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- EMDB-14388: Structure of Mycobacterium tuberculosis adenylyl cyclase Rv1625c / Cya -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14388
タイトルStructure of Mycobacterium tuberculosis adenylyl cyclase Rv1625c / Cya
マップデータ
試料
  • 複合体: A complex of Rv1625c / Cya homodimer bound to nano body Nb4
    • 複合体: Adenylate cyclaseアデニル酸シクラーゼ
      • タンパク質・ペプチド: Adenylate cyclaseアデニル酸シクラーゼ
    • 複合体: Nanobody Nb4
      • タンパク質・ペプチド: Nanobody Nb4
  • リガンド: 3'-O-(N-METHYLANTHRANILOYL)-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
機能・相同性
機能・相同性情報


receptor guanylyl cyclase signaling pathway / peptide receptor activity / cGMP biosynthetic process / guanylate cyclase activity / アデニル酸シクラーゼ / cAMP biosynthetic process / adenylate cyclase activity / manganese ion binding / intracellular signal transduction / magnesium ion binding ...receptor guanylyl cyclase signaling pathway / peptide receptor activity / cGMP biosynthetic process / guanylate cyclase activity / アデニル酸シクラーゼ / cAMP biosynthetic process / adenylate cyclase activity / manganese ion binding / intracellular signal transduction / magnesium ion binding / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
: / MASE7 / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase
類似検索 - ドメイン・相同性
アデニル酸シクラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis '98-R604 INH-RIF-EM' (結核菌) / Vicugna pacos (アルパカ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.83 Å
データ登録者Mehta V / Khanppnavar B / Korkhov VM
資金援助 スイス, 3件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation150665 スイス
Swiss National Science Foundation176992 スイス
Swiss National Science Foundation184951 スイス
引用ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Structure of Cya, an evolutionary ancestor of the mammalian membrane adenylyl cyclases.
著者: Ved Mehta / Basavraj Khanppnavar / Dina Schuster / Ilayda Kantarci / Irene Vercellino / Angela Kosturanova / Tarun Iype / Sasa Stefanic / Paola Picotti / Volodymyr M Korkhov /
要旨: adenylyl cyclase (AC) Rv1625c/Cya is an evolutionary ancestor of the mammalian membrane ACs and a model system for studies of their structure and function. Although the vital role of ACs in cellular ... adenylyl cyclase (AC) Rv1625c/Cya is an evolutionary ancestor of the mammalian membrane ACs and a model system for studies of their structure and function. Although the vital role of ACs in cellular signalling is well established, the function of their transmembrane (TM) regions remains unknown. Here, we describe the cryo-EM structure of Cya bound to a stabilizing nanobody at 3.6 Å resolution. The TM helices 1-5 form a structurally conserved domain that facilitates the assembly of the helical and catalytic domains. The TM region contains discrete pockets accessible from the extracellular and cytosolic side of the membrane. Neutralization of the negatively charged extracellular pocket Ex1 destabilizes the cytosolic helical domain and reduces the catalytic activity of the enzyme. The TM domain acts as a functional component of Cya, guiding the assembly of the catalytic domain and providing the means for direct regulation of catalytic activity in response to extracellular ligands.
履歴
登録2022年2月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年10月5日-
マップ公開2022年10月5日-
更新2022年10月5日-
現状2022年10月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14388.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14388.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.66 Å/pix.
x 400 pix.
= 264. Å		0.66 Å/pix.
x 400 pix.
= 264. Å		0.66 Å/pix.
x 400 pix.
= 264. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.66 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00626
最小 - 最大-0.009427574 - 0.01999878
平均 (標準偏差)-3.6197034e-06 (±0.00067188207)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 264.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_14388_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_14388_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : A complex of Rv1625c / Cya homodimer bound to nano body Nb4

全体名称: A complex of Rv1625c / Cya homodimer bound to nano body Nb4
要素
  • 複合体: A complex of Rv1625c / Cya homodimer bound to nano body Nb4
    • 複合体: Adenylate cyclaseアデニル酸シクラーゼ
      • タンパク質・ペプチド: Adenylate cyclaseアデニル酸シクラーゼ
    • 複合体: Nanobody Nb4
      • タンパク質・ペプチド: Nanobody Nb4
  • リガンド: 3'-O-(N-METHYLANTHRANILOYL)-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MANGANESE (II) ION

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超分子 #1: A complex of Rv1625c / Cya homodimer bound to nano body Nb4

超分子名称: A complex of Rv1625c / Cya homodimer bound to nano body Nb4
タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

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超分子 #2: Adenylate cyclase

超分子名称: Adenylate cyclase / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis '98-R604 INH-RIF-EM' (結核菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #3: Nanobody Nb4

超分子名称: Nanobody Nb4 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Vicugna pacos (アルパカ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Adenylate cyclase

分子名称: Adenylate cyclase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: アデニル酸シクラーゼ
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis '98-R604 INH-RIF-EM' (結核菌)
分子量理論値: 50.386613 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSAWSHPQF EKGSGLEVLF QGPSGHMAAR KCGAPPIAAD GSTRRPDCVT AVRTQARAPT QHYAESVARR QRVLTITAWL AVVVTGSFA LMQLATGAGG WYIALINVFT AVTFAIVPLL HRFGGLVAPL TFIGTAYVAI FAIGWDVGTD AGAQFFFLVA A ALVVLLVG ...文字列:
MGSAWSHPQF EKGSGLEVLF QGPSGHMAAR KCGAPPIAAD GSTRRPDCVT AVRTQARAPT QHYAESVARR QRVLTITAWL AVVVTGSFA LMQLATGAGG WYIALINVFT AVTFAIVPLL HRFGGLVAPL TFIGTAYVAI FAIGWDVGTD AGAQFFFLVA A ALVVLLVG IEHTALAVGL AAVAAGLVIA LEFLVPPDTG LQPPWAMSVS FVLTTVSACG VAVATVWFAL RDTARAEAVM EA EHDRSEA LLANMLPASI AERLKEPERN IIADKYDEAS VLFADIVGFT ERASSTAPAD LVRFLDRLYS AFDELVDQHG LEK IKVSGD SYMVVSGVPR PRPDHTQALA DFALDMTNVA AQLKDPRGNP VPLRVGLATG PVVAGVVGSR RFFYDVWGDA VNVA SRMES TDSVGQIQVP DEVYERLKDD FVLRERGHIN VKGKGVMRTW YLIGRKVAAD PGEVRGAEPR TAGVAAA

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分子 #2: Nanobody Nb4

分子名称: Nanobody Nb4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vicugna pacos (アルパカ)
分子量理論値: 13.771179 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAQWQLVESG GGLVQAGGSL RLSCTASGII LSINSMGWYR QTAGNEREWV AFSTAGGSTT YADSVKGRFT ISRDNAKNTV YLQMNSLKP EDTAVYYCNT PAGRVGGTWG QGTPVTVSSH HHHHHEPEA

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分子 #3: 3'-O-(N-METHYLANTHRANILOYL)-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: 3'-O-(N-METHYLANTHRANILOYL)-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ONM
分子量理論値: 656.328 Da
Chemical component information

ChemComp-ONM:
3'-O-(N-METHYLANTHRANILOYL)-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 3′-O-(N-メチルアントラニロイル)GTP

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分子 #4: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM Tris pH 7.5, 200 mM NaCl, 0.1 % digitonin
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.83 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 646042
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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