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- EMDB-28268: Phospholipase C beta 3 (PLCb3) in complex with Gbg on lipid nanodiscs -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28268
タイトルPhospholipase C beta 3 (PLCb3) in complex with Gbg on lipid nanodiscs
マップデータfinal sharpened map
試料
  • 複合体: Phospholipase C beta 3 (PLCb3) in complex with two copies of Gbg on lipid nanodiscs.
    • 複合体: Phospholipase C beta 3 (PLCb3)
      • タンパク質・ペプチド: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3
    • 複合体: G protein beta subunit (Gb1)
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • 複合体: G protein gamma subunit 2 (Gg2)
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • 複合体: G protein beta subunit (Gb1)
    • 複合体: G protein gamma subunit 2 (Gg2)
  • リガンド: CALCIUM IONカルシウム
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoinositide phospholipase C / Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / Acetylcholine regulates insulin secretion / phosphatidylinositol metabolic process / PLC beta mediated events / regulation of systemic arterial blood pressure / phosphatidylinositol phospholipase C activity / phospholipase C activity / phosphatidylinositol-mediated signaling / postsynaptic cytosol ...phosphoinositide phospholipase C / Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / Acetylcholine regulates insulin secretion / phosphatidylinositol metabolic process / PLC beta mediated events / regulation of systemic arterial blood pressure / phosphatidylinositol phospholipase C activity / phospholipase C activity / phosphatidylinositol-mediated signaling / postsynaptic cytosol / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / lipid catabolic process / release of sequestered calcium ion into cytosol / molecular function activator activity / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G-protein activation / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / photoreceptor disc membrane / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Glucagon-type ligand receptors / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / cellular response to catecholamine stimulus / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / cellular response to prostaglandin E stimulus / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / sensory perception of taste / GPER1 signaling / G-protein beta-subunit binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / extracellular vesicle / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / retina development in camera-type eye / GTPase binding / Ca2+ pathway / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (i) signalling events / fibroblast proliferation / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / Ras protein signal transduction / cell population proliferation / Extra-nuclear estrogen signaling / molecular adaptor activity / calmodulin binding / cadherin binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / GTPase activity / シナプス / calcium ion binding / protein-containing complex binding / シグナル伝達 / protein-containing complex / extracellular exosome / 生体膜 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Phospholipase C-beta, C-terminal domain / PLC-beta C terminal / PLC-beta, PH domain / Phospholipase C-beta, C-terminal domain superfamily / PH domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase beta / Phosphoinositide-specific phospholipase C, EF-hand-like domain / Phosphoinositide-specific phospholipase C, efhand-like / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain ...Phospholipase C-beta, C-terminal domain / PLC-beta C terminal / PLC-beta, PH domain / Phospholipase C-beta, C-terminal domain superfamily / PH domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase beta / Phosphoinositide-specific phospholipase C, EF-hand-like domain / Phosphoinositide-specific phospholipase C, efhand-like / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / C2ドメイン / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2ドメイン / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / GGL domain / G-protein gamma-like domain superfamily / G-protein gamma-like domain / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / EF-hand domain pair / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Falzone ME / MacKinnon R
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F32GM142137 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: activates hydrolysis by recruiting and orienting on the membrane surface.
著者: Maria E Falzone / Roderick MacKinnon /
要旨: catalyze the hydrolysis of phosphatidylinositol 4, 5-bisphosphate [Formula: see text] into [Formula: see text] [Formula: see text] and [Formula: see text]  [Formula: see text]. [Formula: see text] ... catalyze the hydrolysis of phosphatidylinositol 4, 5-bisphosphate [Formula: see text] into [Formula: see text] [Formula: see text] and [Formula: see text]  [Formula: see text]. [Formula: see text] regulates the activity of many membrane proteins, while and lead to increased intracellular Ca levels and activate protein kinase C, respectively. are regulated by G protein-coupled receptors through direct interaction with [Formula: see text] and [Formula: see text] and are aqueous-soluble enzymes that must bind to the cell membrane to act on their lipid substrate. This study addresses the mechanism by which [Formula: see text] activates 3. We show that 3 functions as a slow Michaelis-Menten enzyme ( [Formula: see text] ) on membrane surfaces. We used membrane partitioning experiments to study the solution-membrane localization equilibrium of 3. Its partition coefficient is such that only a small quantity of 3 exists in the membrane in the absence of [Formula: see text] . When [Formula: see text] is present, equilibrium binding on the membrane surface increases 3 in the membrane, increasing [Formula: see text] in proportion. Atomic structures on membrane vesicle surfaces show that two [Formula: see text] anchor 3 with its catalytic site oriented toward the membrane surface. Taken together, the enzyme kinetic, membrane partitioning, and structural data show that [Formula: see text] activates by increasing its concentration on the membrane surface and orienting its catalytic core to engage [Formula: see text] . This principle of activation explains rapid stimulated catalysis with low background activity, which is essential to the biological processes mediated by [Formula: see text], and .
履歴
登録2022年9月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月24日-
マップ公開2023年5月24日-
更新2023年5月24日-
現状2023年5月24日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28268.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28268.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈final sharpened map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.844 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.362
最小 - 最大-1.8438052 - 3.5987947
平均 (標準偏差)0.0029726913 (±0.077773996)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 324.096 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: final unsharpened map

