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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10711 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of a respiratory complex I F89A mutant | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 lipoate biosynthetic process / NADH dehydrogenase / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / protein import into mitochondrial matrix / ubiquinone-6 biosynthetic process / respiratory chain complex I / cellular respiration / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / iron-sulfur cluster assembly ...lipoate biosynthetic process / NADH dehydrogenase / TIM23 mitochondrial import inner membrane translocase complex / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / protein import into mitochondrial matrix / ubiquinone-6 biosynthetic process / respiratory chain complex I / cellular respiration / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / iron-sulfur cluster assembly / NADH dehydrogenase activity / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / acyl binding / ubiquinone binding / acyl carrier activity / quinone binding / electron transport coupled proton transport / : / ATP synthesis coupled electron transport / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / respiratory electron transport chain / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / electron transport chain / mitochondrial membrane / aerobic respiration / mitochondrial intermembrane space / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / oxidoreductase activity / mitochondrial inner membrane / protein-containing complex binding / mitochondrion / membrane / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Yarrowia lipolytica (酵母) / Candida lipolytica (酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å | |||||||||
データ登録者 | Parey K | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Essential role of accessory subunit LYRM6 in the mechanism of mitochondrial complex I. 著者: Etienne Galemou Yoga / Kristian Parey / Amina Djurabekova / Outi Haapanen / Karin Siegmund / Klaus Zwicker / Vivek Sharma / Volker Zickermann / Heike Angerer / 要旨: Respiratory complex I catalyzes electron transfer from NADH to ubiquinone (Q) coupled to vectorial proton translocation across the inner mitochondrial membrane. Despite recent progress in structure ...Respiratory complex I catalyzes electron transfer from NADH to ubiquinone (Q) coupled to vectorial proton translocation across the inner mitochondrial membrane. Despite recent progress in structure determination of this very large membrane protein complex, the coupling mechanism is a matter of ongoing debate and the function of accessory subunits surrounding the canonical core subunits is essentially unknown. Concerted rearrangements within a cluster of conserved loops of central subunits NDUFS2 (β1-β2 loop), ND1 (TMH5-6 loop) and ND3 (TMH1-2 loop) were suggested to be critical for its proton pumping mechanism. Here, we show that stabilization of the TMH1-2 loop by accessory subunit LYRM6 (NDUFA6) is pivotal for energy conversion by mitochondrial complex I. We determined the high-resolution structure of inactive mutant F89A of eukaryotic complex I from the yeast Yarrowia lipolytica and found long-range structural changes affecting the entire loop cluster. In atomistic molecular dynamics simulations of the mutant, we observed conformational transitions in the loop cluster that disrupted a putative pathway for delivery of substrate protons required in Q redox chemistry. Our results elucidate in detail the essential role of accessory subunit LYRM6 for the function of eukaryotic complex I and offer clues on its redox-linked proton pumping mechanism. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_10711.map.gz | 227.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-10711-v30.xml emd-10711.xml | 60.2 KB 60.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_10711_fsc.xml | 14.2 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_10711.png | 184.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10711 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10711 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_10711_validation.pdf.gz | 318.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_10711_full_validation.pdf.gz | 317.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_10711_validation.xml.gz | 13.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10711 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10711 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_10711.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.837 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase
+超分子 #1: Mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase
+分子 #1: Subunit NUAM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #2: Subunit NUBM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #3: Subunit NUCM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #4: Subunit NIMM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #5: Subunit NUEM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #6: Subunit NUFM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #7: Subunit NUGM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #8: Subunit NUHM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #9: Subunit NUIM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #10: Subunit NUJM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #11: Subunit NUKM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #12: Subunit NULM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #13: Subunit NUMM of protein NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #14: Acyl carrier protein ACPM1 of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Com...
+分子 #15: Subunit NB4M of protein NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #16: Acyl carrier protein ACPM2 of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Com...
+分子 #17: Subunit NI2M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #18: Subunit NESM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #19: Subunit NUPM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #20: Subunit NB6M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #21: Subunit NUXM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #22: Subunit NUYM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #23: Subunit NUZM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #24: Subunit NIAM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #25: Subunit NEBM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #26: Subunit NB2M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #27: Subunit NIDM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #28: Subunit NUVM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #29: Subunit NI8M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #30: Subunit NI9M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #31: Subunit N7BM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #32: Subunit NUUM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #33: Subunit NB5M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #34: Subunit NUNM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #35: Subunit NU1M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #36: Subunit NU2M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #37: Subunit NU3M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #38: Subunit NU4M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #39: Subunit NU5M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #40: Subunit NU6M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #41: Subunit NB8M of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #42: Subunit NIPM of NADH:Ubiquinone Oxidoreductase (Complex I)
+分子 #43: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #44: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
+分子 #45: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
+分子 #46: NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE
+分子 #47: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOETHANOLAMINE
+分子 #48: Lauryl Maltose Neopentyl Glycol
+分子 #49: ZINC ION
+分子 #50: S-[2-({N-[(2S)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-b...
+分子 #51: DIUNDECYL PHOSPHATIDYL CHOLINE
+分子 #52: CARDIOLIPIN
+分子 #53: Ubiquinone-9
+分子 #54: Phosphatidylinositol
+分子 #55: (7R,17E,20E)-4-HYDROXY-N,N,N-TRIMETHYL-9-OXO-7-[(PALMITOYLOXY)MET...
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 1.5 mg/mL | |||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.2 構成要素:
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グリッド | モデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 30 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: COUNTING / 実像数: 2016 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 51.8 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): -2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): -1.5 µm / 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |