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- EMDB-18944: Structure of coxsackievirus B5 capsid (mutant CVB5F.cas.genogroup... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18944
タイトルStructure of coxsackievirus B5 capsid (mutant CVB5F.cas.genogroupB) - E particle
マップデータMain map
試料
  • ウイルス: Coxsackievirus B5 (コクサッキーウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Genome polyprotein
キーワードEnterovirus (エンテロウイルス) / coxsackievirus (コクサッキーウイルス) / thermostable (耐熱性) / mutant (ミュータント (人類)) / VIRUS (ウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / : ...symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ピコルナイン2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / DNA複製 / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / RNA binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) ...Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / ヘリカーゼ / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Coxsackievirus B5 (コクサッキーウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Kumar K / Antanasijevic A
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Environ Sci Technol / 年: 2024
タイトル: Influence of Amino Acid Substitutions in Capsid Proteins of Coxsackievirus B5 on Free Chlorine and Thermal Inactivation.
著者: Shotaro Torii / Jérôme Gouttenoire / Kiruthika Kumar / Aleksandar Antanasijevic / Tamar Kohn /
要旨: The sensitivity of enteroviruses to disinfectants varies among genetically similar variants and coincides with amino acid changes in capsid proteins, although the effect of individual substitutions ...The sensitivity of enteroviruses to disinfectants varies among genetically similar variants and coincides with amino acid changes in capsid proteins, although the effect of individual substitutions remains unknown. Here, we employed reverse genetics to investigate how amino acid substitutions in coxsackievirus B5 (CVB5) capsid proteins affect the virus' sensitivity to free chlorine and heat treatment. Of ten amino acid changes observed in CVB5 variants with free chlorine resistance, none significantly reduced the chlorine sensitivity, indicating a minor role of the capsid composition in chlorine sensitivity of CVB5. Conversely, a subset of these amino acid changes located at the C-terminal region of viral protein 1 led to reduced heat sensitivity. Cryo-electron microscopy revealed that these changes affect the assembly of intermediate viral states (altered and empty particles), suggesting that the mechanism for reduced heat sensitivity could be related to improved molecular packing of CVB5, resulting in greater stability or altered dynamics of virus uncoating during infection.
履歴
登録2023年11月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月27日-
マップ公開2024年3月27日-
更新2024年4月10日-
現状2024年4月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18944.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18944.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.93 Å/pix.
x 480 pix.
= 444.48 Å		0.93 Å/pix.
x 480 pix.
= 444.48 Å		0.93 Å/pix.
x 480 pix.
= 444.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.926 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-0.15348025 - 0.43347406
平均 (標準偏差)0.0023537723 (±0.031110136)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 444.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_18944_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_18944_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_18944_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Coxsackievirus B5

全体名称: Coxsackievirus B5 (コクサッキーウイルス)
要素
  • ウイルス: Coxsackievirus B5 (コクサッキーウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Genome polyprotein

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超分子 #1: Coxsackievirus B5

超分子名称: Coxsackievirus B5 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Particle E state of the CVB5F.cas.genogroupB mutant.
NCBI-ID: 12074 / 生物種: Coxsackievirus B5 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Capsid VP1-3 / 直径: 300.0 Å

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分子 #1: Genome polyprotein

分子名称: Genome polyprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Coxsackievirus B5 (コクサッキーウイルス)
分子量理論値: 93.795359 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGAQVSTQKT GAHETGLNAS GNSIIHYTNM NYYKDSASNS ANRQEFAQDP GKFTEPVKDI MIKSMPALNS PSAEECGYSD RVRSITLGN STITTQECAN VVVGYGTWPT YLRDEEATAE DQPTQPDVAT CRFYTLESVM WQQSSPGWWW KFPDALSNMG L FGQNMQYH ...文字列:
MGAQVSTQKT GAHETGLNAS GNSIIHYTNM NYYKDSASNS ANRQEFAQDP GKFTEPVKDI MIKSMPALNS PSAEECGYSD RVRSITLGN STITTQECAN VVVGYGTWPT YLRDEEATAE DQPTQPDVAT CRFYTLESVM WQQSSPGWWW KFPDALSNMG L FGQNMQYH YLGRAGYTLH VQCNASKFHQ GCLLVVCVPE AEMGCATIAN KPDQKSLSNG ETANVFDSQN TSGQTAVQAN VI NAGMGIG VGNLTIFPHQ WINLRTNNSA TIVMPYVNSV PMDNMFRHNN FTLMIIPFAP LSYSTGATTY VPITVTVAPM CAE YNGLRL AGRQGLPTML TPGSNQFLTS DDFQSPSAMP QFDVTPEMAI PGQVNNLMEI AEVDSVVPVN NTEGKVMSIE AYQI PVQSN STNGSQVFGF PLIPGASSVL NRTLLGEILN YYTHWSGSIK LTFMFCGSAM ATGKFLLAYS PPGAGAPTTR KEAML GTHV IWDVGLQSSC VLCIPWISQT HYRYVVMDEY TAGGYITCWY QTNIVVPADT QSDCKILCFV SACNDFSVRM LKDTPF IKQ DSFFQGPPGE AIERAIARVA DTISSGPVNS ESIPALTAAE TGHTSQVVPA DTMQTRHVKN YHSRSESTVE NFLCRSA CV YYTTYKNHGT DGDNFAQWVI NTRQVAQLRR KLEMFTYARF DLELTFVITS SQEQSTIKGQ DSPVLTHQIM YVPPGGPV P TKINSYSWQT STNPSVFWTE GSAPPRISIP FISIGNAYSM FYDGWARFDK QGTYGINTLN NMGTLYMRHV NDGSPGPIV STVRIYFKPK HVKTWVPRPP RLCQYQKAGN VNFEPSGVTE GRTEITAMQT T

UniProtKB: Genome polyprotein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMTris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタンTris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタン
150.0 mMNaCl塩化ナトリウムSodium chloride塩化ナトリウム

詳細: TBS
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: 3ul of sample applied. Blotting time varied. Blotting force = 0. Total blots = 1..
詳細Inactivated by formaldehyde. Purified using a combination of sucrose gradient and size-exclusion chromatography.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 150000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 6653 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2

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画像解析

粒子像選択選択した数: 161820 / 詳細: Template picker used
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio model
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類クラス数: 8 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: Heterogeneous refinement
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
詳細: Non-uniform refinement. Icosahedral symmetry applied
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: Non-uniform refinement in cryoSPARC / 使用した粒子像数: 75212
詳細EER files were imported to cryoSPARC live and motion correction was performed with Patch.
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7wl3


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model / 詳細: Asymmetric unit used for fitting and interpretation
詳細Initial fitting was performed in Chimera and model refinement was performed in Coot and Rosetta.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8r5z:
Structure of coxsackievirus B5 capsid (mutant CVB5F.cas.genogroupB) - E particle

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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