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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1287 | |||||||||
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タイトル | Asymmetric binding of transferrin receptor to parvovirus capsids. | |||||||||
マップデータ | the map is multiplied by 1.6 to bring it to the scale of the complexed virus map (EMD-1288) | |||||||||
試料 |
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生物種 | Canine parvovirus (ウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 | |||||||||
データ登録者 | Hafenstein S / Palermo LM / Xiao C / Kostyuchenko VA / Morais M / Nelson CDS / Chipman PR / Bowman VD / Battisti AJ / Parrish CR / Rossmann MG | |||||||||
引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2007 タイトル: Asymmetric binding of transferrin receptor to parvovirus capsids. 著者: Susan Hafenstein / Laura M Palermo / Victor A Kostyuchenko / Chuan Xiao / Marc C Morais / Christian D S Nelson / Valorie D Bowman / Anthony J Battisti / Paul R Chipman / Colin R Parrish / Michael G Rossmann / 要旨: Although many viruses are icosahedral when they initially bind to one or more receptor molecules on the cell surface, such an interaction is asymmetric, probably causing a breakdown in the symmetry ...Although many viruses are icosahedral when they initially bind to one or more receptor molecules on the cell surface, such an interaction is asymmetric, probably causing a breakdown in the symmetry and conformation of the original infecting virion in preparation for membrane penetration and release of the viral genome. Cryoelectron microscopy and biochemical analyses show that transferrin receptor, the cellular receptor for canine parvovirus, can bind to only one or a few of the 60 icosahedrally equivalent sites on the virion, indicating that either canine parvovirus has inherent asymmetry or binding of receptor induces asymmetry. The asymmetry of receptor binding to canine parvovirus is reminiscent of the special portal in tailed bacteriophages and some large, icosahedral viruses. Asymmetric interactions of icosahedral viruses with their hosts might be a more common phenomenon than previously thought and may have been obscured by averaging in previous crystallographic and electron microscopic structure determinations. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_1287.map.gz | 9.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-1287-v30.xml emd-1287.xml | 9.5 KB 9.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | 1287.gif | 17.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1287 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-1287 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_1287_validation.pdf.gz | 210.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_1287_full_validation.pdf.gz | 209.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_1287_validation.xml.gz | 5.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1287 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-1287 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_1287.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 13.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | the map is multiplied by 1.6 to bring it to the scale of the complexed virus map (EMD-1288) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 3.42 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : empty canine parvovirus particles
全体 | 名称: empty canine parvovirus particles |
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要素 |
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-超分子 #1000: empty canine parvovirus particles
超分子 | 名称: empty canine parvovirus particles / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: icosahedral virus particles / Number unique components: 1 |
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-超分子 #1: Canine parvovirus
超分子 | 名称: Canine parvovirus / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: CPV / 詳細: empty virus capsids / NCBI-ID: 10788 / 生物種: Canine parvovirus / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes / Syn species name: CPV |
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宿主 | 別称: VERTEBRATES |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: capsid / 直径: 280 Å / T番号(三角分割数): 3 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 20mM Tris-HCl |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI/PHILIPS CM200FEG |
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温度 | 平均: 100 K |
日付 | 2005年5月6日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 3 / 平均電子線量: 18 e/Å2 詳細: images were scanned at 7 micron sampling step size followed by 2x2 averaging to produce 14 micron step size ビット/ピクセル: 8 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 倍率(公称値): 38000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: 626 Single Tilt Cryotransfer System / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: CTF correction of each particle |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / ソフトウェア - 名称: XMIPP with modifications 詳細: Intermediate reconstructions were made from images with virus density subtracted, final reconstruction was calculated from complete images. 使用した粒子像数: 2027 |
最終 角度割当 | 詳細: initial angles were selected using SPIDER VO EA procedure with limits for theta of 0-40, phi of 0-72 to cover an asymmetric unit of an icosahedron; During orientation search the angles were ...詳細: initial angles were selected using SPIDER VO EA procedure with limits for theta of 0-40, phi of 0-72 to cover an asymmetric unit of an icosahedron; During orientation search the angles were changed to be one of the 60 icosahedral symmetry equivalent triplet. |
最終 2次元分類 | クラス数: 226 |