ファイルemd_28268_additional_1.map
注釈final unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_28268_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_28268_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Phospholipase C beta 3 (PLCb3) in complex with two copies of Gbg ...

全体名称: Phospholipase C beta 3 (PLCb3) in complex with two copies of Gbg on lipid nanodiscs.
要素
  • 複合体: Phospholipase C beta 3 (PLCb3) in complex with two copies of Gbg on lipid nanodiscs.
    • 複合体: Phospholipase C beta 3 (PLCb3)
      • タンパク質・ペプチド: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3
    • 複合体: G protein beta subunit (Gb1)
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • 複合体: G protein gamma subunit 2 (Gg2)
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • 複合体: G protein beta subunit (Gb1)
    • 複合体: G protein gamma subunit 2 (Gg2)
  • リガンド: CALCIUM IONカルシウム

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超分子 #1: Phospholipase C beta 3 (PLCb3) in complex with two copies of Gbg ...

超分子名称: Phospholipase C beta 3 (PLCb3) in complex with two copies of Gbg on lipid nanodiscs.
タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: Phospholipase C beta 3 (PLCb3)

超分子名称: Phospholipase C beta 3 (PLCb3) / タイプ: complex / ID: 2 / キメラ: Yes / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: G protein beta subunit (Gb1)

超分子名称: G protein beta subunit (Gb1) / タイプ: complex / ID: 3 / キメラ: Yes / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #4: G protein gamma subunit 2 (Gg2)

超分子名称: G protein gamma subunit 2 (Gg2) / タイプ: complex / ID: 4 / キメラ: Yes / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #5: G protein beta subunit (Gb1)

超分子名称: G protein beta subunit (Gb1) / タイプ: complex / ID: 5 / キメラ: Yes / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #6: G protein gamma subunit 2 (Gg2)

超分子名称: G protein gamma subunit 2 (Gg2) / タイプ: complex / ID: 6 / キメラ: Yes / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3

