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- EMDB-3954: Cryo-EM structure of the human INO80 complex bound to nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3954
タイトルCryo-EM structure of the human INO80 complex bound to nucleosome
マップデータmap of human INO80 bound to nucleosome
試料
  • 複合体: Complex of core human INO80 with nucleosome
    • 複合体: nucleosome
      • タンパク質・ペプチド: x 5種
    • 複合体: human INO80
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
      • DNA: x 2種
    • 複合体: Histone subunits
      • タンパク質・ペプチド: x 3種
  • リガンド: x 2種
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / promoter-enhancer loop anchoring activity / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Swr1 complex / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body ...positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / promoter-enhancer loop anchoring activity / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Swr1 complex / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of double-strand break repair / Ino80 complex / UV-damage excision repair / Telomere Extension By Telomerase / protein folding chaperone complex / box C/D snoRNP assembly / ATP-dependent chromatin remodeler activity / regulation of chromosome organization / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of DNA replication / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / mitotic sister chromatid segregation / protein localization to CENP-A containing chromatin / TFIID-class transcription factor complex binding / regulation of embryonic development / CENP-A containing nucleosome / MLL1 complex / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / alpha-tubulin binding / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / arachidonate 15-lipoxygenase / arachidonate 15-lipoxygenase activity / positive regulation of DNA repair / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / spindle assembly / Packaging Of Telomere Ends / ATP-dependent activity, acting on DNA / lipoxygenase pathway / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / telomere organization / arachidonate metabolic process / Chromatin modifying enzymes / lipid oxidation / regulation of DNA repair / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / hepoxilin biosynthetic process / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / linoleic acid metabolic process / Meiotic synapsis / Inhibition of DNA recombination at telomere / nucleosomal DNA binding / cellular response to estradiol stimulus / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / TBP-class protein binding / DNA helicase activity / telomere maintenance / Interleukin-7 signaling / epigenetic regulation of gene expression / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / Meiotic recombination / innate immune response in mucosa / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / cellular response to ionizing radiation / Transcriptional regulation by small RNAs / lipopolysaccharide binding / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HDMs demethylate histones / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / HCMV Early Events / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / double-strand break repair via homologous recombination / DNA Damage Recognition in GG-NER / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / PKMTs methylate histone lysines / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / euchromatin / heterochromatin formation / chromatin DNA binding / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Metalloprotease DUBs / ADP binding
類似検索 - 分子機能
DNA helicase Ino80 / HIT zinc finger / DBINO domain profile. / DBINO domain / DNA-binding domain / Zinc finger, HIT-type / INO80 complex subunit B-like conserved region / INO80 complex, subunit Ies2 / PAPA-1-like conserved region / PAPA-1 ...DNA helicase Ino80 / HIT zinc finger / DBINO domain profile. / DBINO domain / DNA-binding domain / Zinc finger, HIT-type / INO80 complex subunit B-like conserved region / INO80 complex, subunit Ies2 / PAPA-1-like conserved region / PAPA-1 / : / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / Lipoxygenase / Lipoxygenase, C-terminal / Lipoxigenase, C-terminal domain superfamily / Lipoxygenase / Lipoxygenase iron-binding catalytic domain profile. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin / Actin family / Actin / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H3 signature 1. / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / ATPase, nucleotide binding domain / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Arachidonate 15-lipoxygenase / Histone H3.1 / INO80 complex subunit B / Actin-related protein 5 / Chromatin-remodeling ATPase INO80 / RuvB-like 2 / RuvB-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Ayala R / Willhoft O / Aramayo RJ / Wilkinson M / McCormack EA / Ocloo L / Wigley DB / Zhang X
資金援助 英国, 3件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust098412/Z/12/Z 英国
Cancer Research UKC6913/A21608 英国
Wellcome Trust095519/Z/11/Z 英国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Structure and regulation of the human INO80-nucleosome complex.
著者: Rafael Ayala / Oliver Willhoft / Ricardo J Aramayo / Martin Wilkinson / Elizabeth A McCormack / Lorraine Ocloo / Dale B Wigley / Xiaodong Zhang /
要旨: Access to DNA within nucleosomes is required for a variety of processes in cells including transcription, replication and repair. Consequently, cells encode multiple systems that remodel nucleosomes. ...Access to DNA within nucleosomes is required for a variety of processes in cells including transcription, replication and repair. Consequently, cells encode multiple systems that remodel nucleosomes. These complexes can be simple, involving one or a few protein subunits, or more complicated multi-subunit machines . Biochemical studies have placed the motor domains of several chromatin remodellers in the superhelical location 2 region of the nucleosome. Structural studies of yeast Chd1 and Snf2-a subunit in the complex with the capacity to remodel the structure of chromatin (RSC)-in complex with nucleosomes have provided insights into the basic mechanism of nucleosome sliding performed by these complexes. However, how larger, multi-subunit remodelling complexes such as INO80 interact with nucleosomes and how remodellers carry out functions such as nucleosome sliding , histone exchange and nucleosome spacing remain poorly understood. Although some remodellers work as monomers , others work as highly cooperative dimers. Here we present the structure of the human INO80 chromatin remodeller with a bound nucleosome, which reveals that INO80 interacts with nucleosomes in a previously undescribed manner: the motor domains are located on the DNA at the entry point to the nucleosome, rather than at superhelical location 2. The ARP5-IES6 module of INO80 makes additional contacts on the opposite side of the nucleosome. This arrangement enables the histone H3 tails of the nucleosome to have a role in the regulation of the activities of the INO80 motor domain-unlike in other characterized remodellers, for which H4 tails have been shown to regulate the motor domains.
履歴
登録2017年10月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年12月20日-
マップ公開2018年4月25日-
更新2020年11月25日-
現状2020年11月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6hts
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3954.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3954.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈map of human INO80 bound to nucleosome
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0155 / ムービー #1: 0.035
最小 - 最大-0.068371326 - 0.19655794
平均 (標準偏差)0.0019386741 (±0.010966605)
対称性空間群: 0
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ270270270
Spacing270270270
セルA=B=C: 294.30002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.091.091.09
M x/y/z270270270
origin x/y/z0.0120.0120.012
length x/y/z294.300294.300294.300
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-51-35-11
NX/NY/NZ11110799
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS270270270
D min/max/mean-0.0680.1970.002

