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万見
- SASDBH3: Leucine-rich repeat transmembrane neuronal protein 2, LRRTM2 (fra... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDBH3
試料Leucine-rich repeat transmembrane neuronal protein 2, LRRTM2 (fragment 30-380)
  • Mouse Leucine-rich repeat transmembrane neuronal protein 2, LRRTM2 (protein), LRRTM2 30-380, Mus musculus
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Neurexins and neuroligins / : / regulation of postsynaptic density assembly / neurexin family protein binding / negative regulation of receptor internalization / positive regulation of synapse assembly / anchoring junction / excitatory synapse / GABA-ergic synapse ...: / Neurexins and neuroligins / : / regulation of postsynaptic density assembly / neurexin family protein binding / negative regulation of receptor internalization / positive regulation of synapse assembly / anchoring junction / excitatory synapse / GABA-ergic synapse / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / long-term synaptic potentiation / synapse organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / membrane => GO:0016020 / glutamatergic synapse / extracellular space
類似検索 - 分子機能
ロイシンリッチリピート / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / ロイシンリッチリピート / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Leucine-rich repeat transmembrane neuronal protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Crystal Structure of an Engineered LRRTM2 Synaptic Adhesion Molecule and a Model for Neurexin Binding.
著者: Anja Paatero / Katja Rosti / Alexander V Shkumatov / Celeste Sele / Cecilia Brunello / Kai Kysenius / Prosanta Singha / Ville Jokinen / Henri Huttunen / Tommi Kajander /
要旨: Synaptic adhesion molecules are key components in development of the brain, and in the formation of neuronal circuits, as they are central in the assembly and maturation of chemical synapses. Several ...Synaptic adhesion molecules are key components in development of the brain, and in the formation of neuronal circuits, as they are central in the assembly and maturation of chemical synapses. Several families of neuronal adhesion molecules have been identified such as the neuronal cell adhesion molecules, neurexins and neuroligins, and in particular recently several leucine-rich repeat proteins, e.g., Netrin G-ligands, SLITRKs, and LRRTMs. The LRRTMs form a family of four proteins. They have been implicated in excitatory glutamatergic synapse function and were specifically characterized as ligands for neurexins in excitatory synapse formation and maintenance. In addition, LRRTM3 and LRRTM4 have been found to be ligands for heparan sulfate proteoglycans, including glypican. We report here the crystal structure of a thermostabilized mouse LRRTM2, with a Tm 30 °C higher than that of the wild-type protein. We localized the neurexin binding site to the concave surface based on protein engineering, sequence conservation, and prior information about the interaction of the ligand with neurexins, which allowed us to propose a tentative model for the LRRTM-neurexin interaction complex. We also determined affinities of the thermostabilized LRRTM2 and wild-type LRRTM1 and LRRTM2 for neurexin-β1 with and without Ca(2+). Cell culture studies and binding experiments show that the engineered protein is functional and capable of forming synapselike contacts. The structural and functional data presented here provide the first structure of an LRRTM protein and allow us to propose a model for the molecular mechanism of LRRTM function in the synaptic adhesion.
登録者
  • Alexander Shkumatov (VUB, Vrije Universiteit Brussel, Pleinlaan 2 1050 Brussel)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #446
タイプ: dummy / ダミー原子の半径: 4.75 A / カイ2乗値: 1.387 / P-value: 0.099700
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試料

試料名称: Leucine-rich repeat transmembrane neuronal protein 2, LRRTM2 (fragment 30-380)
試料濃度: 1.30-3.40
バッファ名称: 20 mM Tris 150 mM NaCl 3% glycerol / 濃度: 20.00 mM / pH: 7.4 / 組成: 150 mM NaCl, 3% glycerol
要素 #297名称: LRRTM2 30-380 / タイプ: protein
記述: Mouse Leucine-rich repeat transmembrane neuronal protein 2, LRRTM2
分子量: 40.122 / 分子数: 2 / 由来: Mus musculus / 参照: UniProt: Q8BGA3
配列: LGMACPPKCR CEKLLFYCDS QGFHSVPNAT DKGSLGLSLR HNHITALERD QFASFSQLTW LHLDHNQIST VKEDAFQGLY KLKELILSSN KIFYLPNTTF TQLINLQNLD LSFNQLSSLH PELFYGLRKL QTLHLRSNSL RTIPVRLFWD CRSLEFLDLS TNRLRSLARN ...配列:
LGMACPPKCR CEKLLFYCDS QGFHSVPNAT DKGSLGLSLR HNHITALERD QFASFSQLTW LHLDHNQIST VKEDAFQGLY KLKELILSSN KIFYLPNTTF TQLINLQNLD LSFNQLSSLH PELFYGLRKL QTLHLRSNSL RTIPVRLFWD CRSLEFLDLS TNRLRSLARN GFAGLIKLRE LHLEHNQLTK INFAHFLRLS SLHTLFLQWN KISNLTCGMD WTWSTLEKLD LTGNEIKAID LTVFETMPNL KILLMDNNKL NSLDSKILNS LKSLTTVGLS GNLWECSPRV CALASWLGSF QGRWEHSILC HSPDHTQGED ILDAVHGFQL CWNLSTTVTA MATTYRDPTT E

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実験情報

ビーム設備名称: ESRF ID14-3 / 地域: Grenoble / 国: France / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン / 波長: 0.09 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.87 mm
検出器名称: Pilatus 1M
スキャン
タイトル: Mouse Leucine-rich TM protein LRRTM2 / 測定日: 2015年6月28日 / 保管温度: 10 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 10 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.1032 4.5009
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 924 /
MinMax
Q0.159677 4.50089
P(R) point1 924
R0 21.6
結果
D max: 21.6 / カーブのタイプ: single_conc /
実験値Porod
分子量88.2 kDa74.2 kDa

P(R)Guinier
前方散乱 I069.5 67.4
慣性半径, Rg 4.54 nm4.15 nm

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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