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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0020 | |||||||||
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タイトル | Hexameric cytochrome c nitrite reductase from the bacterium Thioalkalivibrio nitratireducens (TvNiR) | |||||||||
マップデータ | Cytochrome c nitrite reductase from the bacterium Thioalkalivibrio nitratireducens (TvNiR). | |||||||||
試料 |
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生物種 | Thioalkalivibrio nitratireducens (紅色硫黄細菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.56 Å | |||||||||
データ登録者 | Baymukhametov TN / Chesnokov YM / Pichkur EB / Boyko KM / Tikhonova TV / Myasnikov AG / Vasiliev AL / Lipkin AV / Popov VO / Kovalchuk MV | |||||||||
引用 | ジャーナル: Acta Naturae / 年: 2018 タイトル: Three-Dimensional Structure of Cytochrome c Nitrite Reductase As Determined by Cryo-Electron Microscopy. 著者: T N Baymukhametov / Y M Chesnokov / E B Pichkur / K M Boyko / T V Tikhonova / A G Myasnikov / A L Vasiliev / A V Lipkin / V O Popov / M V Kovalchuk / 要旨: The structure of cytochrome c nitrite reductase from the bacterium Thioalkalivibrio nitratireducens was determined by cryo-electron microscopy (cryo-EM) at a 2.56 Å resolution. Possible structural ...The structure of cytochrome c nitrite reductase from the bacterium Thioalkalivibrio nitratireducens was determined by cryo-electron microscopy (cryo-EM) at a 2.56 Å resolution. Possible structural heterogeneity of the enzyme was assessed. The backbone and side-chain orientations in the cryo-EM-based model are, in general, similar to those in the high-resolution X-ray diffraction structure of this enzyme. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
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添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_0020.map.gz | 8.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-0020-v30.xml emd-0020.xml | 12.1 KB 12.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_0020.png | 211.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0020 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0020 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_0020_validation.pdf.gz | 235.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_0020_full_validation.pdf.gz | 234.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_0020_validation.xml.gz | 6.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0020 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0020 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_0020.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Cytochrome c nitrite reductase from the bacterium Thioalkalivibrio nitratireducens (TvNiR). | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.86 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Cytochrome c nitrite reductase from the bacterium Thioalkalivibri...
全体 | 名称: Cytochrome c nitrite reductase from the bacterium Thioalkalivibrio nitratireducens (TvNiR) |
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要素 |
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-超分子 #1: Cytochrome c nitrite reductase from the bacterium Thioalkalivibri...
超分子 | 名称: Cytochrome c nitrite reductase from the bacterium Thioalkalivibrio nitratireducens (TvNiR) タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Hexameric form |
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由来(天然) | 生物種: Thioalkalivibrio nitratireducens (紅色硫黄細菌) |
-分子 #1: cytochrome c nitrite reductase
分子 | 名称: cytochrome c nitrite reductase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: nitrite reductase (cytochrome; ammonia-forming) |
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由来(天然) | 生物種: Thioalkalivibrio nitratireducens (紅色硫黄細菌) |
配列 | 文字列: MNDLNRLGRV GRWIAGAACL FLASAAHAEP GENLKPVDAM QCFDCHTQIE DMHTVGKHAT VNCVHCHDAT EHVETASSRR MGERPVTRMD LEACATCHTA QFNSFVEVRH ESHPRLEKAT PTSRSPMFDK LIAGHGFAFE HAEPRSHAFM LVDHFVVDRA YGGRFQFKNW ...文字列: MNDLNRLGRV GRWIAGAACL FLASAAHAEP GENLKPVDAM QCFDCHTQIE DMHTVGKHAT VNCVHCHDAT EHVETASSRR MGERPVTRMD LEACATCHTA QFNSFVEVRH ESHPRLEKAT PTSRSPMFDK LIAGHGFAFE HAEPRSHAFM LVDHFVVDRA YGGRFQFKNW QKVTDGMGAV RGAWTVLTDA DPESSDQRRF LSQTATAANP VCLNCKTQDH ILDWAYMGDE HEAAKWSRTS EVVEFARDLN HPLNCFMCHD PHSAGPRVVR DGLINAVVDR GLGTYPHDPV KSEQQGMTKV TFQRGREDFR AIGLLDTADS NVMCAQCHVE YNCNPGYQLS DGSRVGMDDR RANHFFWANV FDYKEAAQEI DFFDFRHATT GAALPKLQHP EAETFWGSVH ERNGVACADC HMPKVQLENG KVYTSHSQRT PRDMMGQACL NCHAEWTEDQ ALYAIDYIKN YTHGKIVKSE YWLAKMIDLF PVAKRAGVSE DVLNQARELH YDAHLYWEWW TAENSVGFHN PDQARESLMT SISKSKEAVS LLNDAIDAQV ASR |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 6 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7 |
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.026 kPa |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 98 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-30 / 実像数: 3055 / 平均電子線量: 3.3 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
CTF補正 | ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 1.18) |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.56 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 33891 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
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