 186522
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

7973

初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 39266
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
Chain詳細
source_name: Other, initial_model_type: in silico modelModelAngelo
source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
得られたモデル

PDB-8rc1:
MAP7 MTBD (microtubule binding domain) decorated microtubule protofilament

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る