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添付データ

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追加マップ: blurred map (with a factor applied of 250)...

ファイルemd_3954_additional.map
注釈blurred map (with a factor applied of 250) to help visualise the nucleosome and flexible regions of the complex that have not been modelled
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of core human INO80 with nucleosome

全体名称: Complex of core human INO80 with nucleosome
要素
  • 複合体: Complex of core human INO80 with nucleosome
    • 複合体: nucleosome
      • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 1
      • タンパク質・ペプチド: RuvB-like 2
      • タンパク質・ペプチド: DNA helicase INO80
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 5
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
    • 複合体: human INO80
      • タンパク質・ペプチド: INO80 complex subunit B
      • DNA: DNA (142-MER)
      • DNA: DNA (142-MER)
    • 複合体: Histone subunits
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ZINC ION

+
超分子 #1: Complex of core human INO80 with nucleosome

超分子名称: Complex of core human INO80 with nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#10
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #2: nucleosome

超分子名称: nucleosome / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

+
超分子 #4: human INO80

超分子名称: human INO80 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #9-#11
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
組換発現生物種: synthetic construct (人工物)

+
超分子 #3: Histone subunits

超分子名称: Histone subunits / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6-#8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
分子 #1: RuvB-like 1

分子名称: RuvB-like 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 50.296914 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MKIEEVKSTT KTQRIASHSH VKGLGLDESG LAKQAASGLV GQENAREACG VIVELIKSKK MAGRAVLLAG PPGTGKTALA LAIAQELGS KVPFCPMVGS EVYSTEIKKT EVLMENFRRA IGLRIKETKE VYEGEVTELT PCETENPMGG YGKTISHVII G LKTAKGTK ...文字列:
MKIEEVKSTT KTQRIASHSH VKGLGLDESG LAKQAASGLV GQENAREACG VIVELIKSKK MAGRAVLLAG PPGTGKTALA LAIAQELGS KVPFCPMVGS EVYSTEIKKT EVLMENFRRA IGLRIKETKE VYEGEVTELT PCETENPMGG YGKTISHVII G LKTAKGTK QLKLDPSIFE SLQKERVEAG DVIYIEANSG AVKRQGRCDT YATEFDLEAE EYVPLPKGDV HKKKEIIQDV TL HDLDVAN ARPQGGQDIL SMMGQLMKPK KTEITDKLRG EINKVVNKYI DQGIAELVPG VLFVDEVHML DIECFTYLHR ALE SSIAPI VIFASNRGNC VIRGTEDITS PHGIPLDLLD RVMIIRTMLY TPQEMKQIIK IRAQTEGINI SEEALNHLGE IGTK TTLRY SVQLLTPANL LAKINGKDSI EKEHVEEISE LFYDAKSSAK ILADQQDKYM K

+
分子 #2: RuvB-like 2

分子名称: RuvB-like 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 51.222465 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MATVTATTKV PEIRDVTRIE RIGAHSHIRG LGLDDALEPR QASQGMVGQL AARRAAGVVL EMIREGKIAG RAVLIAGQPG TGKTAIAMG MAQALGPDTP FTAIAGSEIF SLEMSKTEAL TQAFRRSIGV RIKEETEIIE GEVVEIQIDR PATGTGSKVG K LTLKTTEM ...文字列:
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+
分子 #3: DNA helicase INO80

分子名称: DNA helicase INO80 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 146.390703 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: HLSIEQLNAR RRKVWLSIVK KELPKANKQK ASARNLFLTN SRKLAHQCMK EVRRAALQAQ KNCKETLPRA RRLTKEMLLY WKKYEKVEK EHRKRAEKEA LEQRKLDEEM REAKRQQRKL NFLITQTELY AHFMSRKRDM GHDGIQEEIL RKLEDSSTQR Q IDIGGGVV ...文字列:
HLSIEQLNAR RRKVWLSIVK KELPKANKQK ASARNLFLTN SRKLAHQCMK EVRRAALQAQ KNCKETLPRA RRLTKEMLLY WKKYEKVEK EHRKRAEKEA LEQRKLDEEM REAKRQQRKL NFLITQTELY AHFMSRKRDM GHDGIQEEIL RKLEDSSTQR Q IDIGGGVV VNITQEDYDS NHFKAQALKN AENAYHIHQA RTRSFDEDAK ESRAAALRAA NKSGTGFGES YSLANPSIRA GE DIPQPTI FNGKLKGYQL KGMNWLANLY EQGINGILAD EMGLGKTVQS IALLAHLAER ENIWGPFLII SPASTLNNWH QEF TRFVPK FKVLPYWGNP HDRKVIRRFW SQKTLYTQDA PFHVVITSYQ LVVQDVKYFQ RVKWQYMVLD EAQALKSSSS VRWK ILLQF QCRNRLLLTG TPIQNTMAEL WALLHFIMPT LFDSHEEFNE WFSKDIESHA ENKSAIDENQ LSRLHMILKP FMLRR IKKD VENELSDKIE ILMYCQLTSR QKLLYQALKN KISIEDLLQS SMGSTQQAQN TTSSLMNLVM QFRKVCNHPE LFERQE TWS PFHISLKPYH ISKFIYRHGQ IRVFNHSRDR WLRVLSPFAP DYIQRSLFHR KGINEESCFS FLRFIDISPA EMANLML QG LLARWLALFL SLKASYRLHQ LRSWGAPEGE SHQRYLRNKD FLLGVNFPLS FPNLCSCPLL KSLVFSSHCK AVSGYSDQ V VHQRRSATSS LRRCLLTELP SFLCVASPRV TAVPLDSYCN DRSAEYERRV LKEGGSLAAK QCLLNGAPEL AADWLNRRS QFFPEPAGGL WSIRPQNGWS FIRIPGKESL ITDSGKLYAL DVLLTRLKSQ GHRVLIYSQM TRMIDLLEEY MVYRKHTYMR LDGSSKISE RRDMVADFQN RNDIFVFLLS TRAGGLGINL TAADTVIFYD SDWNPTVDQQ AMDRAHRLGQ TKQVTVYRLI C KGTIEERI LQRAKEKSEI QRMVISGGNF KPDTLKPKEV VSLLLDDEEL EKKLRLRQEE KRQQEETNRV KERKRKREKY AE KKKKEDE LDGKRRKEGV NLVIPFVPSA DNSNLSADGD DSFISVDSAM PSPFSEISIS SELHTGSIPL DESSSDMLVI VDD PASSAP QSRATNSPAS ITGSVSDTVN GISIQEMPAA GRGHSARSRG RPKGSGSTAK GAGKGRSRKS TAGSAAAMAG AKAG AAAAS AAAYAAYGYN VSKGISASSP LQTSLVRPAG LADFGPSSAS SPLSSPLSKG NNVPGNPKNL HMTSSLAPDS LVRKQ GKGT NPSGGR

