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万見
- EMDB-0102: symmetric structure of tPDE6 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0102
タイトルsymmetric structure of tPDE6
マップデータ
試料
  • 複合体: truncated, active dimeric complex of PDE6 containing alpha and beta subunits, but no gamma subunitTruncation (disambiguation)
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 28.0 Å
データ登録者Qureshi BM / Behrmann E / Loerke J / Spahn CMT / Heck M
引用ジャーナル: Open Biol / 年: 2018
タイトル: It takes two transducins to activate the cGMP-phosphodiesterase 6 in retinal rods.
著者: Bilal M Qureshi / Elmar Behrmann / Johannes Schöneberg / Justus Loerke / Jörg Bürger / Thorsten Mielke / Jan Giesebrecht / Frank Noé / Trevor D Lamb / Klaus Peter Hofmann / Christian M T ...著者: Bilal M Qureshi / Elmar Behrmann / Johannes Schöneberg / Justus Loerke / Jörg Bürger / Thorsten Mielke / Jan Giesebrecht / Frank Noé / Trevor D Lamb / Klaus Peter Hofmann / Christian M T Spahn / Martin Heck /
要旨: Among cyclic nucleotide phosphodiesterases (PDEs), PDE6 is unique in serving as an effector enzyme in G protein-coupled signal transduction. In retinal rods and cones, PDE6 is membrane-bound and ...Among cyclic nucleotide phosphodiesterases (PDEs), PDE6 is unique in serving as an effector enzyme in G protein-coupled signal transduction. In retinal rods and cones, PDE6 is membrane-bound and activated to hydrolyse its substrate, cGMP, by binding of two active G protein α-subunits (Gα*). To investigate the activation mechanism of mammalian rod PDE6, we have collected functional and structural data, and analysed them by reaction-diffusion simulations. Gα* titration of membrane-bound PDE6 reveals a strong functional asymmetry of the enzyme with respect to the affinity of Gα* for its two binding sites on membrane-bound PDE6 and the enzymatic activity of the intermediary 1 : 1 Gα* · PDE6 complex. Employing cGMP and its 8-bromo analogue as substrates, we find that Gα* · PDE6 forms with high affinity but has virtually no cGMP hydrolytic activity. To fully activate PDE6, it takes a second copy of Gα* which binds with lower affinity, forming Gα* · PDE6 · Gα*. Reaction-diffusion simulations show that the functional asymmetry of membrane-bound PDE6 constitutes a coincidence switch and explains the lack of G protein-related noise in visual signal transduction. The high local concentration of Gα* generated by a light-activated rhodopsin molecule efficiently activates PDE6, whereas the low density of spontaneously activated Gα* fails to activate the effector enzyme.
履歴
登録2018年7月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年8月22日-
マップ公開2018年9月5日-
更新2018年9月5日-
現状2018年9月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0102.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0102.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.2 Å
密度
表面レベル登録者による: 4. / ムービー #1: 4
最小 - 最大-0.44528803 - 24.389664
平均 (標準偏差)0.37614307 (±1.1443177)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-32-32-32
サイズ646464
Spacing646464
セルA=B=C: 332.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.25.25.2
M x/y/z646464
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z332.800332.800332.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-32-32-32
NC/NR/NS646464
D min/max/mean-0.44524.3900.376

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : truncated, active dimeric complex of PDE6 containing alpha and be...

全体名称: truncated, active dimeric complex of PDE6 containing alpha and beta subunits, but no gamma subunitTruncation (disambiguation)
要素
  • 複合体: truncated, active dimeric complex of PDE6 containing alpha and beta subunits, but no gamma subunitTruncation (disambiguation)

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超分子 #1: truncated, active dimeric complex of PDE6 containing alpha and be...

超分子名称: truncated, active dimeric complex of PDE6 containing alpha and beta subunits, but no gamma subunit
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量実験値: 200 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI SPIRIT
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (2k x 2k) / 平均電子線量: 20.0 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai Spirit / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 67839 / 詳細: manual particle selection
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: common lines from negative stain data
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 28.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 19716

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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