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- EMDB-1884: RsgA-30S ribosomal subunit-GMPPNP complex -

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基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 1884
タイトルRsgA-30S ribosomal subunit-GMPPNP complex
マップデータThis is the map of RsgA-30S-GMPPNP complex
試料RsgA-30S ribosome-GMPPNP complex:
ribosome-prokaryote / RsgA / ligandリガンド
キーワードribosome biogenesis (リボソーム生合成) / RsgA / yjeq / circularly permutated GTPase / 30S subunit
機能・相同性Ribosomal protein S2, flavodoxin-like domain superfamily / Ribosomal S11, conserved site / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 30S ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S11, bacterial-type / Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein S17, conserved site / Ribosomal protein S3, conserved site / Ribosomal protein S21, conserved site / Ribosomal protein S18, conserved site ...Ribosomal protein S2, flavodoxin-like domain superfamily / Ribosomal S11, conserved site / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 30S ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S11, bacterial-type / Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein S17, conserved site / Ribosomal protein S3, conserved site / Ribosomal protein S21, conserved site / Ribosomal protein S18, conserved site / Ribosomal protein S14, conserved site / Ribosomal protein S13, conserved site / Ribosomal protein S10, conserved site / Ribosomal protein S5, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S2, conserved site / Ribosomal protein S4, conserved site / Ribosomal protein S16, conserved site / K homology domain-like, alpha/beta / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Translation elongation factor EF1B/ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S5, N-terminal / Nucleic acid-binding, OB-fold / Ribosomal protein S13-like, H2TH / RsgA GTPase domain / S15/NS1, RNA-binding / K homology domain superfamily, prokaryotic type / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S19, bacterial-type / Ribosomal protein S7, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein S5, bacterial-type / Ribosomal protein S4, bacterial-type / Ribosomal protein S9, conserved site / Ribosomal protein S7, conserved site / Ribosomal protein S3, bacterial / Ribosomal protein S3, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein S15 / Ribosomal protein S14p/S29e / Ribosomal protein S19 / Ribosomal protein S3, C-terminal domain / Ribosomal protein S7p/S5e / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S4/S9 N-terminal domain / Ribosomal protein S21 superfamily / RNA-binding S4 domain superfamily / Ribosomal protein S11 superfamily / Ribosomal protein S18 superfamily / Ribosomal protein S10 domain superfamily / Ribosomal protein S7 domain superfamily / Ribosomal protein S20 superfamily / Ribosomal protein S8 superfamily / Ribosomal protein S6, plastid/chloroplast / Ribosomal protein S6 superfamily / Circularly permuted (CP)-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Ribosomal protein S10 domain / 30s ribosomal protein S13, C-terminal / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Ribosomal protein S16 domain superfamily / Ribosomal protein S7 domain / Ribosomal protein S10p/S20e / Ribosomal protein S19, superfamily / Ribosomal protein S14, bacterial/plastid / Ribosomal protein S9, bacterial/plastid / Ribosomal protein S4/S9 / Ribosomal protein S19 conserved site / Ribosomal protein S6, conserved site / Ribosomal protein S2, bacteria/mitochondria/plastid / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Ribosomal protein S5, N-terminal domain / Ribosomal protein S14 signature. / Ribosomal protein S20 / RsgA GTPase / Ribosomal protein S5, C-terminal domain / KH domain / Ribosomal protein S7 signature. / Ribosomal protein S8 signature. / Ribosomal protein S11 signature. / Ribosomal protein S12 signature. / Ribosomal protein S17 signature. / Ribosomal protein S18 signature. / Ribosomal protein S19 signature. / Ribosomal protein S9 signature. / Ribosomal protein S10 signature. / Ribosomal protein S15 signature. / Ribosomal protein S3 signature. / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S5 signature. / Ribosomal protein S4 signature. / Ribosomal protein S13 signature. / Ribosomal protein S16 signature. / Ribosomal protein S2 signature 1. / Ribosomal protein S2 signature 2. / Ribosomal protein S6 signature. / Ribosomal protein S21 signature. / Ribosomal protein S13 family profile. / Type-2 KH domain profile. / S5 double stranded RNA-binding domain profile. / S4 RNA-binding domain profile. / EngC GTPase domain profile. / Circularly permuted (CP)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / S4 domain
機能・相同性情報
由来Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌) / Escherichia coli (大腸菌) / unidentified (未定義)
実験手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 9.8Å分解能
データ登録者Guo Q / Yuan Y / Xu Y / Feng B / Liu L / Chen K / Lei J / Gao N
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / : 2011
タイトル: Structural basis for the function of a small GTPase RsgA on the 30S ribosomal subunit maturation revealed by cryoelectron microscopy.
著者: Qiang Guo / Yi Yuan / Yanji Xu / Boya Feng / Liang Liu / Kai Chen / Ming Sun / Zhixiu Yang / Jianlin Lei / Ning Gao
構造検証レポートPDB-ID: 2ykr

簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2011年2月24日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2011年11月17日 / マップ公開: 2011年11月17日 / 最新の更新: 2013年3月13日

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 3.16
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図(高さに従い着色)
  • 表面レベル: 3.16
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: : PDB-2ykr
  • 表面レベル: 3.16
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップデータ

ファイルemd_1884.map.gz (map file in CCP4 format, 7631 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
125 pix
2.9 Å/pix.
= 362.5 Å
125 pix
2.9 Å/pix.
= 362.5 Å
125 pix
2.9 Å/pix.
= 362.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.9 Å
密度
表面のレベル:3.16 (by author), 3.16 (ムービー #1)
最小 - 最大-6.45114 - 19.771
平均 (標準偏差)0.106065 (1.37118)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions125125125
Origin-62-62-62
Limit626262
Spacing125125125
セルA=B=C: 362.5 Å
α=β=γ: 90 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.92.92.9
M x/y/z125125125
origin x/y/z-0.000-0.000-0.000
length x/y/z362.500362.500362.500
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-62-62-62
NC/NR/NS125125125
D min/max/mean-6.45119.7710.106

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 RsgA-30S ribosome-GMPPNP complex

全体名称: RsgA-30S ribosome-GMPPNP complex / 構成要素数: 3
オリゴマーの状態: One RsgA binds to one 30S ribosome in the presence of one GMPPNP
分子量理論値: 800 kDa / 実験値: 800 kDa / 測定法: Sedimentation

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構成要素 #1: 原核細胞リボソーム, 30S ribosome

原核細胞リボソーム名称: 30S ribosome / 別称: 30S ribosome / 原核細胞: SSU 30S / 組換発現: No
由来生物種: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)

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構成要素 #2: タンパク質, RsgA

タンパク質名称: RsgA / 別称: RsgA / オリゴマーの状態: monomer / 組換発現: Yes
由来生物種: Escherichia coli (大腸菌) / : DH5a
由来(合成)発現系: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / ベクター: pET28b
由来(天然)細胞器官: cellular

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構成要素 #3: リガンド, Guanylyl Imidodiphosphate

リガンド名称: Guanylyl Imidodiphosphate / 別称: GMP-PNP / 組換発現: No
由来生物種: unidentified (未定義)

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 実験手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液緩衝液: 20 mM Tris-HCl,150 mM NH4Cl,10 mM Mg(OAc)2 / pH: 7.6
支持膜300 mesh Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT / 凍結剤: ETHANE / 温度: 4 K
詳細: Vitrification instrument: FEI Vitrobot. Rapid-freezing in liquid ethane

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 20 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ倍率: 59000 X (公称値) / Cs: 2.7 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 2000 - 3850 nm
試料ホルダホルダ: Eucentric / モデル: OTHER
カメラディテクター: FEI EAGLE (4k x 4k)

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画像解析

解析実験手法: 単粒子再構成法 / 投影像の数: 77483 / 想定した対称性: C1 (非対称)
3次元再構成アルゴリズム: Reference based / ソフトウェア: SPIDER / CTF補正: Maps from each defocus group
詳細: The final map is processed with an additional amplitude correction procedure.
分解能: 9.8 Å / 分解能の算定法: FSC 0.5

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原子モデル構築

得られたモデル

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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