+
分子 #4: Actin-related protein 5

分子名称: Actin-related protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 68.372336 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAANVFPFRD ARAAPDPVLE AGPVAHGPLP VPLVLDNGSF QVRAGWACPG QDPGPEPRLQ FRAVCARGRG GARGASGPQV GNALGSLEP LRWMLRSPFD RNVPVNLELQ ELLLDYSFQH LGVSSQGCVD HPIVLTEAVC NPLYSRQMMS ELLFECYGIP K VAYGIDSL ...文字列:
MAANVFPFRD ARAAPDPVLE AGPVAHGPLP VPLVLDNGSF QVRAGWACPG QDPGPEPRLQ FRAVCARGRG GARGASGPQV GNALGSLEP LRWMLRSPFD RNVPVNLELQ ELLLDYSFQH LGVSSQGCVD HPIVLTEAVC NPLYSRQMMS ELLFECYGIP K VAYGIDSL FSFYHNKPKN SMCSGLIISS GYQCTHVLPI LEGRLDAKNC KRINLGGSQA AGYLQRLLQL KYPGHLAAIT LS RMEEILH EHSYIAEDYV EELHKWRCPD YYENNVHKMQ LPFSSKLLGS TLTSEEKQER RQQQLRRLQE LNARRREEKL QLD QERLDR LLYVQELLED GQMDQFHKAL IELNMDSPEE LQSYIQKLSI AVEQAKQKIL QAEVNLEVDV VDSKPETPDL EQLE PSLED VESMNDFDPL FSEETPGVEK PVTTVQPVFN LAAYHQLFVG TERIRAPEII FQPSLIGEEQ AGIAETLQYI LDRYP KDIQ EMLVQNVFLT GGNTMYPGMK ARMEKELLEM RPFRSSFQVQ LASNPVLDAW YGARDWALNH LDDNEVWITR KEYEEK GGE YLKEHCASNI YVPIRLPKQA SRSSDAQASS KGSAAGGGGA GEQA

+
分子 #5: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.437167 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEACEA YLVGLFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

+
分子 #6: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

+
分子 #7: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.165551 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK ARAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY SERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAIR NDEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQAVLLPK KTESHHKAKG K

+
分子 #8: Histone H2B type 1-J

分子名称: Histone H2B type 1-J / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.935239 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPEPAKSAPA PKKGSKKAVT KAQKKDGKKR KRSRKESYSI YVYKVLKQVH PDTGISSKAM GIMNSFVNDI FERIAGEASR LAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKAV TKYTSAK

