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万見
- SASDAM5: CD27L (C238R) (Clostridium difficile bacteriophage 27 endolysin C... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDAM5
試料CD27L (C238R)
  • Clostridium difficile bacteriophage 27 endolysin C238R mutant (protein), CD27L(C238R), Clostridioides difficile
生物種Clostridioides difficile (バクテリア)
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2014
タイトル: The CD27L and CTP1L endolysins targeting Clostridia contain a built-in trigger and release factor.
著者: Matthew Dunne / Haydyn D T Mertens / Vasiliki Garefalaki / Cy M Jeffries / Andrew Thompson / Edward A Lemke / Dmitri I Svergun / Melinda J Mayer / Arjan Narbad / Rob Meijers /
要旨: The bacteriophage ΦCD27 is capable of lysing Clostridium difficile, a pathogenic bacterium that is a major cause for nosocomial infection. A recombinant CD27L endolysin lyses C. difficile in vitro, ...The bacteriophage ΦCD27 is capable of lysing Clostridium difficile, a pathogenic bacterium that is a major cause for nosocomial infection. A recombinant CD27L endolysin lyses C. difficile in vitro, and represents a promising alternative as a bactericide. To better understand the lysis mechanism, we have determined the crystal structure of an autoproteolytic fragment of the CD27L endolysin. The structure covers the C-terminal domain of the endolysin, and represents a novel fold that is identified in a number of lysins that target Clostridia bacteria. The structure indicates endolysin cleavage occurs at the stem of the linker connecting the catalytic domain with the C-terminal domain. We also solved the crystal structure of the C-terminal domain of a slow cleaving mutant of the CTP1L endolysin that targets C. tyrobutyricum. Two distinct dimerization modes are observed in the crystal structures for both endolysins, despite a sequence identity of only 22% between the domains. The dimers are validated to be present for the full length protein in solution by right angle light scattering, small angle X-ray scattering and cross-linking experiments using the cross-linking amino acid p-benzoyl-L-phenylalanine (pBpa). Mutagenesis on residues contributing to the dimer interfaces indicates that there is a link between the dimerization modes and the autocleavage mechanism. We show that for the CTP1L endolysin, there is a reduction in lysis efficiency that is proportional to the cleavage efficiency. We propose a model for endolysin triggering, where the extended dimer presents the inactive state, and a switch to the side-by-side dimer triggers the cleavage of the C-terminal domain. This leads to the release of the catalytic portion of the endolysin, enabling the efficient digestion of the bacterial cell wall.
登録者
  • Haydyn Mertens (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #124
タイプ: dummy / ソフトウェア: (0.9) / ダミー原子の半径: 3.10 A / 対称性: P2 / カイ2乗値: 0.919681
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モデル #126
タイプ: mix / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.876096
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モデル #127
タイプ: mix / ソフトウェア: (2.0) / ダミー原子の半径: 1.90 A
コメント: Only terminal residues added with EOM to core based on PDB ID: 4CU5 and 3QAY
カイ2乗値: 16.345849
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試料

試料名称: CD27L (C238R) / Sample MW: 64.2 kDa / 試料濃度: 1.00-8.50 / 濃度測定法: A280
バッファ名称: 20 mM HEPES 500 mM NaCl / pH: 7.5 / 組成: NaCl 500.000 mM
要素 #95名称: CD27L(C238R) / タイプ: protein
記述: Clostridium difficile bacteriophage 27 endolysin C238R mutant
分子量: 32.1 / 分子数: 2 / 由来: Clostridioides difficile
配列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MKICITVGHS ILKSGACTSA DGVVNEYQYN KSLAPVLADT FRKEGHKVDV IIsPEKQFKT KNEEKSYKIP RVNSGGYDLL IELHLNASNG QGKGSEVLYY SNKGLEYATR ICDKLGTVFK NRGAKLDKRL YILNSSKPTA VLIESFFCDN ...配列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MKICITVGHS ILKSGACTSA DGVVNEYQYN KSLAPVLADT FRKEGHKVDV IIsPEKQFKT KNEEKSYKIP RVNSGGYDLL IELHLNASNG QGKGSEVLYY SNKGLEYATR ICDKLGTVFK NRGAKLDKRL YILNSSKPTA VLIESFFCDN KEDYDKAKKL GHEGIAKLIV EGVLNKNINN EGVKQMYKHT IVYDGEVDKI SATVVGWGYN DGKILICDIK DYVPGQTQNL YVVGGGAREK ISSITKEKFI MIKGNDRFDT LYKALDFIN

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実験情報

ビーム設備名称: PETRA III P12 / 地域: Hamburg / 国: Germany / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.12 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 3.1 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: CD27L (C238R) / 測定日: 2013年6月21日 / 保管温度: 10 °C / セル温度: 10 °C / 照射時間: 0.05 sec. / フレーム数: 20 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.1004 4.5832
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.5a / ポイント数: 342 /
MinMax
Q0.1018 1.896
P(R) point1 342
R0 14.74
結果
カーブのタイプ: merged / Standard: BSA
実験値StandardPorod
分子量63.8 kDa63.8 kDa57.3 kDa
体積--91.7 nm3

P(R)Guinier
前方散乱 I03653 3664
慣性半径, Rg 4.3 nm4.2 nm

MinMax
D-14.7
Guinier point1 79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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