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万見
- PDB-9y80: Homomeric Glycine Receptor alpha2 with PTX in a Desensitized State -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9y80
タイトルHomomeric Glycine Receptor alpha2 with PTX in a Desensitized State
要素Glycine receptor subunit alpha-2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / homopentamer / ion channel / ligand gated ion channel
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine-gated chloride ion channel activity / Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / extracellularly glycine-gated chloride channel activity / glycinergic synapse / excitatory extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / postsynaptic specialization membrane / glycine binding / cellular response to zinc ion / cellular response to ethanol / chloride channel complex ...glycine-gated chloride ion channel activity / Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / extracellularly glycine-gated chloride channel activity / glycinergic synapse / excitatory extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / postsynaptic specialization membrane / glycine binding / cellular response to zinc ion / cellular response to ethanol / chloride channel complex / cell projection / chloride transmembrane transport / cellular response to amino acid stimulus / neuropeptide signaling pathway / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / modulation of chemical synaptic transmission / GABA-ergic synapse / transmembrane signaling receptor activity / monoatomic ion transmembrane transport / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Glycine receptor alpha2 / Glycine receptor alpha / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel ...Glycine receptor alpha2 / Glycine receptor alpha / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / 1,2-DIMYRISTOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / Chem-RI5 / Glycine receptor subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.55 Å
データ登録者Klemm, E. / Gibbs, E. / Chakrapani, S.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD)1F30 HD114399-01 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)2R35 GM134896-06 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM152319 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2026
タイトル: Human GlyRα2 pore dynamics in gating and inhibition.
著者: Emily Klemm / Eric Gibbs / Madeleine Stauffer / Devesh Mohapatra / Chloe Meyer / Sudha Chakrapani /
要旨: Glycine receptors (GlyRs) mediate inhibitory neurotransmission in the central nervous system. The GlyRα2 subtype contributes to critical neural circuitry in early neurodevelopment and is also found ...Glycine receptors (GlyRs) mediate inhibitory neurotransmission in the central nervous system. The GlyRα2 subtype contributes to critical neural circuitry in early neurodevelopment and is also found in adults. GlyRα2 dysfunctions are implicated in neurodevelopmental disorders, including autism, epilepsy, and cognitive delays. GlyRα2 functional properties and pharmacology are distinct from GlyRα1, but the structural basis for these differences remains poorly defined. Here, we report cryo-electron microscopy structures of full-length, human GlyRα2 reconstituted in peptidiscs captured in multiple conformational states. In addition to symmetric resting and desensitized states, we resolved an asymmetric open state, previously observed only in heteromeric GlyRs. This suggests that asymmetry is intrinsic to GlyRα2, independent of β-subunit incorporation. Furthermore, we identified distinct conformations of GlyRα2 with the pore-blocker picrotoxin, providing new insights into allosteric interactions. These findings uncover the structural basis of GlyRα2 function, providing a foundation for understanding its role in development and in GlyRα2-associated disorders.
履歴
登録2025年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月18日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年4月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.12026年4月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycine receptor subunit alpha-2
B: Glycine receptor subunit alpha-2
C: Glycine receptor subunit alpha-2
D: Glycine receptor subunit alpha-2
E: Glycine receptor subunit alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)281,97836
ポリマ－268,9145
非ポリマー13,06431
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Glycine receptor subunit alpha-2


分子量: 53782.840 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLRA2
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: P23416
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-GLY / GLYCINE


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-RI5 / (1aR,2aR,3S,6R,6aS,8aS,8bR,9R)-2a-hydroxy-8b-methyl-9-(prop-1-en-2-yl)hexahydro-3,6-methano-1,5,7-trioxacyclopenta[ij]c yclopropa[a]azulene-4,8(3H)-dione / PICROTOXIN


分子量: 292.284 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H16O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 毒素*YM
#5: 化合物
ChemComp-PX4 / 1,2-DIMYRISTOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE


分子量: 678.940 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C36H73NO8P / コメント: DMPC, リン脂質*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Homomeric Glycine Receptor alpha2 with PTX in a Desensitized State
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION5粒子像選択
2PHENIX1.19.2_4158モデル精密化
13PHENIX1.19.2_4158３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 100331 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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