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- PDB-9w56: Structure of L-glutamate oxidase E617Q mutant in complex with L-g... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9w56
タイトルStructure of L-glutamate oxidase E617Q mutant in complex with L-glutamate
要素(L-glutamate oxidase ...) x 3
キーワードOXIDOREDUCTASE / L-glutamic acid oxidase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-glutamate oxidase / L-amino-acid oxidase activity / amino acid catabolic process / nucleotide binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Amine oxidase / Flavin containing amine oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / GLUTAMIC ACID / L-glutamate oxidase precursor
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces sp. X-119-6 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Ueda, Y. / Takekawa, N. / Yano, Y. / Inagaki, K. / Imada, K.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21K05278 日本
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2026
タイトル: Substrate recognition mechanisms of ʟ-glutamate oxidase from Streptomyces sp. and its conversion to ʟ-tyrosine oxidase.
著者: Ueda, Y. / Yano, Y. / Nakayama, N. / Takekawa, N. / Inagaki, K. / Imada, K.
履歴
登録2025年8月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02026年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-glutamate oxidase precursor
B: L-glutamate oxidase precursor
C: L-glutamate oxidase precursor
D: L-glutamate oxidase precursor
E: L-glutamate oxidase precursor
F: L-glutamate oxidase precursor
G: L-glutamate oxidase precursor
H: L-glutamate oxidase precursor
I: L-glutamate oxidase precursor
J: L-glutamate oxidase precursor
K: L-glutamate oxidase precursor
L: L-glutamate oxidase precursor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)283,91520
ポリマ－280,18412
非ポリマー3,7318
水23,0051277
1
A: L-glutamate oxidase precursor
B: L-glutamate oxidase precursor
C: L-glutamate oxidase precursor
J: L-glutamate oxidase precursor
K: L-glutamate oxidase precursor
L: L-glutamate oxidase precursor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,95810
ポリマ－140,0926
非ポリマー1,8654
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area44940 Å2
ΔGint-215 kcal/mol
Surface area41460 Å2
手法PISA
2
D: L-glutamate oxidase precursor
E: L-glutamate oxidase precursor
F: L-glutamate oxidase precursor
G: L-glutamate oxidase precursor
H: L-glutamate oxidase precursor
I: L-glutamate oxidase precursor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,95810
ポリマ－140,0926
非ポリマー1,8654
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area45170 Å2
ΔGint-209 kcal/mol
Surface area41140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.957, 117.651, 147.953
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.158, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

-
L-glutamate oxidase ... , 3種, 12分子 ADGJBEHKCFIL

#1: タンパク質
L-glutamate oxidase precursor / LGOX


分子量: 42019.227 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The L-glutamate oxidase alpha fragment (A15-Y390) produced by proteolytic processing of the L-glutamate oxidase precursor (uniprot ID:Q8L3C7).
由来: (組換発現) Streptomyces sp. X-119-6 (バクテリア)
株: X-119-6 / 遺伝子: lgoX / プラスミド: pMal-c2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: Q8L3C7, L-glutamate oxidase
#2: タンパク質
L-glutamate oxidase precursor / LGOX


分子量: 10575.776 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The L-glutamate oxidase gamma fragment (A391-A480) produced by proteolytic processing of the L-glutamate oxidase precursor (uniprot ID:Q8L3C7).
由来: (組換発現) Streptomyces sp. X-119-6 (バクテリア)
株: X-119-6 / 遺伝子: lgoX / プラスミド: pMal-c2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: Q8L3C7, L-glutamate oxidase
#3: タンパク質
L-glutamate oxidase precursor / LGOX


分子量: 17451.074 Da / 分子数: 4 / Mutation: E617Q / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The L-glutamate oxidase beta fragment (G521-G683) produced by proteolytic processing of the L-glutamate oxidase precursor (uniprot ID:Q8L3C7) with E617Q mutation.
由来: (組換発現) Streptomyces sp. X-119-6 (バクテリア)
株: X-119-6 / 遺伝子: lgoX / プラスミド: pMal-c2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: Q8L3C7, L-glutamate oxidase

-
非ポリマー , 3種, 1285分子

#4: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#5: 化合物
ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1277 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M Tris-HCl (pH 7.0), 12% (w/v) PEG8000, and 0.2 M MgCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年1月21日
放射モノクロメーター: Double-crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→71.4 Å / Num. obs: 111889 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 33.59 Å2 / CC1/2: 0.983 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル解像度: 2.38→2.42 Å / 冗長度: 3.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 5529 / CC1/2: 0.805 / % possible all: 95

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2E1M

2e1m


解像度: 2.38→61.04 Å / SU ML: 0.2709 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.2609
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2202 5425 4.86 %
Rwork0.1743 106099 -
obs0.1766 111524 98.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 37.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→61.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19172 0 252 1277 20701
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002919968
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.609127225
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04262856
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00523569
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.34787365
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.38-2.410.3091750.25273252X-RAY DIFFRACTION92.02
2.41-2.440.27711910.24313540X-RAY DIFFRACTION98.11
2.44-2.470.31161890.23433535X-RAY DIFFRACTION98.18
2.47-2.50.27552020.23183459X-RAY DIFFRACTION97.89
2.5-2.530.25521740.22233572X-RAY DIFFRACTION98.11
2.53-2.570.2761820.2263481X-RAY DIFFRACTION97.89
2.57-2.60.30381700.22353561X-RAY DIFFRACTION97.75
2.6-2.640.29061900.22233459X-RAY DIFFRACTION97.59
2.64-2.680.32241980.23053537X-RAY DIFFRACTION98.65
2.68-2.730.25441780.21643522X-RAY DIFFRACTION98.4
2.73-2.770.27591630.2223570X-RAY DIFFRACTION98.55
2.77-2.820.29591740.22443546X-RAY DIFFRACTION98.99
2.82-2.880.30991710.22523542X-RAY DIFFRACTION98.57
2.88-2.940.24931890.20143576X-RAY DIFFRACTION98.95
2.94-30.22341800.19533535X-RAY DIFFRACTION98.88
3-3.070.27681820.1973584X-RAY DIFFRACTION98.66
3.07-3.150.2362010.193520X-RAY DIFFRACTION98.86
3.15-3.230.2391820.19823529X-RAY DIFFRACTION98.54
3.23-3.330.23481730.18873553X-RAY DIFFRACTION97.92
3.33-3.430.23781620.18873588X-RAY DIFFRACTION98.35
3.43-3.560.21691580.16493563X-RAY DIFFRACTION98.99
3.56-3.70.18061820.15653533X-RAY DIFFRACTION98.38
3.7-3.870.18331480.14843577X-RAY DIFFRACTION98.18
3.87-4.070.16632080.13893570X-RAY DIFFRACTION98.8
4.07-4.330.17442070.13453539X-RAY DIFFRACTION99.07
4.33-4.660.15191870.1243575X-RAY DIFFRACTION98.97
4.66-5.130.18431690.13083593X-RAY DIFFRACTION98.53
5.13-5.870.19771700.1533588X-RAY DIFFRACTION98.35
5.87-7.390.22242040.16023522X-RAY DIFFRACTION97.41
7.4-61.040.17781660.15153578X-RAY DIFFRACTION95.61

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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