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- EMDB-0102: symmetric structure of tPDE6 -

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基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 0102
タイトルsymmetric structure of tPDE6
マップデータ
試料truncated, active dimeric complex of PDE6 containing alpha and beta subunits, but no gamma subunitTruncation (disambiguation):
由来Bos taurus (ウシ)
実験手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 28Å分解能
データ登録者Qureshi BM / Behrmann E / Loerke J / Spahn CMT / Heck M
引用ジャーナル: Open Biol / : 2018
タイトル: It takes two transducins to activate the cGMP-phosphodiesterase 6 in retinal rods.
著者: Bilal M Qureshi / Elmar Behrmann / Johannes Schöneberg / Justus Loerke / Jörg Bürger / Thorsten Mielke / Jan Giesebrecht / Frank Noé / Trevor D Lamb / Klaus Peter Hofmann / Christian M T Spahn / Martin Heck
要旨: Among cyclic nucleotide phosphodiesterases (PDEs), PDE6 is unique in serving as an effector enzyme in G protein-coupled signal transduction. In retinal rods and cones, PDE6 is membrane-bound and ...Among cyclic nucleotide phosphodiesterases (PDEs), PDE6 is unique in serving as an effector enzyme in G protein-coupled signal transduction. In retinal rods and cones, PDE6 is membrane-bound and activated to hydrolyse its substrate, cGMP, by binding of two active G protein α-subunits (Gα*). To investigate the activation mechanism of mammalian rod PDE6, we have collected functional and structural data, and analysed them by reaction-diffusion simulations. Gα* titration of membrane-bound PDE6 reveals a strong functional asymmetry of the enzyme with respect to the affinity of Gα* for its two binding sites on membrane-bound PDE6 and the enzymatic activity of the intermediary 1 : 1 Gα* · PDE6 complex. Employing cGMP and its 8-bromo analogue as substrates, we find that Gα* · PDE6 forms with high affinity but has virtually no cGMP hydrolytic activity. To fully activate PDE6, it takes a second copy of Gα* which binds with lower affinity, forming Gα* · PDE6 · Gα*. Reaction-diffusion simulations show that the functional asymmetry of membrane-bound PDE6 constitutes a coincidence switch and explains the lack of G protein-related noise in visual signal transduction. The high local concentration of Gα* generated by a light-activated rhodopsin molecule efficiently activates PDE6, whereas the low density of spontaneously activated Gα* fails to activate the effector enzyme.
日付登録: 2018年7月5日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2018年8月22日 / マップ公開: 2018年9月5日 / 最新の更新: 2018年9月5日

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 4
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  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップデータ

ファイルemd_0102.map.gz (map file in CCP4 format, 1049 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
64 pix
5.2 Å/pix.
= 332.8 Å
64 pix
5.2 Å/pix.
= 332.8 Å
64 pix
5.2 Å/pix.
= 332.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.2 Å
密度
表面のレベル:4.0 (by author), 4 (ムービー #1)
最小 - 最大-0.44528803 - 24.389664
平均 (標準偏差)0.37614307 (1.1443177)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions646464
Origin-32.-32.-32.
Limit31.31.31.
Spacing646464
セルA=B=C: 332.8 Å
α=β=γ: 90.0 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.25.25.2
M x/y/z646464
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z332.800332.800332.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ
NX/NY/NZ
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-32-32-32
NC/NR/NS646464
D min/max/mean-0.44524.3900.376

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 truncated, active dimeric complex of PDE6 containing alpha and be...

全体名称: truncated, active dimeric complex of PDE6 containing alpha and beta subunits, but no gamma subunit
構成要素数: 1

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構成要素 #1: タンパク質, truncated, active dimeric complex of PDE6 containing alpha...

タンパク質名称: truncated, active dimeric complex of PDE6 containing alpha and beta subunits, but no gamma subunitTruncation (disambiguation)
組換発現: No
分子量実験値: 200 kDa
由来生物種: Bos taurus (ウシ)

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 実験手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液pH: 7.5
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Spirit / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TECNAI SPIRIT
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 120 kV / 照射量: 2 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ホルダモデル: OTHER
カメラディテクター: FEI EAGLE (2k x 2k)

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画像解析

解析実験手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C2 (2回回転対称) / 投影像の数: 19716
3次元再構成分解能: 28 Å / 分解能の算定法: FSC 0.5 CUT-OFF

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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