+
分子 #9: INO80 complex subunit B

分子名称: INO80 complex subunit B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 38.704172 KDa
配列文字列: MSKLWRRGST SGAMEAPEPG EALELSLAGA HGHGVHKKKH KKHKKKHKKK HHQEEDAGPT QPSPAKPQLK LKIKLGGQVL GTKSVPTFT VIPEGPRSPS PLMVVDNEEE PMEGVPLEQY RAWLDEDSNL SPSPLRDLSG GLGGQEEEEE QRWLDALEKG E LDDNGDLK ...文字列:
MSKLWRRGST SGAMEAPEPG EALELSLAGA HGHGVHKKKH KKHKKKHKKK HHQEEDAGPT QPSPAKPQLK LKIKLGGQVL GTKSVPTFT VIPEGPRSPS PLMVVDNEEE PMEGVPLEQY RAWLDEDSNL SPSPLRDLSG GLGGQEEEEE QRWLDALEKG E LDDNGDLK KEINERLLTA RQRALLQKAR SQPSPMLPLP VAEGCPPPAL TEEMLLKREE RARKRRLQAA RRAEEHKNQT IE RLTKTAA TSGRGGRGGA RGERRGGRAA APAPMVRYCS GAQGSTLSFP PGVPAPTAVS QRPSPSGPPP RCSVPGCPHP RRY ACSRTG QALCSLQCYR INLQMRLGGP EGPGSPLLAT

+
分子 #10: DNA (142-MER)

分子名称: DNA (142-MER) / タイプ: dna / ID: 10 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 62.533809 KDa
配列文字列: (DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC) (DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT) (DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC) (DT) (DC)(DT)(DA)(DG)(DC) ...文字列:
(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC) (DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT) (DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC) (DT) (DC)(DT)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC) (DG)(DC)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC) (DA)(DC) (DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG) (DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC) (DC)(DG)(DC)(DC)(DA)(DA)(DG)(DG)(DG)(DG) (DA)(DT)(DT)(DA) (DC)(DT)(DC)(DC)(DC) (DT)(DA)(DG)(DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DG)(DT)(DC) (DA)(DG)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC) (DA)(DT)(DC)(DC)(DT)(DG) (DT)(DG)(DC) (DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG) (DA)(DT) (DA)(DA)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC) (DT)(DT)(DA)(DC)(DC)(DG)(DG)(DG) (DT) (DT)(DG)(DG)(DA)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DG) (DA)(DC)(DG)(DA)(DT)(DA)(DG)(DT)(DT) (DA)(DC)(DC)

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分子 #11: DNA (142-MER)

分子名称: DNA (142-MER) / タイプ: dna / ID: 11 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 61.897449 KDa
配列文字列: (DG)(DG)(DT)(DA)(DA)(DC)(DT)(DA)(DT)(DC) (DG)(DT)(DC)(DT)(DT)(DG)(DA)(DG)(DT)(DC) (DC)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT) (DA)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC) (DT) (DT)(DA)(DT)(DC)(DG) ...文字列:
(DG)(DG)(DT)(DA)(DA)(DC)(DT)(DA)(DT)(DC) (DG)(DT)(DC)(DT)(DT)(DG)(DA)(DG)(DT)(DC) (DC)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DT) (DA)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC) (DT) (DT)(DA)(DT)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA) (DC)(DC)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA)(DC) (DA)(DT) (DG)(DC)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG) (DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT) (DC)(DT)(DG) (DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC) (DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DA)(DG)(DT)(DA) (DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG) (DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DA)(DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC) (DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC) (DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA) (DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DT) (DT) (DG)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DC) (DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DG)(DG)

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分子 #12: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #13: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 13 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 80.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. 1.06)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1.B1) / 使用した粒子像数: 58145
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 0.5.6)
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1.B1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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