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万見
- EMDB-1503: Initial location of the RNA-dependent RNA polymerase in the bacte... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1503
タイトルInitial location of the RNA-dependent RNA polymerase in the bacteriophage phi6 procapsid determined by cryo-electron microscopy
マップデータMap of a procapsid without the P7 protein, containing only proteins P1, P2 and P4
試料
  • 試料: Phi 6 procapsid without the P7 protein
  • ウイルス: Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
キーワードCystoviridae / P2 protein
生物種Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 16.0 Å
データ登録者Sen A / Heymann JB / Cheng N / Qiao J / Mindich L / Steven AC
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2008
タイトル: Initial location of the RNA-dependent RNA polymerase in the bacteriophage Phi6 procapsid determined by cryo-electron microscopy.
著者: Anindito Sen / J Bernard Heymann / Naiqian Cheng / Jian Qiao / Leonard Mindich / Alasdair C Steven /
要旨: The RNA-dependent RNA polymerases (RdRPs) of Cystoviridae bacteriophages, like those of eukaryotic viruses of the Reoviridae, function inside the inner capsid shell in both replication and ...The RNA-dependent RNA polymerases (RdRPs) of Cystoviridae bacteriophages, like those of eukaryotic viruses of the Reoviridae, function inside the inner capsid shell in both replication and transcription. In bacteriophage Phi6, this inner shell is first assembled as an icosahedral procapsid with recessed 5-fold vertices that subsequently undergoes major structural changes during maturation. The tripartite genome is packaged as single-stranded RNA molecules via channels on the 5-fold vertices, and transcripts probably exit the mature capsid by the same route. The RdRP (protein P2) is assembled within the procapsid, and it was thought that it should be located on the 5-fold axes near the RNA entry and exit channels. To determine the initial location of the RdRP inside the procapsid of bacteriophage Phi6, we performed cryo-electron microscopy of wild type and mutant procapsids and complemented these data with biochemical determinations of copy numbers. We observe ring-like densities on the 3-fold axes that are strong in a mutant that has approximately 10 copies of P2 per particle; faint in wild type, reflecting the lower copy number of approximately 3; and completely absent in a P2-null mutant. The dimensions and shapes of these densities match those of the known crystal structure of the P2 monomer. We propose that, during maturation, the P2 molecules rotate to occupy positions closer to adjacent 5-fold vertices where they conduct replication and transcription.
履歴
登録2008年4月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年4月7日-
マップ公開2009年3月31日-
更新2012年11月7日-
現状2012年11月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1503.gif

emd_1503.png

emd_1503.tif

emd_1503_1.png

emd_1503_1.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1503.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 47.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map of a procapsid without the P7 protein, containing only proteins P1, P2 and P4
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.54 Å/pix.
x 234 pix.
= 591.82 Å		2.54 Å/pix.
x 234 pix.
= 591.82 Å		2.54 Å/pix.
x 234 pix.
= 591.82 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.54 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 2.33 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-5.48385 - 5.42036
平均 (標準偏差)-0.000000000910658 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-117-117-117
サイズ234234234
Spacing234234234
セルA=B=C: 591.82 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.542.542.54
M x/y/z233233233
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z591.820591.820591.820
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ494949
NX/NY/NZ969696
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-117-117-117
NC/NR/NS234234234
D min/max/mean-5.4845.420-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Phi 6 procapsid without the P7 protein

全体名称: Phi 6 procapsid without the P7 protein
要素
  • 試料: Phi 6 procapsid without the P7 protein
  • ウイルス: Pseudomonas phage phi6 (ファージ)

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超分子 #1000: Phi 6 procapsid without the P7 protein

超分子名称: Phi 6 procapsid without the P7 protein / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: Produced using the Escherichia coli cell line LM1115 with the plasmid, pLM574
集合状態: Procapsid with 3 proteins P1, P2, P4 / Number unique components: 1
分子量理論値: 14 MDa

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超分子 #1: Pseudomonas phage phi6

超分子名称: Pseudomonas phage phi6 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 10879 / 生物種: Pseudomonas phage phi6 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Pseudomonas syringae (シュードモナス・シリンガエ)
別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
分子量理論値: 14 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Procapsid / 直径: 470 Å / T番号(三角分割数): 1

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10mM sodium phosphate, 1mM MgCl2
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: None
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: REICHERT-JUNG PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: Reichert-Jung cryo-fixation unit

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry, Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
アライメント法Legacy - 非点収差: Corrected at 300000 times magnification
日付2007年3月23日
撮影デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 34 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
Tilt angle min0
Tilt angle max0

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle phase flipped
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 16.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.33 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Bsoft, PFT3DR / 使用した粒子像数: 1238

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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