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- PDB-9y5x: Crystal structure of shorter construct of SHP2 unbound N-SH2 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9y5x
タイトルCrystal structure of shorter construct of SHP2 unbound N-SH2 domain
要素Isoform 1 of Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
キーワードPROTEIN BINDING / SHP2 / phosphatase / SH2 / allostery
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / genitalia development / atrioventricular canal development / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / Netrin mediated repulsion signals / negative regulation of neutrophil activation ...negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / genitalia development / atrioventricular canal development / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / Netrin mediated repulsion signals / negative regulation of neutrophil activation / cerebellar cortex formation / positive regulation of hormone secretion / regulation of protein export from nucleus / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / Interleukin-37 signaling / Signaling by Leptin / positive regulation of ossification / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / MET activates PTPN11 / hormone metabolic process / negative regulation of chondrocyte differentiation / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / Signal regulatory protein family interactions / face morphogenesis / organ growth / platelet formation / ERBB signaling pathway / triglyceride metabolic process / megakaryocyte development / Interleukin-20 family signaling / Interleukin-6 signaling / PI-3K cascade:FGFR3 / Co-inhibition by CTLA4 / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / Platelet sensitization by LDL / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / negative regulation of T cell activation / peptide hormone receptor binding / negative regulation of type I interferon production / PI-3K cascade:FGFR1 / MAPK3 (ERK1) activation / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / Prolactin receptor signaling / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / MAPK1 (ERK2) activation / PECAM1 interactions / inner ear development / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Bergmann glial cell differentiation / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / Regulation of IFNA/IFNB signaling / RET signaling / positive regulation of intracellular signal transduction / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / Co-inhibition by PD-1 / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / regulation of protein-containing complex assembly / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / GAB1 signalosome / Regulation of IFNG signaling / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / GPVI-mediated activation cascade / negative regulation of T cell proliferation / Signaling by CSF3 (G-CSF) / FRS-mediated FGFR3 signaling / T cell costimulation / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / phosphotyrosine residue binding / Tie2 Signaling / phosphoprotein phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / hormone-mediated signaling pathway / FLT3 Signaling / axonogenesis / protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of mitotic cell cycle / cell adhesion molecule binding / homeostasis of number of cells within a tissue / Downstream signal transduction / positive regulation of interferon-beta production / cellular response to epidermal growth factor stimulus / DNA damage checkpoint signaling / protein tyrosine kinase binding / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / positive regulation of D-glucose import across plasma membrane / insulin receptor binding / integrin-mediated signaling pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / cellular response to mechanical stimulus
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Padua, R.A.P. / Sullivan, C. / Glaser, A. / Ojoawo, A. / Kern, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用
ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of ligand free N-SH2 domain of SHP2
著者: Padua, R.A.P. / Glaser, A. / Ojoawo, A. / Kern, D.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2025年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 1 of Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2915
ポリマ－11,8111
非ポリマー4794
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.271, 63.271, 76.284
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-306-

HOH

21A-319-

HOH

31A-324-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Isoform 1 of Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11 / Protein-tyrosine phosphatase 1D / PTP-1D / Protein-tyrosine phosphatase 2C / PTP-2C / SH-PTP2 / SHP- ...Protein-tyrosine phosphatase 1D / PTP-1D / Protein-tyrosine phosphatase 2C / PTP-2C / SH-PTP2 / SHP-2 / Shp2 / SH-PTP3


分子量: 11811.255 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN11, PTP2C, SHPTP2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06124, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.94 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M MES pH 6.0, 2.05 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.919716 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2025年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.919716 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.795→31.64 Å / Num. obs: 15043 / % possible obs: 99.98 % / 冗長度: 26.3 % / Biso Wilson estimate: 37.54 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 1.795→1.93 Å / Num. unique obs: 2930 / CC1/2: 0.352