分子名称: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase beta-3
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: phosphoinositide phospholipase C
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 139.055625 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: GPSRASTMHA LQLEPPTVVE TLRRGSKFIK WDEETSSRNL VTLRVDPNGF FLYWTGPNME VDTLDISSIR DTRTGRYARL PKDPKIREV LGFGGPDARL EEKLMTVVSG PDPVNTVFLN FMAVQDDTAK VWSEELFKLA MNILAQNASR NTFLRKAYTK L KLQVNQDG ...文字列:
GPSRASTMHA LQLEPPTVVE TLRRGSKFIK WDEETSSRNL VTLRVDPNGF FLYWTGPNME VDTLDISSIR DTRTGRYARL PKDPKIREV LGFGGPDARL EEKLMTVVSG PDPVNTVFLN FMAVQDDTAK VWSEELFKLA MNILAQNASR NTFLRKAYTK L KLQVNQDG RIPVKNILKM FSADKKRVET ALESCGLKFN RSESIRPDEF SLEIFERFLN KLCLRPDIDK ILLEIGAKGK PY LTLEQLM DFINQKQRDP RLNEVLYPPL RPSQARLLIE KYEPNQQFLE RDQMSMEGFS RYLGGEENGI LPLEALDLST DMT QPLSAY FINSSHNTYL TAGQLAGTSS VEMYRQALLW GCRCVELDVW KGRPPEEEPF ITHGFTMTTE VPLRDVLEAI AETA FKTSP YPVILSFENH VDSAKQQAKM AEYCRSIFGD ALLIEPLDKY PLAPGVPLPS PQDLMGRILV KNKKRHRPSA GGPDS AGRK RPLEQSNSAL SESSAATEPS SPQLGSPSSD SCPGLSNGEE VGLEKPSLEP QKSLGDEGLN RGPYVLGPAD REDEEE DEE EEEQTDPKKP TTDEGTASSE VNATEEMSTL VNYIEPVKFK SFEAARKRNK CFEMSSFVET KAMEQLTKSP MEFVEYN KQ QLSRIYPKGT RVDSSNYMPQ LFWNVGCQLV ALNFQTLDVA MQLNAGVFEY NGRSGYLLKP EFMRRPDKSF DPFTEVIV D GIVANALRVK VISGQFLSDR KVGIYVEVDM FGLPVDTRRK YRTRTSQGNS FNPVWDEEPF DFPKVVLPTL ASLRIAAFE EGGKFVGHRI LPVSAIRSGY HYVCLRNEAN QPLCLPALLI YTEASDYIPD DHQDYAEALI NPIKHVSLMD QRARQLAALI GESEAQAGQ ETCQDTQSQQ LGSQPSSNPT PSPLDASPRR PPGPTTSPAS TSLSSPGQRD DLIASILSEV APTPLDELRG H KALVKLRS RQERDLRELR KKHQRKAVTL TRRLLDGLAQ AQAEGRCRLR PGALGGAADV EDTKEGEDEA KRYQEFQNRQ VQ SLLELRE AQVDAEAQRR LEHLRQALQR LREVVLDANT TQFKRLKEMN EREKKELQKI LDRKRHNSIS EAKMRDKHKK EAE LTEINR RHITESVNSI RRLEEAQKQR HDRLVAGQQQ VLQQLAEEEP KLLAQLAQEC QEQRARLPQE IRRSLLGEMP EGLG DGPLV ACASNGHAPG SSGHLSGADS ESQEENTQL

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分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.41693 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSELDQLRQE AEQLKNQIRD ARKACADATL SQITNNIDPV GRIQMRTRRT LRGHLAKIYA MHWGTDSRLL VSASQDGKLI IWDSYTTNK VHAIPLRSSW VMTCAYAPSG NYVACGGLDN ICSIYNLKTR EGNVRVSREL AGHTGYLSCC RFLDDNQIVT S SGDTTCAL ...文字列:
MSELDQLRQE AEQLKNQIRD ARKACADATL SQITNNIDPV GRIQMRTRRT LRGHLAKIYA MHWGTDSRLL VSASQDGKLI IWDSYTTNK VHAIPLRSSW VMTCAYAPSG NYVACGGLDN ICSIYNLKTR EGNVRVSREL AGHTGYLSCC RFLDDNQIVT S SGDTTCAL WDIETGQQTT TFTGHTGDVM SLSLAPDTRL FVSGACDASA KLWDVREGMC RQTFTGHESD INAICFFPNG NA FATGSDD ATCRLFDLRA DQELMTYSHD NIICGITSVS FSKSGRLLLA GYDDFNCNVW DALKADRAGV LAGHDNRVSC LGV TDDGMA VATGSWDSFL KIWN

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分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.717917 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
GPMASNNTAS IAQARKLVEQ LKMEANIDRI KVSKAAADLM AYCEAHAKED PLLTPVPASE NPFREKKFFC

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分子 #4: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 22 sec.
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 69.14 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 3993932
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 53984
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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