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→31.64 Å / SU ML: 0.3048 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.6927
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 763 5.07 %
Rwork0.2114 14280 -
obs0.2133 15043 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 57.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→31.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数834 0 28 50 912
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0165946
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.77931283
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0672127
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0167169
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6393361
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.930.4051500.36542780X-RAY DIFFRACTION99.97
1.93-2.130.27071670.26652794X-RAY DIFFRACTION100
2.13-2.440.29471380.25222833X-RAY DIFFRACTION100
2.44-3.070.27131600.24022841X-RAY DIFFRACTION100
3.07-31.640.21811480.17873032X-RAY DIFFRACTION99.94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.89003693534-0.08020911507634.160654039313.44190223337-2.721318466076.40671707363-0.293450149709-0.6086165430090.496402814869-0.2443603617451.159259967790.223696123043-1.77273392324-1.33804406383-0.6909441046360.485759348319-0.01518983669890.05930626832580.5321506279020.08340918742550.677565850755-26.0707856634-3.79294266927-8.06224048323
28.733823895262.484439282582.564448611261.405207283831.410099844691.50825224263-0.1312336112870.2973332551470.664167856742-1.315815748470.571792667240.9661228666411.54149064038-1.848163109880.1309698224211.03105717373-0.377673961366-0.05193282218980.6622172581240.1555160398790.393258229999-23.2238813986-0.0835907741209-22.8046980966
30.833482423061-1.622592394680.3552967716953.28683765809-0.677306152430.783325674008-0.7903807176791.11947850488-0.25989097534-1.737569629160.688969627480.363278723721.07783180274-1.05617510729-0.04417625831190.849981044068-0.2340276879720.1152876965920.475870497163-0.05590050465520.436517808422-20.2614672891-8.42473473455-17.5745887521
40.431816673829-0.285836856461-0.4001371572430.1484275141320.284824974842.2856216283-0.2195654116480.338779807785-0.186217560462-1.344248984840.575234823443-0.796134364212-0.01027381947280.5228491260740.8465692473121.16339400716-0.4326594595280.3314726282550.505053687105-0.1237520912210.451993309226-15.2502658531-8.86388868197-21.3062711449
51.42359347096-0.7985476224530.08398051148693.82817284634-1.545029643443.14282115153-0.298217707661-0.0458336802444-0.172513733614-0.2519990593120.0124142562717-1.261198912310.2247898816580.4411204285260.2669170118540.408016926404-0.06102212328120.1476080939450.34928891717-0.08054949696980.540754638714-15.2667038387-14.6722831984-6.9244442844
64.78979019007-3.946736921895.191517402243.62577500654-4.6799864087.040756288620.404635443493.12647013669-1.09455313068-1.02522577211-1.74846255963-0.2852106161560.738105520973-1.122586033651.210147254051.39762881192-0.07511617265480.2384995346721.46636446885-0.2834280336830.964675727805-7.83240137669-15.4394121019-20.3226326995
73.33270027251-2.49159071641-0.7341209240374.830547194653.935213663224.06035330495-0.5149345473570.934337499798-0.528368352837-1.17386161046-0.386001135283-0.8771976269160.5006485303430.302807595466-1.031180932570.850265522490.08671140631140.4938516506070.535953155455-0.009712297172780.927222852878-8.06452007966-8.26259734802-16.2640428665
83.465519823834.251340110091.049809461797.94784256627-1.555159069223.24336865012-0.07880424627920.616997607781-0.230825641398-0.492136033816-0.1280468797150.00432306534015-0.222715425147-0.3851635787530.3014041508250.5091823041390.06285036124390.06910117540330.419299528810.06256154935640.413755918905-16.63445823481.14929579507-12.3599514474
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 0 through 12 )0 - 121 - 13
22chain 'A' and (resid 13 through 23 )13 - 2314 - 24
33chain 'A' and (resid 24 through 47 )24 - 4725 - 48
44chain 'A' and (resid 48 through 56 )48 - 5649 - 57
55chain 'A' and (resid 57 through 88 )57 - 8858 - 89
66chain 'A' and (resid 89 through 93 )89 - 9390 - 94
77chain 'A' and (resid 94 through 98 )94 - 9895 - 99
88chain 'A' and (resid 99 through 103 )99 - 103100 - 104

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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